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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ehi
タイトルD-ALANINE:D-LACTATE LIGASE (LMDDL2) OF VANCOMYCIN-RESISTANT LEUCONOSTOC MESENTEROIDES
要素D-ALANINE:D-LACTATE LIGASE
キーワードLIGASE / ATP-binding. Grasp motif for ATP.
機能・相同性
機能・相同性情報


D-alanine-D-alanine ligase / D-alanine-D-alanine ligase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
D-alanine--D-alanine ligase/VANA/B/C, conserved site / D-alanine--D-alanine ligase / D-alanine--D-alanine ligase, N-terminal domain / D-ala D-ala ligase N-terminus / D-alanine--D-alanine ligase signature 1. / D-alanine--D-alanine ligase signature 2. / D-alanine--D-alanine ligase, C-terminal / D-ala D-ala ligase C-terminus / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain ...D-alanine--D-alanine ligase/VANA/B/C, conserved site / D-alanine--D-alanine ligase / D-alanine--D-alanine ligase, N-terminal domain / D-ala D-ala ligase N-terminus / D-alanine--D-alanine ligase signature 1. / D-alanine--D-alanine ligase signature 2. / D-alanine--D-alanine ligase, C-terminal / D-ala D-ala ligase C-terminus / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / ATP-grasp fold, B domain / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Chem-PHY / D-alanine--D-alanine ligase / D-alanine--D-alanine ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Leuconostoc mesenteroides (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 3-wavelength MAD near Se edge (x12c at BNL) / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Kuzin, A.P. / Sun, T. / Jorczak-Baillass, J. / Healy, V.L. / Walsh, C.T. / Knox, J.R.
引用
ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000
タイトル: Enzymes of vancomycin resistance: the structure of D-alanine-D-lactate ligase of naturally resistant Leuconostoc mesenteroides.
著者: Kuzin, A.P. / Sun, T. / Jorczak-Baillass, J. / Healy, V.L. / Walsh, C.T. / Knox, J.R.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1994
タイトル: Vancomycin Resistance: Structure of D-alanine:D-alanine Ligase at 2.3 A Resolution
著者: Fan, C. / Moews, P.C. / Walsh, C.T. / Knox, J.R.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: D-alanine:D-alanine ligase: Phosphonate and Phosphinate Intermediates with Wild-type and the Y216F Mutant
著者: Fan, C. / Park, I.-S. / Walsh, C.T. / Knox, J.R.
履歴
登録2000年2月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name / _software.version
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年3月13日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-ALANINE:D-LACTATE LIGASE
B: D-ALANINE:D-LACTATE LIGASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,4856
ポリマ－83,7342
非ポリマー7514
水3,837213
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6820 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area27050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.200, 90.800, 82.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.10, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The ligase is a dimer formed of chain A and B. However, part of chain B is missing in the crystallographic model.

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要素

#1: タンパク質 D-ALANINE:D-LACTATE LIGASE / LMDDL2


分子量: 41866.883 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leuconostoc mesenteroides (バクテリア)
プラスミド: PLMDDL2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5A AND BL21(DE3)
参照: UniProt: P71454, UniProt: Q03ZI1*PLUS, D-alanine-D-alanine ligase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
詳細: Made by Prof. Paul A. Bartlett, Dept. of Chem., UC Berkeley
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-PHY / 1(S)-AMINOETHYL-(2-CARBOXYPROPYL)PHOSPHORYL-PHOSPHINIC ACID


分子量: 275.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15NO7P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.2 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG8000 15%, 0.1 M ammonium sulfate, 50mM NaCl, 2.4mM DTT, 1mM MgCl2, 3mM ATP, 3mM phosphinic acid, 50mM MES buffer., pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP
Temp details: 293-295
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
13.5 mg/mlprotein1drop
215 %PEG80001drop
30.1 Mammonium sulfate1drop
450 mM1dropNaCl
51 mM1dropMgCl2
63 mMATP1drop
73 mMphosphinate1drop
850 mMMES1drop
930 %PEG1reservoiror mPEG
100.2 Mammonium sulfate1reservoir
110.1 MMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.908
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1997年8月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.908 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→100 Å / Num. all: 30564 / Num. obs: 30564 / % possible obs: 82 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.38→2.48 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 1738 / % possible all: 47
反射
*PLUS
% possible obs: 82 % / Num. measured all: 94338
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 47 % / Num. unique obs: 1738 / Num. measured obs: 4374

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZO(DENZO)データ削減
SCALEPACK(DENZO)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 3-wavelength MAD near Se edge (x12c at BNL)
解像度: 2.38→100 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: bulk solvent correction. A 3-wavelength MAD method was used to determine structure of the selenomet-protein. A native data set (A1 at CHESS) was used to refine structure.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 951 -random
Rwork0.184 ---
all0.184 28899 --
obs0.184 27948 82 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5531 0 45 213 5789
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 100 Å / σ(F): 0
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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