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- EMDB-27331: The structure of the native cardiac thin filament junction region -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27331
タイトルThe structure of the native cardiac thin filament junction region
マップデータEven half-map
試料
  • 複合体: Junction region of the native cardiac thin filament
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha cardiac muscle 1
    • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-1 chain
    • タンパク質・ペプチド: Troponin T2, cardiac type
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードthin filament / actin / tropomyosin / troponin / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / troponin C binding / cardiac Troponin complex / cardiac myofibril / actin-myosin filament sliding / troponin complex / regulation of muscle contraction / muscle filament sliding / negative regulation of ATP-dependent activity / positive regulation of ATP-dependent activity ...Striated Muscle Contraction / troponin C binding / cardiac Troponin complex / cardiac myofibril / actin-myosin filament sliding / troponin complex / regulation of muscle contraction / muscle filament sliding / negative regulation of ATP-dependent activity / positive regulation of ATP-dependent activity / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / regulation of heart contraction / sarcomere organization / myosin binding / tropomyosin binding / heart contraction / mesenchyme migration / troponin I binding / muscle contraction / cardiac muscle contraction / sarcomere / filopodium / actin filament organization / actin filament / response to calcium ion / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin binding / cell body / protein heterodimerization activity / positive regulation of gene expression / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Troponin T / Tropomyosins signature. / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / Tropomyosin / Tropomyosin / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. ...Troponin T / Tropomyosins signature. / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / Tropomyosin / Tropomyosin / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha cardiac muscle 1 / Troponin T2, cardiac type / Tropomyosin alpha-1 chain
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Galkin VE / Risi CM
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL160966 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM116790 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL140925 米国
引用ジャーナル: PNAS Nexus / 年: 2023
タイトル: High-resolution cryo-EM structure of the junction region of the native cardiac thin filament in relaxed state.
著者: Cristina M Risi / Betty Belknap / Howard D White / Kelly Dryden / Jose R Pinto / P Bryant Chase / Vitold E Galkin /
要旨: Cardiac contraction depends on molecular interactions among sarcomeric proteins coordinated by the rising and falling intracellular Ca levels. Cardiac thin filament (cTF) consists of two strands ...Cardiac contraction depends on molecular interactions among sarcomeric proteins coordinated by the rising and falling intracellular Ca levels. Cardiac thin filament (cTF) consists of two strands composed of actin, tropomyosin (Tm), and equally spaced troponin (Tn) complexes forming regulatory units. Tn binds Ca to move Tm strand away from myosin-binding sites on actin to enable actomyosin cross-bridges required for force generation. The Tn complex has three subunits-Ca-binding TnC, inhibitory TnI, and Tm-binding TnT. Tm strand is comprised of adjacent Tm molecules that overlap "head-to-tail" along the actin filament. The N-terminus of TnT (e.g., TnT1) binds to the Tm overlap region to form the cTF junction region-the region that connects adjacent regulatory units and confers to cTF internal cooperativity. Numerous studies have predicted interactions among actin, Tm, and TnT1 within the junction region, although a direct structural description of the cTF junction region awaited completion. Here, we report a 3.8 Å resolution cryo-EM structure of the native cTF junction region at (pCa 8) Ca conditions. We provide novel insights into the "head-to-tail" interactions between adjacent Tm molecules and interactions between the Tm junction with F-actin. We demonstrate how TnT1 stabilizes the Tm overlap region via its interactions with the Tm C- and N-termini and actin. Our data show that TnT1 works as a joint that anchors the Tm overlap region to actin, which stabilizes the state of the cTF. Our structure provides insight into the molecular basis of cardiac diseases caused by missense mutations in TnT1.
履歴
登録2022年6月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年12月28日-
マップ公開2022年12月28日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27331.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27331.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Even half-map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.356 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.02
最小 - 最大-2.8214474 - 10.090697
平均 (標準偏差)-0.0000123495 (±0.9999923)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ8072166
Spacing7280166
セルA: 97.631996 Å / B: 108.479996 Å / C: 225.096 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Even half-map

ファイルemd_27331_half_map_1.map
注釈Even half-map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Even half-map

ファイルemd_27331_half_map_2.map
注釈Even half-map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Junction region of the native cardiac thin filament

全体名称: Junction region of the native cardiac thin filament
要素
  • 複合体: Junction region of the native cardiac thin filament
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha cardiac muscle 1
    • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-1 chain
    • タンパク質・ペプチド: Troponin T2, cardiac type
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Junction region of the native cardiac thin filament

超分子名称: Junction region of the native cardiac thin filament / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ) / 器官: heart

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分子 #1: Actin, alpha cardiac muscle 1

分子名称: Actin, alpha cardiac muscle 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ) / 器官: heart
分子量理論値: 42.064891 KDa
配列文字列: MCDDEETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY ...文字列:
MCDDEETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSSSL EK SYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVLSGGTTM YPGIADRMQK EIT ALAPST MKIKIIAPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWISKQEYDE AGPSIVHRKC F

UniProtKB: Actin, alpha cardiac muscle 1

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分子 #2: Tropomyosin alpha-1 chain

分子名称: Tropomyosin alpha-1 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ) / 器官: heart
分子量理論値: 32.762656 KDa
配列文字列: MDAIKKKMQM LKLDKENALD RAEQAEADKK AAEDRSKRLE DELVSLQKKL KATEDELDKY SEAPKDAQEK LELAEKKATD AEADVASLN RRIQLVEEEL DRAQERLATA LQKLEEAEKA ADESERGMKV IESRAQKDEE KMEIQEIQLK EAKHIAEDAD R KYEEVARK ...文字列:
MDAIKKKMQM LKLDKENALD RAEQAEADKK AAEDRSKRLE DELVSLQKKL KATEDELDKY SEAPKDAQEK LELAEKKATD AEADVASLN RRIQLVEEEL DRAQERLATA LQKLEEAEKA ADESERGMKV IESRAQKDEE KMEIQEIQLK EAKHIAEDAD R KYEEVARK LVIIESDLER AEERAELSEG KCAELEEELK TVTNNLKSLE AQAEKYSQKE DKYEEEIKVL SDKLKEAETR AE FAERSVT KLEKSIDDLE DELYAQKLKY KAISEELDHA LNDMTSI

UniProtKB: Tropomyosin alpha-1 chain

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分子 #3: Troponin T2, cardiac type

分子名称: Troponin T2, cardiac type / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ) / 器官: heart
分子量理論値: 35.158918 KDa
配列文字列: MSDVEETVDE YEEEQEEGAA EEEEAWRQDG DEQEEAVEEE AGGEAEAEEA NAEEAGQEED GREAEDGPME ESKPKPRLFM PNLVPPKIP DGERVDFDDI HRKRMKDLNE LQTLIEAHFE NRKKEEELVS LKDRIEKRRA ERAEQQRIRT EREKERQTRL A EERARREE ...文字列:
MSDVEETVDE YEEEQEEGAA EEEEAWRQDG DEQEEAVEEE AGGEAEAEEA NAEEAGQEED GREAEDGPME ESKPKPRLFM PNLVPPKIP DGERVDFDDI HRKRMKDLNE LQTLIEAHFE NRKKEEELVS LKDRIEKRRA ERAEQQRIRT EREKERQTRL A EERARREE EENRRKAEDE ARKKKALSNM MHFGGYIQKQ AQTERKSGKR QTEREKKKKI LAERRKVLAI DHLNEDQLRE KA KELWQSI YNLEAEKFDL QEKFKQQKYE INVLRNRIND NQKVSKTRGK AKVTGRWK

UniProtKB: Troponin T2, cardiac type

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7
グリッドモデル: EMS Lacey Carbon / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 15 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 5 / 実像数: 24133 / 平均電子線量: 34.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 7379204
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7ko4


詳細: Filtered to 40A resolution
最終 再構成使用したクラス数: 1 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08) / 詳細: Filtered to 3.8 A resolution / 使用した粒子像数: 236359
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7ko4


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8dd0:
The structure of the native cardiac thin filament junction region

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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