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- PDB-1a2y: HEN EGG WHITE LYSOZYME, D18A MUTANT, IN COMPLEX WITH MOUSE MONOCL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a2y
タイトルHEN EGG WHITE LYSOZYME, D18A MUTANT, IN COMPLEX WITH MOUSE MONOCLONAL ANTIBODY D1.3
要素
  • IGG1-KAPPA D1.3 FV (HEAVY CHAIN)
  • IGG1-KAPPA D1.3 FV (LIGHT CHAIN)
  • LYSOZYME
キーワードCOMPLEX (IMMUNOGLOBULIN/HYDROLASE) / COMPLEX (IMMUNOGLOBULIN-HYDROLASE) / IMMUNOGLOBULIN V REGION / HYDROLASE / GLYCOSIDASE / BACTERIOLYTIC ENZYME / EGG WHITE / COMPLEX (IMMUNOGLOBULIN-HYDROLASE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


immunoglobulin complex / immunoglobulin mediated immune response / antigen binding / Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity ...immunoglobulin complex / immunoglobulin mediated immune response / antigen binding / Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / adaptive immune response / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C ...: / : / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Lysozyme C / Immunoglobulin kappa chain variable 12-41 / Ig heavy chain V region PJ14
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Tsuchiya, D. / Mariuzza, R.A.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: A mutational analysis of binding interactions in an antigen-antibody protein-protein complex.
著者: Dall'Acqua, W. / Goldman, E.R. / Lin, W. / Teng, C. / Tsuchiya, D. / Li, H. / Ysern, X. / Braden, B.C. / Li, Y. / Smith-Gill, S.J. / Mariuzza, R.A.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Hydrogen Bonding and Solvent Structure in an Antigen-Antibody Interface. Crystal Structures and Thermodynamic Characterization of Three Fv Mutants Complexed with Lysozyme
著者: Fields, B.A. / Goldbaum, F.A. / Dall'Acqua, W. / Malchiodi, E.L. / Cauerhff, A. / Schwarz, F.P. / Ysern, X. / Poljak, R.J. / Mariuzza, R.A.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1994
タイトル: Bound Water Molecules and Conformational Stabilization Help Mediate an Antigen-Antibody Association
著者: Bhat, T.N. / Bentley, G.A. / Boulot, G. / Greene, M.I. / Tello, D. / Dall'Acqua, W. / Souchon, H. / Schwarz, F.P. / Mariuzza, R.A. / Poljak, R.J.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Solvent Rearrangement in an Antigen-Antibody Interface Introduced by Site-Directed Mutagenesis of the Antibody Combining Site
著者: Ysern, X. / Fields, B.A. / Bhat, T.N. / Goldbaum, F.A. / Dall'Acqua, W. / Schwarz, F.P. / Poljak, R.J. / Mariuzza, R.A.
履歴
登録1998年1月13日処理サイト: BNL
改定 1.01998年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月2日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IGG1-KAPPA D1.3 FV (LIGHT CHAIN)
B: IGG1-KAPPA D1.3 FV (HEAVY CHAIN)
C: LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9404
ポリマ－38,8453
非ポリマー951
水8,737485
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3260 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area15800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.667, 61.212, 57.425
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.14, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: 抗体 IGG1-KAPPA D1.3 FV (LIGHT CHAIN)


分子量: 11700.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: EGG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01635
#2: 抗体 IGG1-KAPPA D1.3 FV (HEAVY CHAIN)


分子量: 12857.275 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: EGG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01820
#3: タンパク質 LYSOZYME


分子量: 14287.150 Da / 分子数: 1 / Mutation: D18A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / Cell: EGG / 細胞内の位置: CYTOPLASM (WHITE) / 器官: EGG / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 485 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.35 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
116 %(w/v)PEG80001reservoir
20.1 Mpotassium phosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / タイプ: CHESS / 波長: 0.928
検出器検出器: CCD / 日付: 1997年7月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.928 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 1.5 Å / Num. obs: 59595 / % possible obs: 90.4 % / Observed criterion σ(I): 3 / Rmerge(I) obs: 0.069
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / Rmerge(I) obs: 0.301 / % possible all: 30.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 403840
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 50.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化開始モデル: PDB ENTRY 1VFB

1vfb


解像度: 1.5→7 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 3416 6 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.203 56703 90.4 %-
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å / Luzzati sigma a obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2754 0 5 485 3244
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.49
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.35
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 208 3.3 %
Rwork0.302 2939 -
obs--50.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.35

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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