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- PDB-9v7g: Phycobilisome Rx rod from Gloeobacter violaceus PCC 7421 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9v7g
タイトルPhycobilisome Rx rod from Gloeobacter violaceus PCC 7421
要素
  • Glr2806 protein
  • Phycocyanin alpha chain
  • Phycocyanin beta chain
キーワードPHOTOSYNTHESIS / Phycobilisome
機能・相同性
機能・相同性情報


phycobilisome / plasma membrane-derived thylakoid membrane / photosynthesis
類似検索 - 分子機能
Phycobilisome linker domain / Phycobilisome linker domain superfamily / Phycobilisome Linker polypeptide / Phycobilisome (PBS) linker domain profile. / Phycobilisome, alpha/beta subunit / Phycobilisome, alpha/beta subunit superfamily / Phycobilisome protein / Globin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHYCOCYANOBILIN / Phycocyanin beta chain / Phycocyanin alpha chain / Glr2806 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Gloeobacter violaceus PCC 7421 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.72 Å
データ登録者Burtseva, A.D. / Baymukhametov, T.N. / Slonimskiy, Y.B. / Popov, V.O. / Sluchanko, N.N. / Boyko, K.M.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号国
Russian Science Foundation23-74-00062 ロシア
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: Structure and quenching of a bundle-shaped phycobilisome.
著者: Anna D Burtseva / Yury B Slonimskiy / Timur N Baymukhametov / Maria A Sinetova / Daniil A Gvozdev / Georgy V Tsoraev / Dmitry A Cherepanov / Eugene G Maksimov / Vladimir O Popov / Konstantin ...著者: Anna D Burtseva / Yury B Slonimskiy / Timur N Baymukhametov / Maria A Sinetova / Daniil A Gvozdev / Georgy V Tsoraev / Dmitry A Cherepanov / Eugene G Maksimov / Vladimir O Popov / Konstantin M Boyko / Nikolai N Sluchanko /
要旨: Cyanobacteria use soluble antenna megacomplexes, phycobilisomes (PBSs), to maximize light-harvesting efficiency and small photoswitchable orange carotenoid proteins (OCPs) to down-regulate PBSs in ...Cyanobacteria use soluble antenna megacomplexes, phycobilisomes (PBSs), to maximize light-harvesting efficiency and small photoswitchable orange carotenoid proteins (OCPs) to down-regulate PBSs in high light. Among known PBS morphologies, the one from the basal cyanobacterial genus still lacks detailed structural characterization. Here, we reconstructed a cryo-electron microscopy structure of the >10-megadalton PBS, with diverging, conformationally mobile bundles of rods composed of stacked phycoerythrin and phycocyanin hexamers, stemming from a pentacylindrical allophycocyanin core belted by auxiliary phycocyanin hexamers. We show how two -specific multidomain linker proteins, Glr1262 and Glr2806, maintain this bundle-shaped architecture and reveal its differential regulation via nonphotochemical quenching by two OCP types of that recognize separate binding sites within the allophycocyanin core, including lateral cylinders absent in tricylindrical cores.
履歴
登録2025年5月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月24日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月24日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月24日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月24日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月24日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
X: Glr2806 protein
A: Phycocyanin alpha chain
B: Phycocyanin beta chain
C: Phycocyanin alpha chain
D: Phycocyanin beta chain
E: Phycocyanin alpha chain
F: Phycocyanin beta chain
G: Phycocyanin alpha chain
H: Phycocyanin beta chain
I: Phycocyanin alpha chain
J: Phycocyanin beta chain
K: Phycocyanin alpha chain
L: Phycocyanin beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)309,09431
ポリマ－298,49713
非ポリマー10,59618
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11X
21X
32X
42X
53X
63X
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6030X

NCSアンサンブル:
ID詳細
1Local NCS retraints between domains: 1 2
2Local NCS retraints between domains: 3 4
3Local NCS retraints between domains: 5 6
4Local NCS retraints between domains: 7 8
5Local NCS retraints between domains: 9 10
6Local NCS retraints between domains: 11 12
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14Local NCS retraints between domains: 27 28
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23Local NCS retraints between domains: 45 46
24Local NCS retraints between domains: 47 48
25Local NCS retraints between domains: 49 50
26Local NCS retraints between domains: 51 52
27Local NCS retraints between domains: 53 54
28Local NCS retraints between domains: 55 56
29Local NCS retraints between domains: 57 58
30Local NCS retraints between domains: 59 60

-
要素

#1: タンパク質 Glr2806 protein


分子量: 81544.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Gloeobacter violaceus PCC 7421 (バクテリア)
参照: UniProt: Q7NGT2
#2: タンパク質
Phycocyanin alpha chain


分子量: 17679.852 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Gloeobacter violaceus PCC 7421 (バクテリア)
参照: UniProt: Q7M7F7
#3: タンパク質
Phycocyanin beta chain


分子量: 18478.953 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Gloeobacter violaceus PCC 7421 (バクテリア)
参照: UniProt: Q7M7C7
#4: 化合物
ChemComp-CYC / PHYCOCYANOBILIN


分子量: 588.694 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H40N4O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Bundle-shaped phycobilisome / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Gloeobacter violaceus PCC 7421 (バクテリア)
緩衝液pH: 7
緩衝液成分濃度: 50 mM / 名称: Tris(hydroxymethyl)aminomethane hydrochloride / 式: Tris-HCl
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS / 詳細: Preliminary grid screening was performed manually.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 85000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 0.01 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3.9 sec. / 電子線照射量: 66 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
球面収差補正装置: Microscope was modified with a Cs corrector (CEOS GmbH, Germany).
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM4.04画像取得
4Warp1.0.9CTF補正
11cryoSPARC4.7最終オイラー角割当
13cryoSPARC4.7３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.72 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 746972 / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 2.72→2.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / WRfactor Rwork: 0.302 / SU B: 14.328 / SU ML: 0.272 / Average fsc free: 0 / Average fsc overall: 0.8222 / Average fsc work: 0.8222 / ESU R: 0.408 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rwork0.3017 147013 -
all0.302 --
Rfree--0 %
obs--100 %
溶媒の処理溶媒モデル: NONE
原子変位パラメータBiso mean: 41.041 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0090.01217919
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0010.01616992
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.5811.81424384
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.6611.74938864
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg4.84452194
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg17.1398.568454
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg17.008102856
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_6_deg15.18810777
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0970.22699
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0080.0222219
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0040.024145
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined0.2190.24555
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_nbd_other0.2110.215915
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined0.1870.29267
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_nbtor_other0.0770.210801
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined0.1670.2252
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0610.21
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it2.1643.9448815
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other2.1643.9448815
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it3.3917.07810996
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other3.3917.07810997
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it2.5024.2679104
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other2.5024.2679103
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it4.2837.67513388
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other4.2837.67513389
ELECTRON MICROSCOPYr_lrange_it5.67136.2921006
ELECTRON MICROSCOPYr_lrange_other5.67136.28921007
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_10.0840.055389
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ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_190.0770.055442
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_200.0830.055393
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_210.0880.055417
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_220.1120.055658
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_230.1030.055662
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_240.0990.055613
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_250.0750.055461
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_260.0820.055465
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_270.1080.055710
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_280.1020.055655
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_290.0870.055436
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_300.0880.055691
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.083980.05009
12XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.083980.05009
23XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.095880.05008
24XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.095880.05008
35XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.086990.05009
36XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.086990.05009
47XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.091410.05009
48XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.091410.05009
59XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.080740.05009
510XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.080740.05009
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612XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.088930.05008
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714XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.110980.05008
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816XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.108540.05008
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1326XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.087550.05009
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1428XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.084310.05009
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1632XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.101690.05008
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1734XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.097850.05008
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1836XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.095680.05008
1937XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.077120.05009
1938XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.077120.05009
2039XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.083230.05008
2040XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.083230.05008
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2142XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.087740.05009
2243XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.11240.05008
2244XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.11240.05008
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2346XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.102580.05008
2447XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.099320.05008
2448XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.099320.05008
2549XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.075150.05009
2550XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.075150.05009
2651XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.08240.05009
2652XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.08240.05009
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2754XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.108370.05008
2855XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.101910.05008
2856XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.101910.05008
2957XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.086840.05009
2958XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.086840.05009
3059XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.087990.05009
3060XELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.087990.05009
LS精密化 シェル

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / Num. reflection Rfree: _ / Total num. of bins used: 20 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc workWRfactor Rwork
2.82-2.8930.748108560.748108560.5490.748
2.893-2.9730.455105730.455105730.6450.455
2.973-3.0590.42103850.42103850.6960.42
3.059-3.1530.379100110.379100110.7510.379
3.153-3.2560.35696130.35696130.7960.356
3.256-3.370.32293970.32293970.8390.322
3.37-3.4970.30591350.30591350.8640.305
3.497-3.640.29386930.29386930.8790.293
3.64-3.8020.27783070.27783070.90.277
3.802-3.9870.27580410.27580410.910.275
3.987-4.2030.26675430.26675430.9210.266
4.203-4.4570.26772530.26772530.9250.267
4.457-4.7650.2667200.2667200.9250.26
4.765-5.1460.25762390.25762390.9190.257
5.146-5.6360.2858220.2858220.8990.28
5.636-6.30.34152730.34152730.8770.341
6.3-7.2720.33245720.33245720.8710.332
7.272-8.90.26839220.26839220.9060.268
8.9-12.5580.21629930.21629930.9480.216
12.558-132.3490.28716630.28716630.9750.287

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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