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万見
- EMDB-5834: A Unique Human Mycoplasma Protein that Generically Blocks Antigen... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5834
タイトルA Unique Human Mycoplasma Protein that Generically Blocks Antigen-Antibody Union
マップデータProtein M and Fab b12
試料
  • 試料: Fab of human mAb b12 in complex with Full length MG281
  • タンパク質・ペプチド: MG281
  • タンパク質・ペプチド: mAb b12 Fab
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG-blocking protein M / : / : / : / Protein M, large region / Protein M, smaller domain / Protein M, C-terminal / IgG-blocking virulence domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein MG281
類似検索 - 構成要素
生物種Mycoplasma genitalium (バクテリア) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 21.3 Å
データ登録者Grover RK / Zhu X / Nieusma T / Jones T / Boreo I / MacLeod AS / Mark A / Niessen S / Kim HJ / Kong L ...Grover RK / Zhu X / Nieusma T / Jones T / Boreo I / MacLeod AS / Mark A / Niessen S / Kim HJ / Kong L / Assad-Garcia N / Kwon K / Chesi M / Salomon DR / Jelinek DF / Kyle RA / Pyles RB / Glass JI / Ward AB / Wilson IA / Lerner RA
引用ジャーナル: Science / 年: 2014
タイトル: A structurally distinct human mycoplasma protein that generically blocks antigen-antibody union.
著者: Rajesh K Grover / Xueyong Zhu / Travis Nieusma / Teresa Jones / Isabel Boreo / Amanda S MacLeod / Adam Mark / Sherry Niessen / Helen J Kim / Leopold Kong / Nacyra Assad-Garcia / Keehwan Kwon ...著者: Rajesh K Grover / Xueyong Zhu / Travis Nieusma / Teresa Jones / Isabel Boreo / Amanda S MacLeod / Adam Mark / Sherry Niessen / Helen J Kim / Leopold Kong / Nacyra Assad-Garcia / Keehwan Kwon / Marta Chesi / Vaughn V Smider / Daniel R Salomon / Diane F Jelinek / Robert A Kyle / Richard B Pyles / John I Glass / Andrew B Ward / Ian A Wilson / Richard A Lerner /
要旨: We report the discovery of a broadly reactive antibody-binding protein (Protein M) from human mycoplasma. The crystal structure of the ectodomain of transmembrane Protein M differs from other known ...We report the discovery of a broadly reactive antibody-binding protein (Protein M) from human mycoplasma. The crystal structure of the ectodomain of transmembrane Protein M differs from other known protein structures, as does its mechanism of antibody binding. Protein M binds with high affinity to all types of human and nonhuman immunoglobulin G, predominantly through attachment to the conserved portions of the variable region of the κ and λ light chains. Protein M blocks antibody-antigen union, likely because of its large C-terminal domain extending over the antibody-combining site, blocking entry to large antigens. Similar to the other immunoglobulin-binding proteins such as Protein A, Protein M as well as its orthologs in other Mycoplasma species could become invaluable reagents in the antibody field.
履歴
登録2013年12月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年3月19日-
マップ公開2014年3月19日-
更新2014年3月19日-
現状2014年3月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.49
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.49
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_5834.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5834.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 670.9 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Protein M and Fab b12
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.05 Å/pix.
x 56 pix.
= 114.8 Å		2.05 Å/pix.
x 56 pix.
= 114.8 Å		2.05 Å/pix.
x 56 pix.
= 114.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.49 / ムービー #1: 1.49
最小 - 最大-2.33756256 - 9.292819980000001
平均 (標準偏差)-0.0000576 (±0.88106066)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-11-11-11
サイズ565656
Spacing565656
セルA=B=C: 114.799995 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.052.052.05
M x/y/z565656
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z114.800114.800114.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-95-75153
NX/NY/NZ200200200
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-11-11-11
NC/NR/NS565656
D min/max/mean-2.3389.293-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Fab of human mAb b12 in complex with Full length MG281

全体名称: Fab of human mAb b12 in complex with Full length MG281
要素
  • 試料: Fab of human mAb b12 in complex with Full length MG281
  • タンパク質・ペプチド: MG281
  • タンパク質・ペプチド: mAb b12 Fab

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超分子 #1000: Fab of human mAb b12 in complex with Full length MG281

超分子名称: Fab of human mAb b12 in complex with Full length MG281
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: one monomer of MG281 binds to one Fab monomer / Number unique components: 2
分子量理論値: 100 KDa / 手法: Western blot

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分子 #1: MG281

分子名称: MG281 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: protein M / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Mycoplasma genitalium (バクテリア) / 別称: human mycoplasma
分子量実験値: 50 KDa / 理論値: 50 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列UniProtKB: Uncharacterized protein MG281

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分子 #2: mAb b12 Fab

分子名称: mAb b12 Fab / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

染色タイプ: NEGATIVE
詳細: 3 uL 2% uranyl formate was added to grids adsorbed with 3uL protein sample, then blotted and air-dried.
グリッド詳細: 400-Cu copper mesh with thin nitrocellulose support and thin carbon, glow discharged
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI SPIRIT
温度平均: 298 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective astigmatism was corrected at 100,000 time magnification using a live feed of the power spectrum.
日付2013年1月15日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
実像数: 491
詳細: 36 images were collected at each angle in 5 degree intervals from 0 degrees to -55 degrees.
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: -1.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.0 µm / 倍率（公称値）: 52000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC / Tilt angle min: -55
実験機器
モデル: Tecnai Spirit / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Particles were selected using automatic (difference-of-Gaussians) picking followed by reference-free classification to eliminate noisy picks or non-target aggregation states.
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 21.3 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Appion, spider, EMAN1, Xmipp / 使用した粒子像数: 20917
最終 2次元分類クラス数: 13

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4nzr


Chain - #0 - Chain ID: H / Chain - #1 - Chain ID: L / Chain - #2 - Chain ID: M
ソフトウェア名称: Chimera
詳細The crystal structure was docked to the EM volume using the fitting function in UCSF Chimera.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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