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万見
- EMDB-3082: Architecture and nucleotide-driven conformational states of the R... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3082
タイトルArchitecture and nucleotide-driven conformational states of the Rvb1/Rvb2 dodecamer
マップデータADP-state Rvb1/2 dodecamer
試料
  • 試料: ADP-state Rvb1/2 dodecamer
  • タンパク質・ペプチド: Rvb1
  • タンパク質・ペプチド: Rvb2
キーワードRv1 / Rvb2
機能・相同性
機能・相同性情報


TTT Hsp90 cochaperone complex / R2TP complex / Swr1 complex / Ino80 complex / box C/D snoRNP assembly / 3'-5' DNA helicase activity / NuA4 histone acetyltransferase complex / DNA helicase activity / rRNA processing / 5'-3' DNA helicase activity ...TTT Hsp90 cochaperone complex / R2TP complex / Swr1 complex / Ino80 complex / box C/D snoRNP assembly / 3'-5' DNA helicase activity / NuA4 histone acetyltransferase complex / DNA helicase activity / rRNA processing / 5'-3' DNA helicase activity / DNA helicase / protein stabilization / chromatin remodeling / DNA repair / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
RuvB-like protein 1 / RuvB-like protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.8 Å
データ登録者Ewens CA / Su M / Zhao L / Houry WA / Southworth DR
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Architecture and Nucleotide-Dependent Conformational Changes of the Rvb1-Rvb2 AAA+ Complex Revealed by Cryoelectron Microscopy.
著者: Caroline A Ewens / Min Su / Liang Zhao / Nardin Nano / Walid A Houry / Daniel R Southworth /
要旨: Rvb1 and Rvb2 are essential AAA+ proteins that interact together during the assembly and activity of diverse macromolecules including chromatin remodelers INO80 and SWR-C, and ribonucleoprotein ...Rvb1 and Rvb2 are essential AAA+ proteins that interact together during the assembly and activity of diverse macromolecules including chromatin remodelers INO80 and SWR-C, and ribonucleoprotein complexes including telomerase and snoRNPs. ATP hydrolysis by Rvb1/2 is required for function; however, the mechanism that drives substrate remodeling is unknown. Here we determined the architecture of the yeast Rvb1/2 dodecamer using cryoelectron microscopy and identify that the substrate-binding insertion domain undergoes conformational changes in response to nucleotide state. 2D and 3D classification defines the dodecamer flexibility, revealing distinct arrangements and the hexamer-hexamer interaction interface. Reconstructions of the apo, ATP, and ADP states identify that Rvb1/2 undergoes substantial conformational changes that include a twist in the insertion-domain position and a corresponding rotation of the AAA+ ring. These results reveal how the ATP hydrolysis cycle of the AAA+ domains directs insertion-domain movements that could provide mechanical force during remodeling or helicase activities.
履歴
登録2015年7月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年7月15日-
マップ公開2016年6月1日-
更新2016年6月1日-
現状2016年6月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0128
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0128
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3082.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3082.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈ADP-state Rvb1/2 dodecamer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2 Å/pix.
x 128 pix.
= 256. Å		2 Å/pix.
x 128 pix.
= 256. Å		2 Å/pix.
x 128 pix.
= 256. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0128 / ムービー #1: 0.0128
最小 - 最大-0.01320423 - 0.03995912
平均 (標準偏差)0.00014525 (±0.00513319)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 256.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z222
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z256.000256.000256.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.0130.0400.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : ADP-state Rvb1/2 dodecamer

全体名称: ADP-state Rvb1/2 dodecamer
要素
  • 試料: ADP-state Rvb1/2 dodecamer
  • タンパク質・ペプチド: Rvb1
  • タンパク質・ペプチド: Rvb2

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超分子 #1000: ADP-state Rvb1/2 dodecamer

超分子名称: ADP-state Rvb1/2 dodecamer / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: heterododecamer / Number unique components: 2
分子量実験値: 600 KDa / 理論値: 600 KDa
手法: size exclusion chromatography with multiangle light scattering

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分子 #1: Rvb1

分子名称: Rvb1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Pontin / コピー数: 6 / 集合状態: Hexamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's Yeast
分子量実験値: 50 KDa / 理論値: 50 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組換株: Rosetta 2 / 組換プラスミド: pColaDuet
配列UniProtKB: RuvB-like protein 1

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分子 #2: Rvb2

分子名称: Rvb2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Reptin / コピー数: 6 / 集合状態: Hexamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's Yeast
分子量実験値: 50 KDa / 理論値: 50 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組換株: Rosetta 2 / 組換プラスミド: pColaDuet
配列UniProtKB: RuvB-like protein 2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 25mM HEPES, 150mM KCl, 6mM betaME, 5mM MgCl2, 200microM ADP
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 手法: 1s blot

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2014年11月24日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / 実像数: 3303 / 平均電子線量: 5 e/Å2
詳細: Every image is the average of 30 frames recorded by the direct electron detector
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DARK FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: per micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D6 (2回x6回 2面回転対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.8 Å / 解像度の算出法: OTHER
ソフトウェア - 名称: relion, boxer, eman2, cftfind, spider
使用した粒子像数: 34173

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4wvy


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B
ソフトウェア名称: chimera, situs
詳細The domains were separately fitted by manual docking
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: cross correlation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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