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万見
- EMDB-51192: Contracted phiCD508 capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51192
タイトルContracted phiCD508 capsid
マップデータContracted phiCD508 capsid sharpened map (B-factor =-146.9A)
試料
  • 複合体: Contracted phiCD508 capsid
    • タンパク質・ペプチド: gp49 - Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: gp48 - Minor capsid protein
キーワードBacteriophage / virus / capsid
機能・相同性Bacteriophage VT1-Sakai, H0018 / Phage cement protein / Uncharacterized protein / Uncharacterized conserved protein
機能・相同性情報
生物種Clostridioides difficile (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.28 Å
データ登録者Wilson JS / Fagan RP / Bullough PA
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/P02002X/1 英国
引用ジャーナル: Life Sci Alliance / 年: 2025
タイトル: Molecular mechanism of bacteriophage contraction structure of an S-layer-penetrating bacteriophage.
著者: Jason S Wilson / Louis-Charles Fortier / Robert P Fagan / Per A Bullough /
要旨: The molecular details of phage tail contraction and bacterial cell envelope penetration remain poorly understood and are completely unknown for phages infecting bacteria enveloped by proteinaceous S- ...The molecular details of phage tail contraction and bacterial cell envelope penetration remain poorly understood and are completely unknown for phages infecting bacteria enveloped by proteinaceous S-layers. Here, we reveal the extended and contracted atomic structures of an intact contractile-tailed phage (φCD508) that binds to and penetrates the protective S-layer of the Gram-positive human pathogen The tail is unusually long (225 nm), and it is also notable that the tail contracts less than those studied in related contractile injection systems such as the model phage T4 (∼20% compared with ∼50%). Surprisingly, we find no evidence of auxiliary enzymatic domains that other phages exploit in cell wall penetration, suggesting that sufficient energy is released upon tail contraction to penetrate the S-layer and the thick cell wall without enzymatic activity. Instead, the unusually long tail length, which becomes more flexible upon contraction, likely contributes toward the required free energy release for envelope penetration.
履歴
登録2024年7月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月26日-
マップ公開2025年3月26日-
更新2025年4月9日-
現状2025年4月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_51192.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51192.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Contracted phiCD508 capsid sharpened map (B-factor =-146.9A)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.33 Å/pix.
x 800 pix.
= 1060. Å		1.33 Å/pix.
x 800 pix.
= 1060. Å		1.33 Å/pix.
x 800 pix.
= 1060. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.325 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.466
最小 - 最大-1.2872066 - 3.239826
平均 (標準偏差)0.002389281 (±0.13870722)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ800800800
Spacing800800800
セルA=B=C: 1060.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Contracted phiCD508 capsid unsharpened map

ファイルemd_51192_additional_1.map
注釈Contracted phiCD508 capsid unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Contracted phiCD508 capsid half map B

ファイルemd_51192_half_map_1.map
注釈Contracted phiCD508 capsid half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Contracted phiCD508 capsid half map B

ファイルemd_51192_half_map_2.map
注釈Contracted phiCD508 capsid half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Contracted phiCD508 capsid

全体名称: Contracted phiCD508 capsid
要素
  • 複合体: Contracted phiCD508 capsid
    • タンパク質・ペプチド: gp49 - Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: gp48 - Minor capsid protein

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超分子 #1: Contracted phiCD508 capsid

超分子名称: Contracted phiCD508 capsid / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Clostridioides difficile (バクテリア) / 株: CD117

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分子 #1: gp49 - Major capsid protein

分子名称: gp49 - Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Clostridioides difficile (バクテリア) / 株: CD117
分子量理論値: 39.059477 KDa
配列文字列: MAFKVISQEN LLEQKRKETL QEDIPFIVNG EMEYVTKKIS NGEMETLELN KPLGEMMTFS STSNLKELLR KVVLDVELGR EQVQLLYKP IYDSIADSNL PQVMDAKWAL QGNCVFLEHI EGEEIKFGTI NAENGPVARI QTYATGFEYT KEMKDFNQTF S VEILNKSI ...文字列:
MAFKVISQEN LLEQKRKETL QEDIPFIVNG EMEYVTKKIS NGEMETLELN KPLGEMMTFS STSNLKELLR KVVLDVELGR EQVQLLYKP IYDSIADSNL PQVMDAKWAL QGNCVFLEHI EGEEIKFGTI NAENGPVARI QTYATGFEYT KEMKDFNQTF S VEILNKSI GESYNALLNH IHLSPIINFN YKASNKTAFK GETNDPIWLG IWRTLTQAQK DTVIAKRQGN ILMASSADQI EI EMALNGG HLLNGSMYPS IKNISTVIYY DGWEVTVGKK TYSYKGVTPG KGYLIRPKRG FKELIKRDLT TEVGNADLSK LVE NQIVGH CYRGAFAAVE ENVQEISFR

UniProtKB: Uncharacterized protein

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分子 #2: gp48 - Minor capsid protein

分子名称: gp48 - Minor capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Clostridioides difficile (バクテリア) / 株: CD117
分子量理論値: 14.115739 KDa
配列文字列:
MAFKGQPTPS TITQITRAKI SDGKSVRVIL SEGESTKTQQ FYLINGFFGV AMQDGEKGDE VTLQIEQAEY ETDNIVTSEA FEAGKLIYW DNTAKKFTTT SASNRLVGRV TDGKDSNNVI WFILLPQQ

UniProtKB: Uncharacterized conserved protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 42.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.28 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 38654
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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