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- EMDB-38992: The structure of Oryza sativa HKT1;5 salt tolerant variant -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38992
タイトルThe structure of Oryza sativa HKT1;5 salt tolerant variant
マップデータ
試料
  • 複合体: Structure of OsHKT1;1
    • タンパク質・ペプチド: Sodium transporter HKT1.5,Soluble cytochrome b562
キーワードdimer / transmembrane protein / sodium transporter / BRIL-fused / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


metal ion transport / monoatomic cation transmembrane transporter activity / : / electron transport chain / periplasmic space / electron transfer activity / iron ion binding / heme binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Cation transporter / Cation transport protein / Cytochrome b562 / Cytochrome b562 / Cytochrome c/b562
類似検索 - ドメイン・相同性
Sodium transporter HKT1.5 / Soluble cytochrome b562
類似検索 - 構成要素
生物種Oryza sativa (イネ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Yang GH / Gao R
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171188 中国
引用ジャーナル: J Integr Plant Biol / 年: 2024
タイトル: Structural insights into the Oryza sativa cation transporters HKTs in salt tolerance.
著者: Ran Gao / Yutian Jia / Xia Xu / Peng Fu / Jiaqi Zhou / Guanghui Yang /
要旨: The high-affinity potassium transporters (HKTs), selectively permeable to either Na alone or Na/K, play pivotal roles in maintaining plant Na/K homeostasis. Although their involvement in salt ...The high-affinity potassium transporters (HKTs), selectively permeable to either Na alone or Na/K, play pivotal roles in maintaining plant Na/K homeostasis. Although their involvement in salt tolerance is widely reported, the molecular underpinnings of Oryza sativa HKTs remain elusive. In this study, we elucidate the structures of OsHKT1;1 and OsHKT2;1, representing two distinct classes of rice HKTs. The dimeric assembled OsHKTs can be structurally divided into four domains. At the dimer interface, a half-helix or a loop in the third domain is coordinated by the C-terminal region of the opposite subunit. Additionally, we present the structures of OsHKT1;5 salt-tolerant and salt-sensitive variants, a key quantitative trait locus associated with salt tolerance. The salt-tolerant variant of OsHKT1;5 exhibits enhanced Na transport capability and displays a more flexible conformation. These findings shed light on the molecular basis of rice HKTs and provide insights into their role in salt tolerance.
履歴
登録2024年2月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月11日-
マップ公開2024年12月11日-
更新2024年12月11日-
現状2024年12月11日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_38992.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38992.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 277.12 Å		1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 277.12 Å		1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 277.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0825 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.5
最小 - 最大-2.0757115 - 2.962263
平均 (標準偏差)-0.00005174951 (±0.06286204)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 277.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_38992_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_38992_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Structure of OsHKT1;1

全体名称: Structure of OsHKT1;1
要素
  • 複合体: Structure of OsHKT1;1
    • タンパク質・ペプチド: Sodium transporter HKT1.5,Soluble cytochrome b562

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超分子 #1: Structure of OsHKT1;1

超分子名称: Structure of OsHKT1;1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Oryza sativa (イネ)

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分子 #1: Sodium transporter HKT1.5,Soluble cytochrome b562

分子名称: Sodium transporter HKT1.5,Soluble cytochrome b562 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryza sativa (イネ)
分子量理論値: 70.163039 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDYKDDDDKG SMSSLDATTP RYDEFKRIYH LFLFHAHPFW LQLLYFLFIS LLGFLMLKAL PMKTSMVPRP MDLDLIFTSV SATTVSSMV AVEMESFSNS QLLLITLLML LGGEVFTSIL GLYFTNAKYS SKMIARRQLA DLEDNWETLN DNLKVIEKAD N AAQVKDAL ...文字列:
MDYKDDDDKG SMSSLDATTP RYDEFKRIYH LFLFHAHPFW LQLLYFLFIS LLGFLMLKAL PMKTSMVPRP MDLDLIFTSV SATTVSSMV AVEMESFSNS QLLLITLLML LGGEVFTSIL GLYFTNAKYS SKMIARRQLA DLEDNWETLN DNLKVIEKAD N AAQVKDAL TKMRAAALDA QKATPPKLED KSPDSPEMKD FRHGFDILVG QIDDALKLAN EGKVKEAQAA AEQLKTTRNA YI QKYLERA RSTLSSASKT TTTRLLMFVV MGYHAVVHVA GYTAIVVYLS AVGGAGAVVA GKGISAHTFA IFTVVSTFAN CGF VPTNEG MVSFRSFPGL LLLVMPHVLL GNTLFPVFLR LAIAALERVT GWPELGELLI RRRRGGGEGY DHLLPSSRTR FLAL TVAVL VVAQLALFCA MEWGSDGLRG LTAGQKLVGA LFMAVNSRHS GEMVVDLSTV SSAVVVLYVV MMYLPPYTTF VPVQD KHQQ TGAQSGQEGS SSSSIWQKLL MSPLSCLAIF IVVICITERR QIADDPINYS VLNIVVEVIS AYGNVGFSTG YSCARQ VRP DGSCRDLWVG FSGKWSKQGK LTLMAVMFYG RLKKFSLHGG QAWKIEGSAW SHPQFEKGGG SGGGSGGSAW SHPQFEK

UniProtKB: Sodium transporter HKT1.5, Soluble cytochrome b562, Sodium transporter HKT1.5

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 118956
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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