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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7yi2 | |||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Rpd3S in loose-state Rpd3S-NCP complex | |||||||||||||||
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![]() | GENE REGULATION / Dynamic Histone Modifications / Histone Deacetylase Complex | |||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() nucleosome disassembly/reassembly complex / negative regulation of antisense RNA transcription / Snt2C complex / negative regulation of reciprocal meiotic recombination / negative regulation of silent mating-type cassette heterochromatin formation / Rpd3L complex / protein localization to nucleolar rDNA repeats / Rpd3L-Expanded complex / negative regulation of rDNA heterochromatin formation / Rpd3S complex ...nucleosome disassembly/reassembly complex / negative regulation of antisense RNA transcription / Snt2C complex / negative regulation of reciprocal meiotic recombination / negative regulation of silent mating-type cassette heterochromatin formation / Rpd3L complex / protein localization to nucleolar rDNA repeats / Rpd3L-Expanded complex / negative regulation of rDNA heterochromatin formation / Rpd3S complex / rDNA chromatin condensation / regulation of RNA stability / nucleophagy / HDACs deacetylate histones / DNA replication-dependent chromatin assembly / histone deacetylase / cellular response to nitrogen starvation / SUMOylation of chromatin organization proteins / nucleosome disassembly / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / histone deacetylase activity / NuA4 histone acetyltransferase complex / Sin3-type complex / Estrogen-dependent gene expression / histone deacetylase complex / positive regulation of macroautophagy / histone acetyltransferase complex / meiotic cell cycle / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / methylated histone binding / nuclear periphery / transcription elongation by RNA polymerase II / G1/S transition of mitotic cell cycle / heterochromatin formation / G2/M transition of mitotic cell cycle / double-strand break repair via nonhomologous end joining / transcription corepressor activity / nucleosome assembly / cellular response to heat / transcription coactivator activity / response to oxidative stress / cell division / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | synthetic construct (人工物)![]() ![]() | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||||||||
![]() | Li, H.T. / Yan, C.Y. / Guan, H.P. / Wang, P. | |||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Diverse modes of H3K36me3-guided nucleosomal deacetylation by Rpd3S. 著者: Haipeng Guan / Pei Wang / Pei Zhang / Chun Ruan / Yutian Ou / Bo Peng / Xiangdong Zheng / Jianlin Lei / Bing Li / Chuangye Yan / Haitao Li / ![]() 要旨: Context-dependent dynamic histone modifications constitute a key epigenetic mechanism in gene regulation. The Rpd3 small (Rpd3S) complex recognizes histone H3 trimethylation on lysine 36 (H3K36me3) ...Context-dependent dynamic histone modifications constitute a key epigenetic mechanism in gene regulation. The Rpd3 small (Rpd3S) complex recognizes histone H3 trimethylation on lysine 36 (H3K36me3) and deacetylates histones H3 and H4 at multiple sites across transcribed regions. Here we solved the cryo-electron microscopy structures of Saccharomyces cerevisiae Rpd3S in its free and H3K36me3 nucleosome-bound states. We demonstrated a unique architecture of Rpd3S, in which two copies of Eaf3-Rco1 heterodimers are asymmetrically assembled with Rpd3 and Sin3 to form a catalytic core complex. Multivalent recognition of two H3K36me3 marks, nucleosomal DNA and linker DNAs by Eaf3, Sin3 and Rco1 positions the catalytic centre of Rpd3 next to the histone H4 N-terminal tail for deacetylation. In an alternative catalytic mode, combinatorial readout of unmethylated histone H3 lysine 4 and H3K36me3 by Rco1 and Eaf3 directs histone H3-specific deacetylation except for the registered histone H3 acetylated lysine 9. Collectively, our work illustrates dynamic and diverse modes of multivalent nucleosomal engagement and methylation-guided deacetylation by Rpd3S, highlighting the exquisite complexity of epigenetic regulation with delicately designed multi-subunit enzymatic machineries in transcription and beyond. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 364.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 258.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 33849MC ![]() 7yi0C ![]() 7yi1C ![]() 7yi3C ![]() 7yi4C ![]() 7yi5C C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Wisdom 601 DNA (167- ... , 2種, 2分子 GH
#1: DNA鎖 | 分子量: 51308.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: synthetic construct (人工物) |
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#2: DNA鎖 | 分子量: 51798.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: synthetic construct (人工物) |
-Transcriptional regulatory protein ... , 2種, 3分子 ADE
#3: タンパク質 | 分子量: 175047.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: S288c / 遺伝子: SIN3 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P22579 |
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#6: タンパク質 | 分子量: 78951.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: S288c / 遺伝子: RCO1 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q04779 |
-タンパク質 , 2種, 2分子 BC
#4: タンパク質 | 分子量: 48961.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P32561 |
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#5: タンパク質 | 分子量: 45266.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: S288c / 遺伝子: EAF3 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q12432 |
-非ポリマー , 1種, 5分子 ![](data/chem/img/ZN.gif)
#7: 化合物 | ChemComp-ZN / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 値: 723 kDa/nm / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 濃度: 0.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Calibrated defocus min: 1500 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 1800 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 89653 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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