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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-40049 | |||||||||
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タイトル | empty HBV Cp183 capsid with importin-beta, subparticle reconstruction at 2fold location | |||||||||
マップデータ | empty HBV Cp183 capsid with importin-beta, subparticle reconstruction at 2fold location | |||||||||
試料 |
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キーワード | HBV / Cp183 / Importin-beta / VIRAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / T=4 icosahedral viral capsid / viral penetration into host nucleus / host cell / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / structural molecule activity / DNA binding / RNA binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Kim C / Schlicksup CJ / Hadden-Perilla JA / Wang JC-Y / Zlotnick A | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2023 タイトル: Structure of the Hepatitis B virus capsid quasi-6-fold with a trapped C-terminal domain reveals capsid movements associated with domain exit. 著者: Christine Kim / Christopher J Schlicksup / Carolina Pérez-Segura / Jodi A Hadden-Perilla / Joseph Che-Yen Wang / Adam Zlotnick / 要旨: Many viruses undergo transient conformational change to surveil their environments for receptors and host factors. In Hepatitis B virus (HBV) infection, after the virus enters the cell, it is ...Many viruses undergo transient conformational change to surveil their environments for receptors and host factors. In Hepatitis B virus (HBV) infection, after the virus enters the cell, it is transported to the nucleus by interaction of the HBV capsid with an importin α/β complex. The interaction between virus and importins is mediated by nuclear localization signals on the capsid protein's C-terminal domain (CTD). However, CTDs are located inside the capsid. In this study, we asked where does a CTD exit the capsid, are all quasi-equivalent CTDs created equal, and does the capsid structure deform to facilitate CTD egress from the capsid? Here, we used Impβ as a tool to trap transiently exposed CTDs and examined this complex by cryo-electron microscopy. We examined an asymmetric reconstruction of a T = 4 icosahedral capsid and a focused reconstruction of a quasi-6-fold vertex (3.8 and 4.0 Å resolution, respectively). Both approaches showed that a subset of CTDs extended through a pore in the center of the quasi-6-fold complex. CTD egress was accompanied by enlargement of the pore and subtle changes in quaternary and tertiary structure of the quasi-6-fold. When compared to molecular dynamics simulations, structural changes were within the normal range of capsid flexibility. Although pore diameter was enlarged in the Impβ-bound reconstruction, simulations indicate that CTD egress does not exclusively depend on enlarged pores. In summary, we find that HBV surveillance of its environment by transient exposure of its CTD requires only modest conformational change of the capsid. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_40049.map.gz | 6.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-40049-v30.xml emd-40049.xml | 16.1 KB 16.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_40049_fsc.xml | 4.3 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_40049.png | 279.2 KB | ||
その他 | emd_40049_half_map_1.map.gz emd_40049_half_map_2.map.gz | 4.9 MB 4.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-40049 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-40049 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8ghsMC C: 同じ文献を引用 (文献) M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_40049.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | empty HBV Cp183 capsid with importin-beta, subparticle reconstruction at 2fold location | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.94 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: half map 1
ファイル | emd_40049_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 2
ファイル | emd_40049_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Reassembled HBV empty Cp183 capsid with importin-beta
全体 | 名称: Reassembled HBV empty Cp183 capsid with importin-beta |
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要素 |
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-超分子 #1: Reassembled HBV empty Cp183 capsid with importin-beta
超分子 | 名称: Reassembled HBV empty Cp183 capsid with importin-beta タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Core protein Cp183 expressed in E coli |
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由来(天然) | 生物種: Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス) |
-分子 #1: Capsid protein
分子 | 名称: Capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス) |
分子量 | 理論値: 16.840186 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MDIDPYKEFG ATVELLSFLP SDFFPSVRDL LDTAAALYRD ALESPEHCSP HHTALRQAIL CWGDLMTLAT WVGTNLEDPA SRDLVVSYV NTNVGLKFRQ LLWFHISCLT FGRETVLEYL VSFGVWIRTP PAYRPPNAPI LSTLPETAAA AA UniProtKB: Capsid protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: 0.15 M NaCl, 20 mM Tris-HCl pH 7.5, and 10 mM DTT |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
詳細 | Empty HBV capsid : Importin-beta sample at 1:205 |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 30.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
詳細 | A hexamer model was flexibly fitted into the hexamer maps using Alphafold, ISOLDE, PHENIX, and Coot. |
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精密化 | プロトコル: RIGID BODY FIT |
得られたモデル | PDB-8ghs: |