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- EMDB-62392: cryo-EM structure of acetyl-CoA carboxyltransferase holoenzyme di... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-62392
タイトルcryo-EM structure of acetyl-CoA carboxyltransferase holoenzyme dimer from Shewanella oneidensis, mutant E1238A, complexed with ADP
マップデータThe map corrected by spIsoNet, after homogeneous refinement in cryoSPARC
試料
  • 複合体: Acetyl-CoA carboxyltransferase holoenzyme dimer from Shewanella oneidensis, mutant E1238A, complexed with ADP
    • タンパク質・ペプチド: Acetyl-CoA carboxylase multifunctional enzyme AccADCB
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードacetyl-CoA carboxyltransferase / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


acetyl-CoA carboxylase / carboxyl- or carbamoyltransferase activity / biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity / acetyl-CoA carboxylase activity / fatty acid biosynthetic process / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA carboxylase, alpha subunit / Acetyl co-enzyme A carboxylase carboxyltransferase-like / : / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain ...Acetyl-CoA carboxylase, alpha subunit / Acetyl co-enzyme A carboxylase carboxyltransferase-like / : / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Rudiment single hybrid motif / Single hybrid motif / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetyl-CoA carboxylase multifunctional enzyme AccADCB
類似検索 - 構成要素
生物種Shewanella oneidensis MR-1 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.14 Å
データ登録者Wang W / Han SR / Xu YY / Gao HC
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: cryo-EM structure of acetyl-CoA carboxyltransferase holoenzyme dimer from Shewanella oneidensis, mutant E1238A, complexed with ADP
著者: Wang W / Han SR / Xu YY / Gao HC
履歴
登録2024年11月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月19日-
マップ公開2025年11月19日-
更新2025年11月19日-
現状2025年11月19日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_62392.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_62392.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The map corrected by spIsoNet, after homogeneous refinement in cryoSPARC
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.31 Å/pix.
x 200 pix.
= 261.4 Å		1.31 Å/pix.
x 200 pix.
= 261.4 Å		1.31 Å/pix.
x 200 pix.
= 261.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.307 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.68
最小 - 最大-2.9934692 - 15.846524
平均 (標準偏差)-0.026168939 (±0.79729027)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 261.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: The original map refined in cryoSPARC by homogeneous refinement

ファイルemd_62392_additional_1.map
注釈The original map refined in cryoSPARC by homogeneous refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: The map corrected by SIRM RELION, after homogeneous refinement...

ファイルemd_62392_additional_2.map
注釈The map corrected by SIRM_RELION, after homogeneous refinement in cryoSPARC
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: The original half map A refined in cryoSPARC...

ファイルemd_62392_half_map_1.map
注釈The original half map A refined in cryoSPARC by homogeneous refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: The original half map B refined in cryoSPARC...

ファイルemd_62392_half_map_2.map
注釈The original half map B refined in cryoSPARC by homogeneous refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Acetyl-CoA carboxyltransferase holoenzyme dimer from Shewanella o...

全体名称: Acetyl-CoA carboxyltransferase holoenzyme dimer from Shewanella oneidensis, mutant E1238A, complexed with ADP
要素
  • 複合体: Acetyl-CoA carboxyltransferase holoenzyme dimer from Shewanella oneidensis, mutant E1238A, complexed with ADP
    • タンパク質・ペプチド: Acetyl-CoA carboxylase multifunctional enzyme AccADCB
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Acetyl-CoA carboxyltransferase holoenzyme dimer from Shewanella o...

超分子名称: Acetyl-CoA carboxyltransferase holoenzyme dimer from Shewanella oneidensis, mutant E1238A, complexed with ADP
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: The complex lacks BCCP domain due to the flexibility of it.
由来(天然)生物種: Shewanella oneidensis MR-1 (バクテリア)

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分子 #1: Acetyl-CoA carboxylase multifunctional enzyme AccADCB

分子名称: Acetyl-CoA carboxylase multifunctional enzyme AccADCB
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: E1238 has been mutated to A, 1-17aa, 427-441aa and 1394-1517aa have no density in the map
コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: biotin carboxylase
由来(天然)生物種: Shewanella oneidensis MR-1 (バクテリア)
分子量理論値: 167.752078 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MTSNNQPKHM TQAQTPDPLF LQAEHLAKDF SLFPKHSKQS LSEEIKGLLN DDAIQANLKD LASLDVDGYV AKVIQPTQDK GRPGAKRII ADLKGRLITE THLGSFYSAE VELNFGSRTR RIGFIAQERT TANGAWMPEH HYAACKAIRH FAELSMPIVY L IDTPGADA ...文字列:
MTSNNQPKHM TQAQTPDPLF LQAEHLAKDF SLFPKHSKQS LSEEIKGLLN DDAIQANLKD LASLDVDGYV AKVIQPTQDK GRPGAKRII ADLKGRLITE THLGSFYSAE VELNFGSRTR RIGFIAQERT TANGAWMPEH HYAACKAIRH FAELSMPIVY L IDTPGADA GEVANSQNQA HSISKAIAES ANVDVPTVGI VIGAGYSGGA IPLAAANILL SLRDGIFNTI QPQGLQSIAR KY NLSWQEC AKSVGVSPEE LYTSGCIDGI IDFSPGDRDE RQHNLRRAII SSIEAVERAA VNFVRESKDL REHYDRSLAR FLN PSKNLM ALELNAELAV ATSPTNHHNL FGSAYRYLRY LTLRSRIHSI SQEQYGRLSR VSVPEGDLLA RIQQEQDRVF QAWL ASPDK LVYDEDLNKL WANFIAKRDE ISTERNMLTR FILGEPKENY KKARKALLFN ISWSLYHRWK SNAANNFKGL IQHLE NLPK SVTQAKWPEL NQLTVLDVVV NDELREDFIW QCHNILIFNS LYDNVVGSLA SIAKEAMMSK SLSRNSVNNL LHKSID HAL STQDTANDKA KFYKWLKYFM GQSNRADLLV RVEQWKSVGF PQLNDSLFVI LTYFFERLLP EYFDSESDHS KYTGAIN PV RIGRRKDFWN RLTMGYQDLL IQKVLRDEKR TGKMTWENVI KQFFTHFDEI NGDKMSANLL NFPGFRLSIE DALDKGIR P CGLITGIADF KEKGQKVRVG LAVSNTAFQA GAFDMASAEK FSALLIECAK RKLPVVCFIS SGGMQTKEGA AALFSMAVV NDRITRFIRD NELPVLMFGF GDCTGGAQAS FVTHPLVQTY YLSGTNMPFA GQMVVPAYLP STSTLSNYLS KVPGAMAGLV HNPFSENLD NQLASIDPLM PMPTAKINEV IINALSTLVV EAPAEEEEIV QNDPRKLMKP INKVLVHARG CTAVKLIRKA H DNNINVVL VASDPDMTAV PADMLKESDK LVCLGGNTSD ESYLNAYSVL KVAEYEQVDA LHPGIGFLSE SPQFAALCVN NG VNFVGPS VHSMTTMGNK SNAIKTSQAQ NVPVVPGSHG ILTNAEQAVN VASEIGYPVL LKAVQGGGGK GIQVVKRPED MIG LFQKTA TEAAAAFGNG DLYLEKYVTS LRHIEVQLLR DKFGHAKVLG LRDCSVQRNN QKVVEESGST MLPDELKKQV LAYT RALGD ATDYMGAGTV EFIYNLDANE VYFMEMNTRL QVAHPVTEAT SGIDIVSAQF DIAAGRSIEH LEPKEIGYAM EVRVT AEKA ALDSHGVLQL IPNPGKITEC VFPDHPDVEI ISIAAPGKEV SPYYDSLIAQ VIMRGENRED VIAKLHAYLD SVVLKG IAT NIPLLKLILS DGTFKEGVYD TNYLPRFMAE LDIPALIAEM EAAAETVGVD TESLRVGESN ELKVLAQGAG IFYTSPA PG EPDFVKEGDI VTAEQTLALT EAMKMFSQVN LAGFNRQGAV LYPEDKKYRI ERILNSNGQQ VSQGDLLFVV SPVED

UniProtKB: Acetyl-CoA carboxylase multifunctional enzyme AccADCB

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分子 #2: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMNaClSodium chloride
20.0 mMHEPESN-2-Hydroxyethylpiperazine-N-2-Ethane Sulfonic Acid
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 10 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 180 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 289 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Add 1 mM acetyl-CoA and 2 mM Mg-ADP into the specimen before freezing

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 51.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

9iih
PDB 未公開エントリ

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 146508
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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