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- EMDB-49743: Get3(D57N)-Get4/5 Complex (ATP-bound) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49743
タイトルGet3(D57N)-Get4/5 Complex (ATP-bound)
マップデータ
試料
  • 複合体: Get3D(D57N)-Get4/5 Complex
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-like protein MDY2
    • タンパク質・ペプチド: ATPase GET3
    • タンパク質・ペプチド: Golgi to ER traffic protein 4
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードmembrane protein targeting / ATPase / chaperone / protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cell morphogenesis involved in conjugation with cellular fusion / GET complex / TRC complex / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / response to arsenic-containing substance / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum ...cell morphogenesis involved in conjugation with cellular fusion / GET complex / TRC complex / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / response to arsenic-containing substance / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / response to metal ion / vesicle-mediated transport / protein folding chaperone / guanyl-nucleotide exchange factor activity / cytoplasmic stress granule / unfolded protein binding / response to heat / cellular response to oxidative stress / protein-macromolecule adaptor activity / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mdy2, Get4 binding domain / Get5, C-terminal domain / Binding domain to Get4 on Get5, Golgi to ER traffic protein / Ubiquitin-like protein MDY2, C-terminal domain / Golgi to ER traffic protein 4 / Golgi to ER traffic protein 4 / : / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3, eukaryotic / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3 / Anion-transporting ATPase-like domain ...Mdy2, Get4 binding domain / Get5, C-terminal domain / Binding domain to Get4 on Get5, Golgi to ER traffic protein / Ubiquitin-like protein MDY2, C-terminal domain / Golgi to ER traffic protein 4 / Golgi to ER traffic protein 4 / : / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3, eukaryotic / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3 / Anion-transporting ATPase-like domain / Anion-transporting ATPase / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Golgi to ER traffic protein 4 / ATPase GET3 / Ubiquitin-like protein MDY2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.19 Å
データ登録者Kim KH / Granados-Villanueva D
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2025
タイトル: Get4/5-mediated remodeling of Get3's substrate-binding chamber: Insights into tail-anchored protein targeting by the GET pathway.
著者: Diego Granados-Villanueva / Andrew Rossow / Kelly H Kim /
要旨: The Guided Entry of Tail-Anchored Proteins (GET) pathway ensures accurate targeting of Tail-Anchored proteins (TAs)-a diverse class of membrane proteins-to the endoplasmic reticulum (ER) membrane. In ...The Guided Entry of Tail-Anchored Proteins (GET) pathway ensures accurate targeting of Tail-Anchored proteins (TAs)-a diverse class of membrane proteins-to the endoplasmic reticulum (ER) membrane. In yeast, newly synthesized TAs are captured by Sgt2 and transferred to Get3 for delivery to the ER, where they undergo subsequent membrane insertion. Efficient and protected handoff of hydrophobic TAs from Sgt2 to Get3 is facilitated by the Get4/5 complex, which is thought to act as a scaffold to position TA-bound Sgt2 and Get3 in proximity while trapping Get3 in an ATP-bound conformation necessary for TA binding. To define the molecular basis for this process, we determined the cryo-EM structure of the Saccharomyces cerevisiae Get3-Get4/5 complex at 3.2 Å resolution. Our structure shows that Get4/5 remodels Get3's TA-binding chamber by unfolding helices that form the lateral walls of the chamber. We termed this region the "lateral gate," as its helix-to-coil transition makes the TA-binding chamber more solvent accessible. Molecular dynamics simulations highlighted the flexibility of the lateral gate, indicating it is structurally dynamic and prone to conformational changes. Mutagenesis studies showed that the lateral gate residues influence both the binding affinity of Get3 for Get4/5 and its ATPase activity. Additionally, our cryo-EM map shows that the Sgt2-binding domain of Get5 is positioned near the lateral gate opening of Get3's TA-binding chamber. Based on these findings, we propose a model in which Get4/5 opens Get3's TA-binding chamber to form a lateral opening, enabling protected, lateral transfer of TAs from Sgt2 to Get3.
履歴
登録2025年3月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月24日-
マップ公開2025年9月24日-
更新2025年10月8日-
現状2025年10月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_49743.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49743.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.01 Å/pix.
x 320 pix.
= 324. Å		1.01 Å/pix.
x 320 pix.
= 324. Å		1.01 Å/pix.
x 320 pix.
= 324. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0125 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.6336108 - 1.3087236
平均 (標準偏差)0.0008735353 (±0.018958474)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 324.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_49743_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_49743_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Get3D(D57N)-Get4/5 Complex

全体名称: Get3D(D57N)-Get4/5 Complex
要素
  • 複合体: Get3D(D57N)-Get4/5 Complex
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-like protein MDY2
    • タンパク質・ペプチド: ATPase GET3
    • タンパク質・ペプチド: Golgi to ER traffic protein 4
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Get3D(D57N)-Get4/5 Complex

超分子名称: Get3D(D57N)-Get4/5 Complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 210 KDa

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分子 #1: Ubiquitin-like protein MDY2

分子名称: Ubiquitin-like protein MDY2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
分子量理論値: 23.768344 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSTSASGPEH EFVSKFLTLA TLTEPKLPKS YTKPLKDVTN LGVPLPTLKY KYKQNRAKKL KLHQDQQGQD NAAVHLTLKK IQAPKFSIE HDFSPSDTIL QIKQHLISEE KASHISEIKL LLKGKVLHDN LFLSDLKVTP ANSTITVMIK PNPTISKEPE A EKSTNSPA ...文字列:
MSTSASGPEH EFVSKFLTLA TLTEPKLPKS YTKPLKDVTN LGVPLPTLKY KYKQNRAKKL KLHQDQQGQD NAAVHLTLKK IQAPKFSIE HDFSPSDTIL QIKQHLISEE KASHISEIKL LLKGKVLHDN LFLSDLKVTP ANSTITVMIK PNPTISKEPE A EKSTNSPA PAPPQELTVP WDDIEALLKN NFENDQAAVR QVMERLQKGW SLAK

UniProtKB: Ubiquitin-like protein MDY2

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分子 #2: ATPase GET3

分子名称: ATPase GET3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
分子量理論値: 41.936328 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGENLYFQG HMMDLTVEPN LHSLITSTTH KWIFVGGKGG VGKTTSSCSI AIQMALSQPN KQFLLISTNP AHNLSDAFG EKFGKDARKV TGMNNLSCME IDPSAALKDM NDMAVSRANN NGSDGQGDDL GSLLQGGALA DLTGSIPGID E ALSFMEVM ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGENLYFQG HMMDLTVEPN LHSLITSTTH KWIFVGGKGG VGKTTSSCSI AIQMALSQPN KQFLLISTNP AHNLSDAFG EKFGKDARKV TGMNNLSCME IDPSAALKDM NDMAVSRANN NGSDGQGDDL GSLLQGGALA DLTGSIPGID E ALSFMEVM KHIKRQEQGE GETFDTVIFD TAPTGHTLRF LQLPNTLSKL LEKFGEITNK LGPMLNSFMG AGNVDISGKL NE LKANVET IRQQFTDPDL TTFVCVCISE FLSLYETERL IQELISYDMD VNSIIVNQLL FAENDQEHNC KRCQARWKMQ KKY LDQIDE LYEDFHVVKM PLCAGEIRGL NNLTKFSQFL NKEYNPITDG KVIYELEDKE

UniProtKB: ATPase GET3

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分子 #3: Golgi to ER traffic protein 4

分子名称: Golgi to ER traffic protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
分子量理論値: 38.604445 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MVPAESNAVQ AKLAKTLQRF ENKIKAGDYY EAHQTLRTIA NRYVRSKSYE HAIELISQGA LSFLKAKQGG SGTDLIFYLL EVYDLAEVK VDDISVARLV RLIAELDPSE PNLKDVITGM NNWSIKFSEY KFGDPYLHNT IGSKLLEGDF VYEAERYFML G THDSMIKY ...文字列:
MVPAESNAVQ AKLAKTLQRF ENKIKAGDYY EAHQTLRTIA NRYVRSKSYE HAIELISQGA LSFLKAKQGG SGTDLIFYLL EVYDLAEVK VDDISVARLV RLIAELDPSE PNLKDVITGM NNWSIKFSEY KFGDPYLHNT IGSKLLEGDF VYEAERYFML G THDSMIKY VDLLWDWLCQ VDDIEDSTVA EFFSRLVFNY LFISNISFAH ESKDIFLERF IEKFHPKYEK IDKNGYEIVF FE DYSDLNF LQLLLITCQT KDKSYFLNLK NHYLDFSQAY KSELEFLGQE YFNIVAPKQT NFLQDMMSGF LGGSKSGGGG GEN LYFQGG SSHHHHHH

UniProtKB: Golgi to ER traffic protein 4

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #5: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.19 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 149868
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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