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- EMDB-52968: Cryo-EM structure of the helicase core of ZNFX1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52968
タイトルCryo-EM structure of the helicase core of ZNFX1
マップデータ
試料
  • 複合体: ZNFX1
    • タンパク質・ペプチド: NFX1-type zinc finger-containing protein 1
  • リガンド: ZINC ION
キーワードHelicase / E3 ligase / interferon-stimulated gene / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear RNA-directed RNA polymerase complex / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / negative regulation of viral genome replication / activation of innate immune response / helicase activity / cytoplasmic stress granule / defense response to virus / mitochondrial outer membrane / defense response to bacterium / innate immune response ...nuclear RNA-directed RNA polymerase complex / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / negative regulation of viral genome replication / activation of innate immune response / helicase activity / cytoplasmic stress granule / defense response to virus / mitochondrial outer membrane / defense response to bacterium / innate immune response / RNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
ZNFX1 domain / Zinc finger, NF-X1-type / ZnF_NFX / Zinc finger, RZ-type / RZ type zinc finger domain / Zinc finger RZ-type profile. / DNA2/NAM7 helicase, helicase domain / AAA domain / DNA2/NAM7-like helicase / : ...ZNFX1 domain / Zinc finger, NF-X1-type / ZnF_NFX / Zinc finger, RZ-type / RZ type zinc finger domain / Zinc finger RZ-type profile. / DNA2/NAM7 helicase, helicase domain / AAA domain / DNA2/NAM7-like helicase / : / DNA2/NAM7 helicase-like, C-terminal / AAA domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
NFX1-type zinc finger-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Grabarczyk DB / Reznikow V / Kurzbauer R / Clausen T
資金援助 オーストリア, European Union, 2件
OrganizationGrant number国
Austrian Research Promotion Agency オーストリア
H2020 Marie Curie Actions of the European CommissionEuropean Union
引用ジャーナル: Cell / 年: 2025
タイトル: A split-site E3 ligase mechanism enables ZNFX1 to ubiquitinate and cluster single-stranded RNA into ubiquitin-coated nucleoprotein particles.
著者: Daniel B Grabarczyk / Eric J Aird / Vanessa Reznikow / Paul C Kirchgatterer / Julian F Ehrmann / Robert Kurzbauer / Lillie E Bell / Max J Kellner / Ritika Aggarwal / Alexander Schleiffer / ...著者: Daniel B Grabarczyk / Eric J Aird / Vanessa Reznikow / Paul C Kirchgatterer / Julian F Ehrmann / Robert Kurzbauer / Lillie E Bell / Max J Kellner / Ritika Aggarwal / Alexander Schleiffer / Victoria Faas / Luiza Deszcz / Anton Meinhart / Gijs A Versteeg / Josef M Penninger / Lukas S Stelzl / Moritz M Gaidt / Ingrid Tessmer / Jacob E Corn / Tim Clausen /
要旨: Eukaryotic cells use a multi-layered immune response to combat intracellular pathogens. The ubiquitin ligase ZNFX1 has emerged as a crucial yet little understood player that regulates the immune ...Eukaryotic cells use a multi-layered immune response to combat intracellular pathogens. The ubiquitin ligase ZNFX1 has emerged as a crucial yet little understood player that regulates the immune response while protecting against RNA viruses. Our study unveils the molecular mechanism of ZNFX1, mediated by the joint activity of a helicase serving as a nucleic acid sensor and a non-conventional E3 module featuring a split active site. We demonstrate that single-stranded RNA stimulates E3 activity by fostering dimerization of ZNFX1 subunits that translocate along nucleic acid tracks. Juxtaposed E3 domains complement each other, leading to the ubiquitination of ZNFX1 itself and engaged RNA molecules, while clustering nucleic acids into dense nucleoprotein particles. We show that the E3 ligase activity of ZNFX1 protects cells during an immune response and propose that ubiquitin-coated particles formed by ZNFX1 represent part of an ancient mechanism to regulate both foreign and host RNA in the cell.
履歴
登録2025年2月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月3日-
マップ公開2025年9月3日-
置き換え2025年9月17日ID: EMD-19626
更新2025年10月29日-
現状2025年10月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52968.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52968.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.19 Å/pix.
x 256 pix.
= 304.64 Å		1.19 Å/pix.
x 256 pix.
= 304.64 Å		1.19 Å/pix.
x 256 pix.
= 304.64 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.19 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.70172566 - 0.9098984
平均 (標準偏差)0.00063408335 (±0.01879209)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 304.64 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_52968_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Global refinement including ARM and 1Z domains

ファイルemd_52968_additional_1.map
注釈Global refinement including ARM and 1Z domains
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_52968_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_52968_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ZNFX1

全体名称: ZNFX1
要素
  • 複合体: ZNFX1
    • タンパク質・ペプチド: NFX1-type zinc finger-containing protein 1
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: ZNFX1

超分子名称: ZNFX1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: NFX1-type zinc finger-containing protein 1

分子名称: NFX1-type zinc finger-containing protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 166.098359 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MKGSAWSHPQ FEKGGGSGGG SGGSAWSHPQ FEKAEAAAKE AAAKEAAAKE AAAKALEAEA AAKEAAAKEA AAKEAAAKAL EVLFQGPME ERRPHLDARP RNSHTNHRGP VDGELPPRAR NQANNPPANA LRGGASHPGR HPRANNHPAA YWQREERFRA M GRNPHQGR ...文字列:
MKGSAWSHPQ FEKGGGSGGG SGGSAWSHPQ FEKAEAAAKE AAAKEAAAKE AAAKALEAEA AAKEAAAKEA AAKEAAAKAL EVLFQGPME ERRPHLDARP RNSHTNHRGP VDGELPPRAR NQANNPPANA LRGGASHPGR HPRANNHPAA YWQREERFRA M GRNPHQGR RNQEGHASDE ARDQRHDQEN DTRWRNGNQD CRNRRPPWSN DNFQQWRTPH QKPTEQPQQA KKLGYKFLES LL QKDPSEV VITLATSLGL KELLSHSSMK SNFLELICQV LRKACSSKMD RQSVLHVLGI LKNSKFLKVC LPAYVVGMIT EPI PDIRNQ YPEHISNIIS LLQDLVSVFP ASSVQETSML VSLLPTSLNA LRASGVDIEE ETEKNLEKVQ TIIEHLQEKR REGT LRVDT YTLVQPEAED HVESYRTMPI YPTYNEVHLD ERPFLRPNII SGKYDSTAIY LDTHFRLLRE DFVRPLREGI LELLQ SFED QGLRKRKFDD IRIYFDTRII TPMCSSSGIV YKVQFDTKPL KFVRWQNSKR LLYGSLVCMS KDNFETFLFA TVSNRE QED LCRGIVQLCF NEQSQQLLAE VQPSDSFLMV ETTAYFEAYR HVLEGLQEVQ EEDVPFQRNI VECNSHVKEP RYLLMGG RY DFTPLIENPS ATGEFLRNVE GLRHPRINVL DPGQWPSKEA LKLDDSQMEA LQFALTRELA IIQGPPGTGK TYVGLKIV Q ALLTNESVWQ ISLQKFPILV VCYTNHALDQ FLEGIYNCQK TSIVRVGGRS NSEILKQFTL RELRNKREFR RNLPMHLRR AYMSIMTQMK ESEQELHEGA KTLECTMRGV LREQYLQKYI SPQHWESLMN GPVQDSEWIC FQHWKHSMML EWLGLGVGSF TQSVSPAGP ENTAQAEGDE EEEGEEESSL IEIAEEADLI QADRVIEEEE VVRPQRRKKE ESGADQELAK MLLAMRLDHC G TGTAAGQE QATGEWQTQR NQKKKMKKRV KDELRKLNTM TAAEANEIED VWQLDLSSRW QLYRLWLQLY QADTRRKILS YE RQYRTSA ERMAELRLQE DLHILKDAQV VGMTTTGAAK YRQILQKVEP RIVIVEEAAE VLEAHTIATL SKACQHLILI GDH QQLRPS ANVYDLAKNF NLEVSLFERL VKVNIPFVRL NYQHRMCPEI ARLLTPHIYQ DLENHPSVLK YEKIKGVSSN LFFV EHNFP EQEIQEGKSH QNQHEAHFVV ELCKYFLCQE YLPSQITILT TYTGQLFCLR KLMPAKTFAG VRVHVVDKYQ GEEND IILL SLVRSNQEGK VGFLQISNRI CVALSRAKKG MYCIGNMQML AKVPLWSKII HTLRENNQIG PMLRLCCQNH PETHTL VSK ASDFQKVPEG GCSLPCEFRL GCGHVCTRAC HPYDSSHKEF QCMKPCQKVI CQEGHRCPLV CFQECQPCQV KVPKTIP RC GHEQMVPCS

UniProtKB: NFX1-type zinc finger-containing protein 1

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分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 5 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 57389
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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