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- EMDB-43361: PRC2_AJ1-450 bound to H3K36me3 with histone H3 tail engaged -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43361
タイトルPRC2_AJ1-450 bound to H3K36me3 with histone H3 tail engaged
マップデータ
試料
  • 複合体: PRC2_AJ1-450 bound to H3K36me3 modified nucleosome with tail engaged
    • タンパク質・ペプチド: Polycomb protein SUZ12
    • タンパク質・ペプチド: EED
    • タンパク質・ペプチド: RBAP48
    • タンパク質・ペプチド: Protein Jumonji
    • タンパク質・ペプチド: Zinc finger protein AEBP2
    • DNA: DNA (26-mer)
    • タンパク質・ペプチド: H3K36me3-modified histone H3
    • DNA: DNA (26-MER)
  • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
キーワードcomplex / methyltransferase / histone / epigenetics / GENE REGULATION / GENE REGULATION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to pericentric heterochromatin / hepatocyte homeostasis / cellular response to trichostatin A / regulation of gliogenesis / negative regulation of striated muscle cell differentiation / regulation of kidney development / [histone H3]-lysine27 N-trimethyltransferase / response to tetrachloromethane / CAF-1 complex / negative regulation of keratinocyte differentiation ...protein localization to pericentric heterochromatin / hepatocyte homeostasis / cellular response to trichostatin A / regulation of gliogenesis / negative regulation of striated muscle cell differentiation / regulation of kidney development / [histone H3]-lysine27 N-trimethyltransferase / response to tetrachloromethane / CAF-1 complex / negative regulation of keratinocyte differentiation / histone H3K27 trimethyltransferase activity / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / cerebellar cortex development / primary miRNA binding / random inactivation of X chromosome / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / regulation of adaxial/abaxial pattern formation / skeletal muscle satellite cell maintenance involved in skeletal muscle regeneration / histone H3K27 methyltransferase activity / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / sex chromatin / ubiquitin-modified histone reader activity / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / facultative heterochromatin formation / NuRD complex / NURF complex / regulation of cell fate specification / negative regulation of stem cell population maintenance / genomic imprinting / DNA replication-dependent chromatin assembly / ESC/E(Z) complex / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / regulation of stem cell differentiation / RSC-type complex / negative regulation of stem cell differentiation / protein-lysine N-methyltransferase activity / Polo-like kinase mediated events / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / chromatin silencing complex / pronucleus / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / G1 to G0 transition / positive regulation of dendrite development / cardiac muscle cell proliferation / histone H3 methyltransferase activity / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / histone methyltransferase activity / lncRNA binding / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / ATPase complex / spinal cord development / negative regulation of gene expression, epigenetic / synaptic transmission, GABAergic / Sin3-type complex / G1/S-Specific Transcription / positive regulation of stem cell population maintenance / histone methyltransferase complex / Transcriptional Regulation by E2F6 / oligodendrocyte differentiation / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / RNA Polymerase I Transcription Initiation / histone deacetylase complex / G0 and Early G1 / negative regulation of cell differentiation / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / subtelomeric heterochromatin formation / : / ribonucleoprotein complex binding / pericentric heterochromatin / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / Cyclin E associated events during G1/S transition / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / Chromatin modifying enzymes / positive regulation of MAP kinase activity / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / nucleosome binding / keratinocyte differentiation / spleen development / protein localization to chromatin / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / positive regulation of GTPase activity / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere organization / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / B cell differentiation / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / liver regeneration / DNA methylation / negative regulation of cell migration / Condensation of Prophase Chromosomes / liver development / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / thymus development
類似検索 - 分子機能
: / Polycomb protein SUZ12-like, Zn domain / EZH2, SET domain / Polycomb protein, VEFS-Box / VEFS-Box of polycomb protein / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/EZH2 / Polycomb repressive complex 2 subunit EZH1/EZH2, tri-helical domain / Pre-SET CXC domain / : / WD repeat binding protein EZH2 ...: / Polycomb protein SUZ12-like, Zn domain / EZH2, SET domain / Polycomb protein, VEFS-Box / VEFS-Box of polycomb protein / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/EZH2 / Polycomb repressive complex 2 subunit EZH1/EZH2, tri-helical domain / Pre-SET CXC domain / : / WD repeat binding protein EZH2 / Polycomb repressive complex 2 tri-helical domain / CXC domain / Ezh2, MCSS domain / Tesmin/TSO1-like CXC domain / Tesmin/TSO1-like CXC domain / CXC domain / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/2-like / CXC domain profile. / Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / : / : / Zinc finger, C5HC2-type / C5HC2 zinc finger / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID domain profile. / BRIGHT, ARID (A/T-rich interaction domain) domain / ARID/BRIGHT DNA binding domain / JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / JmjC domain, hydroxylase / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / SANT/Myb domain / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / G-protein beta WD-40 repeat / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polycomb protein EED / Histone H3.1 / Histone-binding protein RBBP4 / Polycomb protein SUZ12 / Histone-lysine N-methyltransferase EZH2 / Zinc finger protein AEBP2 / Protein Jumonji
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Cookis T / Nogales E
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35-GM127018 米国
National Science Foundation (NSF, United States)GM-08295 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Structural basis for the inhibition of PRC2 by active transcription histone posttranslational modifications.
著者: Trinity Cookis / Alexandria Lydecker / Paul Sauer / Vignesh Kasinath / Eva Nogales /
要旨: Polycomb repressive complex 2 (PRC2) trimethylates histone H3 on K27 (H3K27me3) leading to gene silencing that is essential for embryonic development and maintenance of cell identity. PRC2 is ...Polycomb repressive complex 2 (PRC2) trimethylates histone H3 on K27 (H3K27me3) leading to gene silencing that is essential for embryonic development and maintenance of cell identity. PRC2 is regulated by protein cofactors and their crosstalk with histone modifications. Trimethylated histone H3 on K4 (H3K4me3) and K36 (H3K36me3) localize to sites of active transcription and inhibit PRC2 activity through unknown mechanisms. Using cryo-electron microscopy, we reveal that histone H3 tails containing H3K36me3 engage poorly with PRC2 and preclude its effective interaction with chromatin, while H3K4me3 binds to the allosteric site in the EED subunit, acting as an antagonist that competes with activators required for spreading of the H3K27me3 repressive mark. Thus, the location of the H3K4me3 and H3K36me3 modifications along the H3 tail allows them to target two requirements for efficient trimethylation of H3K27 by PRC2. We further show that the JARID2 cofactor modulates PRC2 activity in the presence of these histone modifications.
履歴
登録2024年1月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月22日-
マップ公開2025年1月22日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_43361.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43361.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 384 pix.
= 403.2 Å		1.05 Å/pix.
x 384 pix.
= 403.2 Å		1.05 Å/pix.
x 384 pix.
= 403.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.225
最小 - 最大-0.752412 - 1.6409003
平均 (標準偏差)-0.000021897391 (±0.041402478)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 403.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_43361_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_43361_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : PRC2_AJ1-450 bound to H3K36me3 modified nucleosome with tail engaged

全体名称: PRC2_AJ1-450 bound to H3K36me3 modified nucleosome with tail engaged
要素
  • 複合体: PRC2_AJ1-450 bound to H3K36me3 modified nucleosome with tail engaged
    • タンパク質・ペプチド: Polycomb protein SUZ12
    • タンパク質・ペプチド: EED
    • タンパク質・ペプチド: RBAP48
    • タンパク質・ペプチド: Protein Jumonji
    • タンパク質・ペプチド: Zinc finger protein AEBP2
    • DNA: DNA (26-mer)
    • タンパク質・ペプチド: H3K36me3-modified histone H3
    • DNA: DNA (26-MER)
  • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

+
超分子 #1: PRC2_AJ1-450 bound to H3K36me3 modified nucleosome with tail engaged

超分子名称: PRC2_AJ1-450 bound to H3K36me3 modified nucleosome with tail engaged
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3, #5-#9
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Polycomb protein SUZ12

分子名称: Polycomb protein SUZ12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 72.265375 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MVLPVKKPKM EHVQADHELF LQAFEKPTQI YRFLRTRNLI APIFLHRTLT YMSHRNSRTN IKRKTFKVDD MLSKVEKMKG EQESHSLSA HLQLTFTGFF HKNDKPSPNS ENEQNSVTLE VLLVKVCHKK RKDVSCPIRQ VPTGKKQVPL NPDLNQTKPG N FPSLAVSS ...文字列:
MVLPVKKPKM EHVQADHELF LQAFEKPTQI YRFLRTRNLI APIFLHRTLT YMSHRNSRTN IKRKTFKVDD MLSKVEKMKG EQESHSLSA HLQLTFTGFF HKNDKPSPNS ENEQNSVTLE VLLVKVCHKK RKDVSCPIRQ VPTGKKQVPL NPDLNQTKPG N FPSLAVSS NEFEPSNSHM VKSYSLLFRV TRPGRREFNG MINGETNENI DVNEELPARR KRNREDGEKT FVAQMTVFDK NR RLQLLDG EYEVAMQEME ECPISKKRAT WETILDGKRL PPFETFSQGP TLQFTLRWTG ETNDKSTAPI AKPLATRNSE SLH QENKPG SVKPTQTIAV KESLTTNLQT RKEKDTPNEN RQKLRIFYQF LYNNNTRQQT EARDDLHCPW CTLNCRKLYS LLKH LKLCH SRFIFNYVYH PKGARIDVSI NECYDGSYAG NPQDIHRQPG FAFSRNGPVK RTPITHILVC RPKRTKASMS EFLES EDGE VEQQRTYSSG HNRLYFHSDT CLPLRPQEME VDSEDEKDPE WLREKTITQI EEFSDVNEGE KEVMKLWNLH VMKHGF IAD NQMNHACMLF VENYGQKIIK KNLCRNFMLH LVSMHDFNLI SIMSIDKAVT KLREMQ

UniProtKB: Polycomb protein SUZ12

+
分子 #2: EED

分子名称: EED / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 50.267691 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSEREVSTAP AGTDMPAAKK QKLSSDENSN PDLSGDENDD AVSIESGTNT ERPDTPTNTP NAPGRKSWGK GKWKSKKCKY SFKCVNSLK EDHNQPLFGV QFNWHSKEGD PLVFATVGSN RVTLYECHSQ GEIRLLQSYV DADADENFYT CAWTYDSNTS H PLLAVAGS ...文字列:
MSEREVSTAP AGTDMPAAKK QKLSSDENSN PDLSGDENDD AVSIESGTNT ERPDTPTNTP NAPGRKSWGK GKWKSKKCKY SFKCVNSLK EDHNQPLFGV QFNWHSKEGD PLVFATVGSN RVTLYECHSQ GEIRLLQSYV DADADENFYT CAWTYDSNTS H PLLAVAGS RGIIRIINPI TMQCIKHYVG HGNAINELKF HPRDPNLLLS VSKDHALRLW NIQTDTLVAI FGGVEGHRDE VL SADYDLL GEKIMSCGMD HSLKLWRINS KRMMNAIKES YDYNPNKTNR PFISQKIHFP DFSTRDIHRN YVDCVRWLGD LIL SKSCEN AIVCWKPGKM EDDIDKIKPS ESNVTILGRF DYSQCDIWYM RFSMDFWQKM LALGNQVGKL YVWDLEVEDP HKAK CTTLT HHKCGAAIRQ TSFSRDSSIL IAVCDDASIW RWDRLR

UniProtKB: Polycomb protein EED

+
分子 #3: RBAP48

分子名称: RBAP48 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.709527 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MADKEAAFDD AVEERVINEE YKIWKKNTPF LYDLVMTHAL EWPSLTAQWL PDVTRPEGKD FSIHRLVLGT HTSDEQNHLV IASVQLPND DAQFDASHYD SEKGEFGGFG SVSGKIEIEI KINHEGEVNR ARYMPQNPCI IATKTPSSDV LVFDYTKHPS K PDPSGECN ...文字列:
MADKEAAFDD AVEERVINEE YKIWKKNTPF LYDLVMTHAL EWPSLTAQWL PDVTRPEGKD FSIHRLVLGT HTSDEQNHLV IASVQLPND DAQFDASHYD SEKGEFGGFG SVSGKIEIEI KINHEGEVNR ARYMPQNPCI IATKTPSSDV LVFDYTKHPS K PDPSGECN PDLRLRGHQK EGYGLSWNPN LSGHLLSASD DHTICLWDIS AVPKEGKVVD AKTIFTGHTA VVEDVSWHLL HE SLFGSVA DDQKLMIWDT RSNNTSKPSH SVDAHTAEVN CLSFNPYSEF ILATGSADKT VALWDLRNLK LKLHSFESHK DEI FQVQWS PHNETILASS GTDRRLNVWD LSKIGEEQSP EDAEDGPPEL LFIHGGHTAK ISDFSWNPNE PWVICSVSED NIMQ VWQMA ENIYNDEDPE GSVDPEGQGS

UniProtKB: Histone-binding protein RBBP4

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分子 #4: Isoform 2 of Histone-lysine N-methyltransferase EZH2

分子名称: Isoform 2 of Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: [histone H3]-lysine27 N-trimethyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 85.492297 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGQTGKKSEK GPVCWRKRVK SEYMRLRQLK RFRRADEVKS MFSSNRQKIL ERTEILNQEW KQRRIQPVHI LTSVSSLRGT RECSVTSDL DFPTQVIPLK TLNAVASVPI MYSWSPLQQN FMVEDETVLH NIPYMGDEVL DQDGTFIEEL IKNYDGKVHG D RECGFIND ...文字列:
MGQTGKKSEK GPVCWRKRVK SEYMRLRQLK RFRRADEVKS MFSSNRQKIL ERTEILNQEW KQRRIQPVHI LTSVSSLRGT RECSVTSDL DFPTQVIPLK TLNAVASVPI MYSWSPLQQN FMVEDETVLH NIPYMGDEVL DQDGTFIEEL IKNYDGKVHG D RECGFIND EIFVELVNAL GQYNDDDDDD DGDDPEEREE KQKDLEDHRD DKESRPPRKF PSDKIFEAIS SMFPDKGTAE EL KEKYKEL TEQQLPGALP PECTPNIDGP NAKSVQREQS LHSFHTLFCR RCFKYDCFLH PFHATPNTYK RKNTETALDN KPC GPQCYQ HLEGAKEFAA ALTAERIKTP PKRPGGRRRG RLPNNSSRPS TPTINVLESK DTDSDREAGT ETGGENNDKE EEEK KDETS SSSEANSRCQ TPIKMKPNIE PPENVEWSGA EASMFRVLIG TYYDNFCAIA RLIGTKTCRQ VYEFRVKESS IIAPA PAED VDTPPRKKKR KHRLWAAHCR KIQLKKDGSS NHVYNYQPCD HPRQPCDSSC PCVIAQNFCE KFCQCSSECQ NRFPGC RCK AQCNTKQCPC YLAVRECDPD LCLTCGAADH WDSKNVSCKN CSIQRGSKKH LLLAPSDVAG WGIFIKDPVQ KNEFISE YC GEIISQDEAD RRGKVYDKYM CSFLFNLNND FVVDATRKGN KIRFANHSVN PNCYAKVMMV NGDHRIGIFA KRAIQTGE E LFFDYRYSQA DALKYVGIER EMEIP

UniProtKB: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2

+
分子 #5: Protein Jumonji

分子名称: Protein Jumonji / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.174879 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: SKERPKRNII QKKYDDSDGI PWSEERVVRK VLYLSLKEFK NSQKRQHAEG IAGSLKTVNG LLGNDQSKGL GPASEQSENE KDDASQVSS TSNDVSSSDF EEGPSRKRPR LQAQR(M3L)FAQS QPNSPSTTPV KIVEPLLPPP ATQISDLSKR KPKTEDF LT ...文字列:
SKERPKRNII QKKYDDSDGI PWSEERVVRK VLYLSLKEFK NSQKRQHAEG IAGSLKTVNG LLGNDQSKGL GPASEQSENE KDDASQVSS TSNDVSSSDF EEGPSRKRPR LQAQR(M3L)FAQS QPNSPSTTPV KIVEPLLPPP ATQISDLSKR KPKTEDF LT FLCLRGSPAL PNSMVYFGSS QDEEEVEEED DETEDVKTAT NNASSSCQST PRKGKTHKHV HNGHVFNGSS RSTREKEP V QKHKSKEATP AKEKHSDHRA DSRREQASAN HPAAAPSTGS SAKGLAATHH HPPLHRSAQD LRKQVSKVNG VTRMSSLGA GVTSAKKMRE VRPSPSKTVK YTATVTKGAV TYTKAKRELV KDTKPNHHKP SSAVNHTISG KTESSNAKTR KQVLSLGGAS KSTGPAVNG LKVSGRLNPK SCTKEVGGRQ LREGLQLREG LRNSKRRLEE AHQA

UniProtKB: Protein Jumonji

+
分子 #6: Zinc finger protein AEBP2

分子名称: Zinc finger protein AEBP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 31.286885 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: ISSTIMDVDS TISSGRSTPA MMNGQGSTTS SSKNIAYNCC WDQCQACFNS SPDLADHIRS IHVDGQRGGV FVCLWKGCKV YNTPSTSQS WLQRHMLTHS GDKPFKCVVG GCNASFASQG GLARHVPTHF SQQNSSKVSS QPKAKEESPS KAGMNKRRKL K NKRRRSLP ...文字列:
ISSTIMDVDS TISSGRSTPA MMNGQGSTTS SSKNIAYNCC WDQCQACFNS SPDLADHIRS IHVDGQRGGV FVCLWKGCKV YNTPSTSQS WLQRHMLTHS GDKPFKCVVG GCNASFASQG GLARHVPTHF SQQNSSKVSS QPKAKEESPS KAGMNKRRKL K NKRRRSLP RPHDFFDAQT LDAIRHRAIC FNLSAHIESL GKGHSVVFHS TVIAKRKEDS GKIKLLLHWM PEDILPDVWV NE SERHQLK TKVVHLSKLP KDTALLLDPN IYRTMPQKRL KR

UniProtKB: Zinc finger protein AEBP2

+
分子 #8: H3K36me3-modified histone H3

分子名称: H3K36me3-modified histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 2.322774 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
QLATKAARKS APATGGV(M3L)KP HR

UniProtKB: Histone H3.1

+
分子 #7: DNA (26-mer)

分子名称: DNA (26-mer) / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.043523 KDa
配列文字列:
(DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT)(DC)(DT)(DC)(DC) (DA)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DG)(DG)(DC) (DA)(DG)(DC)

+
分子 #9: DNA (26-MER)

分子名称: DNA (26-MER) / タイプ: dna / ID: 9 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.046153 KDa
配列文字列:
(DG)(DC)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT) (DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT)

+
分子 #10: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

分子名称: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: SAH
分子量理論値: 384.411 Da
Chemical component information

ChemComp-SAH:
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.9
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

21707

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 61193
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

+
万見について

-
お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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