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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0828 | |||||||||
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タイトル | Structure of severe fever with thrombocytopenia syndrome virus L protein | |||||||||
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![]() | polymease / VIRUS / VIRAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() host cell endoplasmic reticulum / virion component / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / host cell Golgi apparatus / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
![]() | Wang P / Lou Z | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of severe fever with thrombocytopenia syndrome virus L protein elucidates the mechanisms of viral transcription initiation. 著者: Panpan Wang / Lu Liu / Aijun Liu / Liming Yan / Yong He / Shu Shen / Mingxu Hu / Yu Guo / Haiguang Liu / Chuang Liu / Yinying Lu / Peiyi Wang / Fei Deng / Zihe Rao / Zhiyong Lou / ![]() 要旨: Segmented negative-sense RNA viruses (sNSRVs) encode a single-polypeptide polymerase (L protein) or a heterotrimeric polymerase complex to cannibalize host messenger RNA cap structures serving as ...Segmented negative-sense RNA viruses (sNSRVs) encode a single-polypeptide polymerase (L protein) or a heterotrimeric polymerase complex to cannibalize host messenger RNA cap structures serving as primers of transcription, and catalyse RNA synthesis. Here, we report the full-length structure of the severe fever with thrombocytopaenia syndrome virus (SFTSV) L protein, as determined by cryogenic electron microscopy at 3.4 Å, leading to an atomic model harbouring three functional parts (an endonuclease, an RNA-dependent RNA polymerase and a cap-binding domain) and two structural domains (an arm domain with a blocker motif and a carboxy-terminal lariat domain). The SFTSV L protein has a compact architecture in which its cap-binding pocket is surprisingly occupied by an Arg finger of the blocker motif, and the endonuclease active centre faces back towards the cap-binding pocket, suggesting that domain rearrangements are necessary to acquire the pre-initiation state of the active site. Our results provide insight into the complete architecture of sNSRV-encoded L protein and further the understanding of sNSRV transcription initiation. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 28.7 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 18.8 KB 18.8 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 125.9 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 7.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 514.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 514 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 5.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 6.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Virus polymerase
全体 | 名称: Virus polymerase |
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要素 |
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-超分子 #1: Virus polymerase
超分子 | 名称: Virus polymerase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: RNA polymerase
分子 | 名称: RNA polymerase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 238.813797 KDa |
組換発現 | 生物種: Insect expression vector pBlueBacmsGCB1His (その他) |
配列 | 文字列: MSYYHHHHHH DYDIPTTENL YFQGAMNLEV LCGRINVENG LSLGEPGLYD QIYDRPGLPD LDVTVDATGV TVDIGAVPDS ASQLGSSIN AGLITIQLSE AYKINHDFTF SGLSKTTDRR LSEVFPITHD GSDGMTPDVI HTRLDGTIVV VEFTTTRSHN I GGLEAAYR ...文字列: MSYYHHHHHH DYDIPTTENL YFQGAMNLEV LCGRINVENG LSLGEPGLYD QIYDRPGLPD LDVTVDATGV TVDIGAVPDS ASQLGSSIN AGLITIQLSE AYKINHDFTF SGLSKTTDRR LSEVFPITHD GSDGMTPDVI HTRLDGTIVV VEFTTTRSHN I GGLEAAYR TKIEKYRDPI SRRVDIMENP RVFFGVIVVS SGGVLSNMPL TQDEAEELMY RFCIANEIYT KARSMDADIE LQ KSEEELE AISRALSFFS LFEPNIERVE GTFPNSEIEM LEQFLSTPAD VDFITKTLKA KEVEAYADLC DSHYLKPEKT IQE RLEINR CEAIDKTQDL LAGLHARSNK QTSLNRGTVK LPPWLPKPSS ESIDIKTDSG FGSLMDHGAY GELWAKCLLD VSLG NVEGV VSDPAKELDI AISDDPEKDT PKEAKITYRR FKPALSSSAR QEFSLQGVEG KKWKRMAANQ KKEKESHDAL SPFLD VEDI GDFLTFNNLL ADSRYGDESV QRAVSILLEK ASAMQDTELT HALNDSFKRN LSSNVVQWSL WVSCLAQELA SALKQH CRA GEFIIKKLKF WPIYVIIKPT KSSSHIFYSL GIRKADVTRR LTGRVFSETI DAGEWELTEF KSLKTCKLTN LVNLPCT ML NSIAFWREKL GVAPWLVRKP CSELREQVGL TFLISLEDKS KTEEIITLTR YTQMEGFVSP PMLPKPQKML GKLDGPLR T KLQVYLLRKH LDCMVRIASQ PFSLIPREGR VEWGGTFHAI SGRSTNLENM VNSWYIGYYK NKEESTELNA LGEMYKKIV EMEEDKPSSP EFLGWGDTDS PKKHEFSRSF LRAACSSLER EIAQRHGRQW KQNLEERVLR EIGTKNILDL ASMKATSNFS KDWELYSEV QTKEYHRSKL LEKMATLIEK GVMWYIDAVG QAWKAVLDDG CMRICLFKKN QHGGLREIYV MDANARLVQF G VETMARCV CELSPHETVA NPRLKNSIIE NHGLKSARSL GPGSININSS NDAKKWNQGH YTTKLALVLC WFMPAKFHRF IW AAISMFR RKKMMVDLRF LAHLSSKSES RSSDPFREAM TDAFHGNREV SWMDKGRTYI KTETGMMQGI LHFTSSLLHS CVQ SFYKSY FVSKLKEGYM GESISGVVDV IEGSDDSAIM ISIRPKSDMD EVRSRFFVAN LLHSVKFLNP LFGIYSSEKS TVNT VYCVE YNSEFHFHRH LVRPTLRWIA ASHQISETEA LASRQEDYSN LLTQCLEGGA SFSLTYLIQC AQLLHHYMLL GLCLH PLFG TFMGMLISDP DPALGFFLMD NPAFAGGAGF RFNLWRACKT TDLGRKYAYY FNEIEGKTKG DEDYRALDAT SGGTLS HSV MVYWGDRKKY QALLNRMGLP EDWVEQIDEN PGVLYRRAAN KKELLLKLAE KVHSPGVTSS LSKGHVVPRV VAAGVYL LS RHCFRFSSSI HGRGSTQKAS LIKLLMMSSI SAMKHGGSLN PNQERMLFPQ AQEYDRVCTL LEEVEHLTGK FVVRERNI V RSRIDLFQEP VDLRCKAEDL VSEVWFGLKR TKLGPRLLKE EWDKLRASFA WLSTDPSETL RDGPFLSHVQ FRNFIAHVD AKSRSVRLLG APVKKSGGVT TISQVVRMNF FPGFSLEAEK SLDNQERLES ISILKHVLFM VLNGPYTEEY KLEMIIEAFS TLVIPQPSE VIRKSRTMTL CLLSNYLSSR GGSILDQIER AQSGTLGGFS KPQKTFIRPG GGVGYKGKGV WTGVMEDTHV Q ILIDGDGT SNWLEEIRLS SDARLYDVIE SIRRLCDDLG INNRVASAYR GHCMVRLSGF KIKPASRTDG CPVRIMERGF RI RELQNPD EVKMRVRGDI LNLSVTIQEG RVMNILSYRP RDTDISESAA AYLWSNRDLF SFGKKEPSCS WICLKTLDNW AWS HASVLL ANDRKTQGID NRAMGNIFRD CLEGSLRKQG LMRSKLTEMV EKNVVPLTTQ ELVDILEEDI DFSDVIAVEL SEGS LDIES IFDGAPILWS AEVEEFGEGV VAVSYSSKYY HLTLMDQAAI TMCAIMGKEG CRGLLTEKRC MAAIREQVRP FLIFL QIPE DSISWVSDQF CDSRGLDEES TIMWG UniProtKB: RNA-directed RNA polymerase L |
-分子 #2: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.5 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | #0 - Image recording ID: 1 #0 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) #0 - 検出モード: SUPER-RESOLUTION / #0 - 平均電子線量: 40.0 e/Å2 / #1 - Image recording ID: 2 #1 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) #1 - 検出モード: SUPER-RESOLUTION / #1 - 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |