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- EMDB-6822: Structure of atOSCA1.1 channel -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6822
タイトルStructure of atOSCA1.1 channel
マップデータsharpened, used for model building
試料
  • 複合体: atOSCA1.1
    • タンパク質・ペプチド: Protein OSCA1
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of calcium ion import / calcium-activated cation channel activity / cellular hyperosmotic response / response to osmotic stress / monoatomic cation channel activity / protein tetramerization / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Calcium permeable stress-gated cation channel 1-like / CSC1/OSCA1-like, 7TM region / CSC1/OSCA1-like, cytosolic domain / CSC1/OSCA1-like, N-terminal transmembrane domain / Calcium-dependent channel, 7TM region, putative phosphate / Late exocytosis, associated with Golgi transport / Cytosolic domain of 10TM putative phosphate transporter
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.52 Å
データ登録者Chen L / Zhang M / Kang Y / Wu JX
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number
National Natural Science Foundation of China31622021 中国
Ministry of Science and Technology (China)2016YFA0502004 中国
National Natural Science Foundation of China31521062 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / : 2018
タイトル: Structure of the mechanosensitive OSCA channels.
著者: Mingfeng Zhang / Dali Wang / Yunlu Kang / Jing-Xiang Wu / Fuqiang Yao / Chengfang Pan / Zhiqiang Yan / Chen Song / Lei Chen /
要旨: Mechanosensitive ion channels convert mechanical stimuli into a flow of ions. These channels are widely distributed from bacteria to higher plants and humans, and are involved in many crucial ...Mechanosensitive ion channels convert mechanical stimuli into a flow of ions. These channels are widely distributed from bacteria to higher plants and humans, and are involved in many crucial physiological processes. Here we show that two members of the OSCA protein family in Arabidopsis thaliana, namely AtOSCA1.1 and AtOSCA3.1, belong to a new class of mechanosensitive ion channels. We solve the structure of the AtOSCA1.1 channel at 3.5-Å resolution and AtOSCA3.1 at 4.8-Å resolution by cryo-electron microscopy. OSCA channels are symmetric dimers that are mediated by cytosolic inter-subunit interactions. Strikingly, they have structural similarity to the mammalian TMEM16 family proteins. Our structural analysis accompanied with electrophysiological studies identifies the ion permeation pathway within each subunit and suggests a conformational change model for activation.
履歴
登録2017年9月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年9月12日-
マップ公開2018年9月12日-
更新2020年2月12日-
現状2020年2月12日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.45
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.45
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6jpf
  • 表面レベル: 0.45
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6822.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened, used for model building
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.4 / ムービー #1: 0.45
最小 - 最大-1.2517332 - 2.0028458
平均 (標準偏差)0.0032147025 (±0.07109888)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 256.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z111
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z256.000256.000256.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-38-19-20
NX/NY/NZ858082
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-1.2522.0030.003

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_6822_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_6822_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_6822_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : atOSCA1.1

全体名称: atOSCA1.1
要素
  • 複合体: atOSCA1.1
    • タンパク質・ペプチド: Protein OSCA1

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超分子 #1: atOSCA1.1

超分子名称: atOSCA1.1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 175 KDa

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分子 #1: Protein OSCA1

分子名称: Protein OSCA1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 87.697008 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MATLKDIGVS AGINILTAFI FFIIFAFLRL QPFNDRVYFS KWYLRGLRSS PASGGGFAGR FVNLELRSYL KFLHWMPEAL KMPERELID HAGLDSVVYL RIYWLGLKIF APIAMLAWAV LVPVNWTNNE LELAKHFKNV TSSDIDKLTI SNIPEGSNRF W AHIIMAYA ...文字列:
MATLKDIGVS AGINILTAFI FFIIFAFLRL QPFNDRVYFS KWYLRGLRSS PASGGGFAGR FVNLELRSYL KFLHWMPEAL KMPERELID HAGLDSVVYL RIYWLGLKIF APIAMLAWAV LVPVNWTNNE LELAKHFKNV TSSDIDKLTI SNIPEGSNRF W AHIIMAYA FTIWTCYMLM KEYETVANMR LQFLASEGRR PDQFTVLVRN VPPDPDETVS ELVEHFFLVN HPDNYLTHQV VC NANKLAD LVSKKTKLQN WLDYYQLKYT RNNSQIRPIT KLGCLGLCGQ KVDAIEHYIA EVDKTSKEIA EERENVVNDQ KSV MPASFV SFKTRWAAAV CAQTTQTRNP TEWLTEWAAE PRDIYWPNLA IPYVSLTVRR LVMNVAFFFL TFFFIIPIAF VQSL ATIEG IEKVAPFLKV IIEKDFIKSL IQGLLAGIAL KLFLIFLPAI LMTMSKFEGF TSVSFLERRS ASRYYIFNLV NVFLG SVIA GAAFEQLNSF LNQSPNQIPK TIGMAIPMKA TFFITYIMVD GWAGVAGEIL MLKPLIIYHL KNAFLVKTEK DREEAM NPG SIGFNTGEPQ IQLYFLLGLV YAPVTPMLLP FILVFFALAY VVYRHQIINV YNQEYESAAA FWPDVHGRVI TALIISQ LL LMGLLGTKHA ASAAPFLIAL PVITIGFHRF CKGRFEPAFV RYPLQEAMMK DTLERAREPN LNLKGYLQDA YIHPVFKG G DNDDDGDMIG KLENEVIIVP TKRQSRRNTP APSRISGESS PSLAVINGKE V

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: stochastic gradient descent (SGD) and branch-and-bound maximum likelihood optimization algorithms in cryosparc
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.52 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 115697
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
詳細: stochastic gradient descent (SGD) and branch-and-bound maximum likelihood optimization algorithms in cryosparc
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
詳細: stochastic gradient descent (SGD) and branch-and-bound maximum likelihood optimization algorithms in cryosparc
最終 3次元分類クラス数: 4

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-6jpf:
Structure of atOSCA1.1 channel at 3.52A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る