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万見
- EMDB-45226: Cryo EM structure of a DCAF2:degrader:BRD4 ternary complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45226
タイトルCryo EM structure of a DCAF2:degrader:BRD4 ternary complex
マップデータ
試料
  • 複合体: DCAF2:degrader:BRD4 ternary complex
    • タンパク質・ペプチド: Denticleless protein homolog
    • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1
    • タンパク質・ペプチド: DET1- and DDB1-associated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Bromodomain-containing protein 4
  • リガンド: N-({4-[(4-{[1'-(chloroacetyl)-3'-oxo-3',4'-dihydro-1'H-spiro[cyclopentane-1,2'-quinoxalin]-6'-yl]oxy}piperidin-1-yl)methyl]phenyl}methyl)-2-[(6S,10P)-4-(4-chlorophenyl)-2,3,9-trimethyl-6H-thieno[3,2-f][1,2,4]triazolo[4,3-a][1,4]diazepin-6-yl]acetamide
キーワードDTL / DDB1 / DDA1 / BRD4 / degrader / covalent / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex ...positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / negative regulation of reproductive process / RNA polymerase II C-terminal domain binding / negative regulation of developmental process / P-TEFb complex binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / histone H4 reader activity / viral release from host cell / cullin family protein binding / host-mediated suppression of viral transcription / protein monoubiquitination / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / ectopic germ cell programmed cell death / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / translesion synthesis / positive regulation of viral genome replication / response to UV / proteasomal protein catabolic process / : / positive regulation of gluconeogenesis / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / condensed nuclear chromosome / transcription coregulator activity / nucleotide-excision repair / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / regulation of circadian rhythm / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein polyubiquitination / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / p53 binding / cellular response to UV / rhythmic process / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromosome / site of double-strand break / Neddylation / regulation of inflammatory response / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear membrane / histone binding / protein-macromolecule adaptor activity / Potential therapeutics for SARS / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / transcription coactivator activity / DNA replication / chromosome, telomeric region / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / protein ubiquitination / chromatin remodeling / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / DNA damage response / centrosome / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / nucleolus / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular space / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / DET1- and DDB1-associated protein 1, N-terminal / DET1- and DDB1-associated protein 1 / Det1 complexing ubiquitin ligase / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller ...: / DET1- and DDB1-associated protein 1, N-terminal / DET1- and DDB1-associated protein 1 / Det1 complexing ubiquitin ligase / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Bromodomain-containing protein 4 / DNA damage-binding protein 1 / DET1- and DDB1-associated protein 1 / Denticleless protein homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.36 Å
データ登録者McMahon EJ / Wang W
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Structural basis for DCAF2 as a novel E3 ligase for PROTAC-mediated targeted protein degradation.
著者: Evan J McMahon / Alexander G Cioffi / Patrick R Visperas / Yueqing Lin / Michael Shaghafi / Courtney M Daczkowski / Johannes C Hermann / Robert A Everley / Richard M Neve / Daniel A Erlanson ...著者: Evan J McMahon / Alexander G Cioffi / Patrick R Visperas / Yueqing Lin / Michael Shaghafi / Courtney M Daczkowski / Johannes C Hermann / Robert A Everley / Richard M Neve / Daniel A Erlanson / Kevin R Webster / Vikram Narayan / Weiru Wang /
要旨: Targeted protein degradation (TPD) leverages the ubiquitin-proteasome system to eliminate disease-causing proteins via E3 ligases. To date, the field is limited to utilizing a few of the over 600 ...Targeted protein degradation (TPD) leverages the ubiquitin-proteasome system to eliminate disease-causing proteins via E3 ligases. To date, the field is limited to utilizing a few of the over 600 human E3 ligases. To expand this repertoire, we conducted structural and functional validation of DDB1 (Damage-specific DNA binding protein 1) and Cullin-associated factor (DCAF)2 (DTL/CDT2), a Cullin4-RING ligase substrate adaptor implicated in DNA damage response and cancer, as a novel E3 for TPD. Cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of the DCAF2:DDB1:DDA1 complex (3.3 Å), a ligand bound complex (3.1 Å), and a ternary complex with a covalent proteolysis-targeting chimera (PROTAC) and BRD4 (3.4 Å) reveal PROTAC-mediated substrate recruitment. Using covalent bifunctional tool compounds engaging residue C141 in the WD40 domain, we demonstrate robust ubiquitination in biochemical assays and cellular TPD using the COFFEE (covalent functionalization followed by E3 electroporation) method. These findings position DCAF2 as a promising E3 adaptor for PROTAC strategies and identify C141 as a relevant site for future PROTAC discovery.
履歴
登録2024年6月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月1日-
マップ公開2025年10月1日-
更新2025年10月15日-
現状2025年10月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45226.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45226.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 213.504 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 213.504 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 213.504 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.834 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.003896
最小 - 最大-0.02309389 - 0.07242864
平均 (標準偏差)0.00021709822 (±0.0017561123)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 213.504 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_45226_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_45226_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : DCAF2:degrader:BRD4 ternary complex

全体名称: DCAF2:degrader:BRD4 ternary complex
要素
  • 複合体: DCAF2:degrader:BRD4 ternary complex
    • タンパク質・ペプチド: Denticleless protein homolog
    • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1
    • タンパク質・ペプチド: DET1- and DDB1-associated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Bromodomain-containing protein 4
  • リガンド: N-({4-[(4-{[1'-(chloroacetyl)-3'-oxo-3',4'-dihydro-1'H-spiro[cyclopentane-1,2'-quinoxalin]-6'-yl]oxy}piperidin-1-yl)methyl]phenyl}methyl)-2-[(6S,10P)-4-(4-chlorophenyl)-2,3,9-trimethyl-6H-thieno[3,2-f][1,2,4]triazolo[4,3-a][1,4]diazepin-6-yl]acetamide

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超分子 #1: DCAF2:degrader:BRD4 ternary complex

超分子名称: DCAF2:degrader:BRD4 ternary complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2, #4, #3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 206 KDa

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分子 #1: Denticleless protein homolog

分子名称: Denticleless protein homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 51.887121 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MLFNSVLRQP QLGVLRNGWS SQYPLQSLLT GYQCSGNDEH TSYGETGVPV PPFGCTFSSA PNMEHVLAVA NEEGFVRLYN TESQSFRKK CFKEWMAHWN AVFDLAWVPG ELKLVTAAGD QTAKFWDVKA GELIGTCKGH QCSLKSVAFS KFEKAVFCTG G RDGNIMVW ...文字列:
MLFNSVLRQP QLGVLRNGWS SQYPLQSLLT GYQCSGNDEH TSYGETGVPV PPFGCTFSSA PNMEHVLAVA NEEGFVRLYN TESQSFRKK CFKEWMAHWN AVFDLAWVPG ELKLVTAAGD QTAKFWDVKA GELIGTCKGH QCSLKSVAFS KFEKAVFCTG G RDGNIMVW DTRCNKKDGF YRQVNQISGA HNTSDKQTPS KPKKKQNSKG LAPSVDFQQS VTVVLFQDEN TLVSAGAVDG II KVWDLRK NYTAYRQEPI ASKSFLYPGS STRKLGYSSL ILDSTGSTLF ANCTDDNIYM FNMTGLKTSP VAIFNGHQNS TFY VKSSLS PDDQFLVSGS SDEAAYIWKV STPWQPPTVL LGHSQEVTSV CWCPSDFTKI ATCSDDNTLK IWRLNRGLEE KPGG DKLST VGWASQKKKE SRPGLVTVTS SQSTPAKAPR AKCNPSNSSP SSAACAPSCA GDLENLYFQS HHHHHH

UniProtKB: Denticleless protein homolog

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分子 #2: DNA damage-binding protein 1

分子名称: DNA damage-binding protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 127.097469 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSYNYVVTAQ KPTAVNGCVT GHFTSAEDLN LLIAKNTRLE IYVVTAEGLR PVKEVGMYGK IAVMELFRPK GESKDLLFIL TAKYNACIL EYKQSGESID IITRAHGNVQ DRIGRPSETG IIGIIDPECR MIGLRLYDGL FKVIPLDRDN KELKAFNIRL E ELHVIDVK ...文字列:
MSYNYVVTAQ KPTAVNGCVT GHFTSAEDLN LLIAKNTRLE IYVVTAEGLR PVKEVGMYGK IAVMELFRPK GESKDLLFIL TAKYNACIL EYKQSGESID IITRAHGNVQ DRIGRPSETG IIGIIDPECR MIGLRLYDGL FKVIPLDRDN KELKAFNIRL E ELHVIDVK FLYGCQAPTI CFVYQDPQGR HVKTYEVSLR EKEFNKGPWK QENVEAEASM VIAVPEPFGG AIIIGQESIT YH NGDKYLA IAPPIIKQST IVCHNRVDPN GSRYLLGDME GRLFMLLLEK EEQMDGTVTL KDLRVELLGE TSIAECLTYL DNG VVFVGS RLGDSQLVKL NVDSNEQGSY VVAMETFTNL GPIVDMCVVD LERQGQGQLV TCSGAFKEGS LRIIRNGIGI HEHA SIDLP GIKGLWPLRS DPNRETDDTL VLSFVGQTRV LMLNGEEVEE TELMGFVDDQ QTFFCGNVAH QQLIQITSAS VRLVS QEPK ALVSEWKEPQ AKNISVASCN SSQVVVAVGR ALYYLQIHPQ ELRQISHTEM EHEVACLDIT PLGDSNGLSP LCAIGL WTD ISARILKLPS FELLHKEMLG GEIIPRSILM TTFESSHYLL CALGDGALFY FGLNIETGLL SDRKKVTLGT QPTVLRT FR SLSTTNVFAC SDRPTVIYSS NHKLVFSNVN LKEVNYMCPL NSDGYPDSLA LANNSTLTIG TIDEIQKLHI RTVPLYES P RKICYQEVSQ CFGVLSSRIE VQDTSGGTTA LRPSASTQAL SSSVSSSKLF SSSTAPHETS FGEEVEVHNL LIIDQHTFE VLHAHQFLQN EYALSLVSCK LGKDPNTYFI VGTAMVYPEE AEPKQGRIVV FQYSDGKLQT VAEKEVKGAV YSMVEFNGKL LASINSTVR LYEWTTEKEL RTECNHYNNI MALYLKTKGD FILVGDLMRS VLLLAYKPME GNFEEIARDF NPNWMSAVEI L DDDNFLGA ENAFNLFVCQ KDSAATTDEE RQHLQEVGLF HLGEFVNVFC HGSLVMQNLG ETSTPTQGSV LFGTVNGMIG LV TSLSESW YNLLLDMQNR LNKVIKSVGK IEHSFWRSFH TERKTEPATG FIDGDLIESF LDISRPKMQE VVANLQYDDG SGM KREATA DDLIKVVEEL TRIH

UniProtKB: DNA damage-binding protein 1

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分子 #3: Bromodomain-containing protein 4

分子名称: Bromodomain-containing protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.568838 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MHHHHHHETS NPNKPKRQTN QLQYLLRVVL KTLWKHQFAW PFQQPVDAVK LNLPDYYKII KTPMDMGTIK KRLENNYYWN AQECIQDFN TMFTNCYIYN KPGDDIVLMA EALEKLFLQK INELPTEETE

UniProtKB: Bromodomain-containing protein 4

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分子 #4: DET1- and DDB1-associated protein 1

分子名称: DET1- and DDB1-associated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.855297 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MADFLKGLPV YNKSNFSRFH ADSVCKASNR RPSVYLPTRE YPSEQIIVTE KTNILLRYLH QQWDKKNAAK KRDQEQVELE GESSAPPRK VARTDSPDMH EDT

UniProtKB: DET1- and DDB1-associated protein 1

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分子 #5: N-({4-[(4-{[1'-(chloroacetyl)-3'-oxo-3',4'-dihydro-1'H-spiro[cycl...

分子名称: N-({4-[(4-{[1'-(chloroacetyl)-3'-oxo-3',4'-dihydro-1'H-spiro[cyclopentane-1,2'-quinoxalin]-6'-yl]oxy}piperidin-1-yl)methyl]phenyl}methyl)-2-[(6S,10P)-4-(4-chlorophenyl)-2,3,9-trimethyl-6H- ...名称: N-({4-[(4-{[1'-(chloroacetyl)-3'-oxo-3',4'-dihydro-1'H-spiro[cyclopentane-1,2'-quinoxalin]-6'-yl]oxy}piperidin-1-yl)methyl]phenyl}methyl)-2-[(6S,10P)-4-(4-chlorophenyl)-2,3,9-trimethyl-6H-thieno[3,2-f][1,2,4]triazolo[4,3-a][1,4]diazepin-6-yl]acetamide
タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: A1AUO
分子量理論値: 879.896 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系位相板: VOLTA PHASE PLATE
ソフトウェア名称: Leginon
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 1.4 sec. / 平均電子線量: 50.21 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1277208
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 70550
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

ソフトウェア名称: Coot
得られたモデル

PDB-9c5v:
Cryo EM structure of a DCAF2:degrader:BRD4 ternary complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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