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- EMDB-38772: Cryo-EM map of p97 cross-linked with ZFAND1 reconstructed with C6... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38772
タイトルCryo-EM map of p97 cross-linked with ZFAND1 reconstructed with C6 symmetry.
マップデータCryo-EM map of p97 cross-linked with ZFAND1 reconstructed with C6 symmetry.
試料
  • 複合体: p97 (Transitional endoplasmic reticulum ATPase) bound with ZFAND1 (AN1-type zinc finger protein 1).
    • タンパク質・ペプチド: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
    • タンパク質・ペプチド: AN1-type zinc finger protein 1
キーワードATPase / hexameric AAA / protein homeostasis / CYTOSOLIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of intracellular protein transport / : / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / BAT3 complex binding / cellular response to arsenite ion / protein-DNA covalent cross-linking repair / Derlin-1 retrotranslocation complex ...positive regulation of intracellular protein transport / : / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / BAT3 complex binding / cellular response to arsenite ion / protein-DNA covalent cross-linking repair / Derlin-1 retrotranslocation complex / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / cytoplasm protein quality control / positive regulation of oxidative phosphorylation / : / aggresome assembly / deubiquitinase activator activity / mitotic spindle disassembly / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of protein localization to chromatin / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / cellular response to misfolded protein / negative regulation of protein localization to chromatin / positive regulation of mitochondrial membrane potential / vesicle-fusing ATPase / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / regulation of aerobic respiration / retrograde protein transport, ER to cytosol / stress granule disassembly / ATPase complex / proteasome binding / regulation of synapse organization / ubiquitin-specific protease binding / positive regulation of ATP biosynthetic process / MHC class I protein binding / ubiquitin-like protein ligase binding / RHOH GTPase cycle / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / negative regulation of hippo signaling / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / HSF1 activation / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / ATP metabolic process / endoplasmic reticulum unfolded protein response / proteasomal protein catabolic process / Protein methylation / Attachment and Entry / ERAD pathway / lipid droplet / proteasome complex / viral genome replication / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / negative regulation of smoothened signaling pathway / macroautophagy / positive regulation of protein-containing complex assembly / Hh mutants are degraded by ERAD / establishment of protein localization / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / Translesion Synthesis by POLH / ADP binding / ABC-family proteins mediated transport / autophagy / cytoplasmic stress granule / Aggrephagy / positive regulation of protein catabolic process / azurophil granule lumen / KEAP1-NFE2L2 pathway / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-strand break repair / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / site of double-strand break / cellular response to heat / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / secretory granule lumen / protein phosphatase binding / regulation of apoptotic process / ficolin-1-rich granule lumen / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Attachment and Entry / protein ubiquitination / ciliary basal body / protein domain specific binding / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / protein-containing complex
類似検索 - 分子機能
ZFAND1-like ubiquitin-like domain / Zinc finger, AN1-type / AN1-like Zinc finger / AN1-like Zinc finger / Zinc finger AN1-type profile. / AN1-like Zinc finger / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / : / CDC48, N-terminal subdomain ...ZFAND1-like ubiquitin-like domain / Zinc finger, AN1-type / AN1-like Zinc finger / AN1-like Zinc finger / Zinc finger AN1-type profile. / AN1-like Zinc finger / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / : / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / AN1-type zinc finger protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Draczkowski P / Hsu STD / Ko KT
資金援助 台湾, 6件
OrganizationGrant number国
Academia Sinica (Taiwan)AS-CDA-109-L08 台湾
Other government110-2113-M-001-050-MY3
Other government110-2311-B-001-013-MY3
Academia Sinica (Taiwan)AS-CFII-111-214 台湾
Academia Sinica (Taiwan)AS-CFII-111-210 台湾
Other governmentAS-KPQ-109-TPP2
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural Insight into ZFAND1-p97 Interaction
著者: Lai CH / Ko KT / Fan PJ / Yu TA / Chang CF / Draczkowski P / Hsu STD
履歴
登録2024年1月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月22日-
マップ公開2025年1月22日-
更新2025年1月22日-
現状2025年1月22日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_38772.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38772.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM map of p97 cross-linked with ZFAND1 reconstructed with C6 symmetry.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.64 Å/pix.
x 200 pix.
= 328. Å		1.64 Å/pix.
x 200 pix.
= 328. Å		1.64 Å/pix.
x 200 pix.
= 328. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.64 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.6
最小 - 最大-0.4242917 - 2.1523442
平均 (標準偏差)0.000065904635 (±0.0759947)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 328.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Sharpened cryo-EM map of p97 cross-linked with ZFAND1...

ファイルemd_38772_additional_1.map
注釈Sharpened cryo-EM map of p97 cross-linked with ZFAND1 reconstructed with C6 symmetry.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM half-map of p97 cross-linked with ZFAND1 reconstructed...

ファイルemd_38772_half_map_1.map
注釈Cryo-EM half-map of p97 cross-linked with ZFAND1 reconstructed with C6 symmetry.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM map of p97 cross-linked with ZFAND1 reconstructed...

ファイルemd_38772_half_map_2.map
注釈Cryo-EM map of p97 cross-linked with ZFAND1 reconstructed with C6 symmetry.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : p97 (Transitional endoplasmic reticulum ATPase) bound with ZFAND1...

全体名称: p97 (Transitional endoplasmic reticulum ATPase) bound with ZFAND1 (AN1-type zinc finger protein 1).
要素
  • 複合体: p97 (Transitional endoplasmic reticulum ATPase) bound with ZFAND1 (AN1-type zinc finger protein 1).
    • タンパク質・ペプチド: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
    • タンパク質・ペプチド: AN1-type zinc finger protein 1

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超分子 #1: p97 (Transitional endoplasmic reticulum ATPase) bound with ZFAND1...

超分子名称: p97 (Transitional endoplasmic reticulum ATPase) bound with ZFAND1 (AN1-type zinc finger protein 1).
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Chemical cross-linking of p97 and ZFAND1 was necessary to maintain complex formation during grid preparation
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

分子名称: Transitional endoplasmic reticulum ATPase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: 6xHis-tag at N-term / 光学異性体: LEVO / EC番号: vesicle-fusing ATPase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH GSSGENLYFQ GSMASGADSK GDDLSTAILK QKNRPNRLIV DEAINEDNSV VSLSQPKMDE LQLFRGDTVL LKGKKRREAV CIVLSDDTCS DEKIRMNRVV RNNLRVRLGD VISIQPCPDV KYGKRIHVLP IDDTVEGITG NLFEVYLKPY FLEAYRPIRK ...文字列:
MGSSHHHHHH GSSGENLYFQ GSMASGADSK GDDLSTAILK QKNRPNRLIV DEAINEDNSV VSLSQPKMDE LQLFRGDTVL LKGKKRREAV CIVLSDDTCS DEKIRMNRVV RNNLRVRLGD VISIQPCPDV KYGKRIHVLP IDDTVEGITG NLFEVYLKPY FLEAYRPIRK GDIFLVRGGM RAVEFKVVET DPSPYCIVAP DTVIHCEGEP IKREDEEESL NEVGYDDIGG CRKQLAQIKE MVELPLRHPA LFKAIGVKPP RGILLYGPPG TGKTLIARAV ANETGAFFFL INGPEIMSKL AGESESNLRK AFEEAEKNAP AIIFIDELDA IAPKREKTHG EVERRIVSQL LTLMDGLKQR AHVIVMAATN RPNSIDPALR RFGRFDREVD IGIPDATGRL EILQIHTKNM KLADDVDLEQ VANETHGHVG ADLAALCSEA ALQAIRKKMD LIDLEDETID AEVMNSLAVT MDDFRWALSQ SNPSALRETV VEVPQVTWED IGGLEDVKRE LQELVQYPVE HPDKFLKFGM TPSKGVLFYG PPGCGKTLLA KAIANECQAN FISIKGPELL TMWFGESEAN VREIFDKARQ AAPCVLFFDE LDSIAKARGG NIGDGGGAAD RVINQILTEM DGMSTKKNVF IIGATNRPDI IDPAILRPGR LDQLIYIPLP DEKSRVAILK ANLRKSPVAK DVDLEFLAKM TNGFSGADLT EICQRACKLA IRESIESEIR RERERQTNPS AMEVEEDDPV PEIRRDHFEE AMRFARRSVS DNDIRKYEMF AQTLQQSRGF GSFRFPSGNQ GGAGPSQGSG GGTGGSVYTE DNDDDLYG

UniProtKB: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

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分子 #2: AN1-type zinc finger protein 1

分子名称: AN1-type zinc finger protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: GST-tag at N-term / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSPILGYWKI KGLVQPTRLL LEYLEEKYEE HLYERDEGDK WRNKKFELGL EFPNLPYYID GDVKLTQSMA IIRYIADKHN MLGGCPKERA EISMLEGAVL DIRYGVSRIA YSKDFETLKV DFLSKLPEML KMFEDRLCHK TYLNGDHVTH PDFMLYDALD VVLYMDPMCL ...文字列:
MSPILGYWKI KGLVQPTRLL LEYLEEKYEE HLYERDEGDK WRNKKFELGL EFPNLPYYID GDVKLTQSMA IIRYIADKHN MLGGCPKERA EISMLEGAVL DIRYGVSRIA YSKDFETLKV DFLSKLPEML KMFEDRLCHK TYLNGDHVTH PDFMLYDALD VVLYMDPMCL DAFPKLVCFK KRIEAIPQID KYLKSSKYIA WPLQGWQATF GGGDHPPKSD LVPRGSENLY FQGGSMAELD IGQHCQVEHC RQRDFLPFVC DDCSGIFCLE HRSRESHGCP EVTVINERLK TDQHTSYPCS FKDCAERELV AVICPYCEKN FCLRHRHQSD HECEKLEIPK PRMAATQKLV KDIIDSKTGE TASKRWKGAK NSETAAKVAL MKLKMHADGD KSLPQTERIY FQVFLPKGSK EKSKPMFFCH RWSIGKAIDF AASLARLKND NNKFTAKKLR LCHITSGEAL PLDHTLETWI AKEDCPLYNG GNIILEYLND EEQFCKNVES YLE

UniProtKB: AN1-type zinc finger protein 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC4H11NO3TRIS
150.0 mMNaClSodium chloride
0.5 mMC9H15O6PTCEP
1.0 mMC10H12N5O12P3S-4ATPgammaS
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 3s blotting time.
詳細The sample was chemically cross-linked using 0.0625% (v/v) glutaraldehyde. The sample was supplemented with 1 mM ATPgammaS before vitrification.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 5693 / 平均露光時間: 4.5 sec. / 平均電子線量: 58.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 150000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 957000
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Ab initio reconstruction in CryoSparc using Stochastic Gradient Descent method.
最終 再構成使用したクラス数: 3 / 想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 153000
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1)
最終 3次元分類クラス数: 5 / 平均メンバー数/クラス: 42000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1) / 詳細: Heterogenous Refinement
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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