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- EMDB-51935: Ex vivo cannulae fiber structure of Pyrodictium abyssi -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51935
タイトルEx vivo cannulae fiber structure of Pyrodictium abyssi
マップデータ
試料
  • 複合体: Ex vivo CanX fibers from Pyrodictium abyssi
    • タンパク質・ペプチド: CanX
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードNanotube Archaea Helical protein fiber DNA-binding / PROTEIN FIBRIL
生物種Pyrodictium abyssi DSM 6158 (古細菌)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Sleutel M / Remaut H
資金援助 ベルギー, 1件
OrganizationGrant number国
Research Foundation - Flanders (FWO)G043021N ベルギー
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Donor Strand Complementation and Calcium Ion Coordination Drive the Chaperone-free Polymerization of Archaeal Cannulae.
著者: Mike Sleutel / Ravi R Sonani / Jessalyn G Miller / Fengbin Wang / Andres Gonzalez Socorro / Yang Chen / Reece Martin / Borries Demeler / Michael J Rudolph / Vikram Alva / Han Remaut / Edward ...著者: Mike Sleutel / Ravi R Sonani / Jessalyn G Miller / Fengbin Wang / Andres Gonzalez Socorro / Yang Chen / Reece Martin / Borries Demeler / Michael J Rudolph / Vikram Alva / Han Remaut / Edward H Egelman / Vincent P Conticello /
要旨: Cannulae are tubular protein filaments that accumulate on the extracellular surface of the hyperthermophilic archaeon during cell division. Cannulae have been postulated to act as a primitive ...Cannulae are tubular protein filaments that accumulate on the extracellular surface of the hyperthermophilic archaeon during cell division. Cannulae have been postulated to act as a primitive extracellular matrix through which cells could communicate or exchange material, although their native biological function remains obscure. Here, we report cryoEM structural analyses of cannulae and of protein assemblies derived from recombinant cannula-like proteins. Three-dimensional reconstructions of cannulae revealed that the structural interactions between protomers in the native and recombinant filaments were based on donor strand complementation, a form of non-covalent polymerization in which a donor β-strand from one subunit is inserted into an acceptor groove in a β-sheet of a neighboring subunit. Donor strand complementation in cannulae is reinforced through calcium ion coordination at the interfaces between structural subunits in the respective assemblies. While donor strand complementation occurs during the assembly of chaperone-usher pili, this process requires the participation of accessory proteins that are localized in the outer membrane. In contrast, we demonstrate that calcium ions can induce assembly of cannulae in the absence of other co-factors. Crystallographic analysis of a recombinant cannula-like protein monomer provided evidence that calcium ion binding primes the precursor for donor strand invasion through unblocking of the acceptor groove. Bioinformatic analysis suggested that structurally homologous cannula-like proteins occurred within the genomes of other hyperthermophilic archaea and were encompassed within the TasA superfamily of biomatrix proteins. CryoEM structural analyses of tubular filaments derived from assembly of a recombinant cannula-like protein from an uncultured species revealed a common mode of assembly to the cannulae, in which donor strand complementation and calcium ion binding stabilized longitudinal and lateral assembly in tubular 2D sheets.
履歴
登録2024年10月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月18日-
マップ公開2024年12月18日-
更新2025年1月22日-
現状2025年1月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_51935.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51935.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.71 Å/pix.
x 600 pix.
= 426. Å		0.71 Å/pix.
x 600 pix.
= 426. Å		0.71 Å/pix.
x 600 pix.
= 426. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.71 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0691
最小 - 最大-0.13294679 - 0.32972667
平均 (標準偏差)0.00158073 (±0.014079615)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 426.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_51935_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_51935_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_51935_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ex vivo CanX fibers from Pyrodictium abyssi

全体名称: Ex vivo CanX fibers from Pyrodictium abyssi
要素
  • 複合体: Ex vivo CanX fibers from Pyrodictium abyssi
    • タンパク質・ペプチド: CanX
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Ex vivo CanX fibers from Pyrodictium abyssi

超分子名称: Ex vivo CanX fibers from Pyrodictium abyssi / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Pyrodictium abyssi DSM 6158 (古細菌)

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分子 #1: CanX

分子名称: CanX / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 154 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pyrodictium abyssi DSM 6158 (古細菌)
分子量理論値: 18.745406 KDa
組換発現生物種: Pyrodictium abyssi DSM 6158 (古細菌)
配列文字列:
MRYTTLAIAG IIASAAALAL LAGFATTQSP LNSFYATGTA QAVQEPIDVE SHLDNTIAPA AGAQGYKDMG YVKIINYTDV NVVKLKVTL ANAAQLRPYF KYLQLVLTSN ASSTVEETKA VLSLKKPSAV IILDNDDYSS TNKIQLKVEA YYEAKEGMLF D SLPVILNF QVLSVS

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分子 #2: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 462 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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分子 #3: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 154 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 5.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 3.178 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 12.094 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C2 (2回回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 310172
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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