+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | EcMscK in an intermediate conformation | |||||||||
![]() | EcMscK in an intermediate conformation | |||||||||
![]() |
| |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.97 Å | |||||||||
![]() | Mount JW / Yuan P | |||||||||
資金援助 | ![]()
| |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis for mechanotransduction in a potassium-dependent mechanosensitive ion channel. 著者: Jonathan Mount / Grigory Maksaev / Brock T Summers / James A J Fitzpatrick / Peng Yuan / ![]() 要旨: Mechanosensitive channels of small conductance, found in many living organisms, open under elevated membrane tension and thus play crucial roles in biological response to mechanical stress. Amongst ...Mechanosensitive channels of small conductance, found in many living organisms, open under elevated membrane tension and thus play crucial roles in biological response to mechanical stress. Amongst these channels, MscK is unique in that its activation also requires external potassium ions. To better understand this dual gating mechanism by force and ligand, we elucidate distinct structures of MscK along the gating cycle using cryo-electron microscopy. The heptameric channel comprises three layers: a cytoplasmic domain, a periplasmic gating ring, and a markedly curved transmembrane domain that flattens and expands upon channel opening, which is accompanied by dilation of the periplasmic ring. Furthermore, our results support a potentially unifying mechanotransduction mechanism in ion channels depicted as flattening and expansion of the transmembrane domain. | |||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
添付画像 |
---|
-
ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 198.2 MB | ![]() | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 16.8 KB 16.8 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 13.3 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 166.4 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 225.3 MB 225.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-
リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
---|
-
マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | EcMscK in an intermediate conformation | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.94 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
|
-添付データ
-ハーフマップ: Half A
ファイル | emd_26854_half_map_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Half A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half B
ファイル | emd_26854_half_map_2.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Half B | ||||||||||||
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-
試料の構成要素
-全体 : EcMscK in an intermediate conformation
全体 | 名称: EcMscK in an intermediate conformation |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1: EcMscK in an intermediate conformation
超分子 | 名称: EcMscK in an intermediate conformation / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Homomeric Heptamer |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() |
-分子 #1: EcMscK
分子 | 名称: EcMscK / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MTMFQYYKRS RHFVFSAFIA FVFVLLCQNT AFARASSNGD LPTKADLQAQ LDSLNKQKDL SAQDKLVQQ DLTDTLATLD KIDRIKEETV QLRQKVAEAP EKMRQATAAL TALSDVDNDE E TRKILSTL SLRQLETRVA QALDDLQNAQ NDLASYNSQL VSLQTQPERV ...文字列: MTMFQYYKRS RHFVFSAFIA FVFVLLCQNT AFARASSNGD LPTKADLQAQ LDSLNKQKDL SAQDKLVQQ DLTDTLATLD KIDRIKEETV QLRQKVAEAP EKMRQATAAL TALSDVDNDE E TRKILSTL SLRQLETRVA QALDDLQNAQ NDLASYNSQL VSLQTQPERV QNAMYNASQQ LQ QIRSRLD GTDVGETALR PSQKVLMQAQ QALLNAEIDQ QRKSLEGNTV LQDTLQKQRD YVT ANSARL EHQLQLLQEA VNSKRLTLTE KTAQEAVSPD EAARIQANPL VKQELEINQQ LSQR LITAT ENGNQLMQQN IKVKNWLERA LQSERNIKEQ IAVLKGSLLL SRILYQQQQT LPSAD ELEN MTNRIADLRL EQFEVNQQRD ALFQSDAFVN KLEEGHTNEV NSEVHDALLQ VVDMRR ELL DQLNKQLGNQ LMMAINLQIN QQQLMSVSKN LKSILTQQIF WVNSNRPMDW DWIKAFP QS LKDEFKSMKI TVNWQKAWPA VFIAFLAGLP LLLIAGLIHW RLGWLKAYQQ KLASAVGS L RNDSQLNTPK AILIDLIRAL PVCLIILAVG LILLTMQLNI SELLWSFSKK LAIFWLVFG LCWKVLEKNG VAVRHFGMPE QQTSHWRRQI VRISLALLPI HFWSVVAELS PLHLMDDVLG QAMIFFNLL LIAFLVWPMC RESWRDKESH TMRLVTITVL SIIPIALMVL TATGYFYTTL R LAGRWIET VYLVIIWNLL YQTVLRGLSV AARRIAWRRA LARRQNLVKE GAEGAEPPEE PT IALEQVN QQTLRITMLL MFALFGVMFW AIWSDLITVF SYLDSITLWH YNGTEAGAAV VKN VTMGSL LFAIIASMVA WALIRNLPGL LEVLVLSRLN MRQGASYAIT TILNYIIIAV GAMT VFGSL GVSWDKLQWL AAALSVGLSF GLQEIFGNFV SGLIILFERP VRIGDTVTIG SFSGT VSKI RIRATTITDF DRKEVIIPNK AFVTERLINW SLTDTTTRLV IRLGVAYGSD LEKVRK VLL KAATEHPRVM HEPMPEVFFT AFGASTLDHE LRLYVRELRD RSRTVDELNR TIDQLCR EN DINIAFNQLE VHLHNEKGDE VTEVKRDYKG DDPTPAVG |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-
試料調製
濃度 | 7 mg/mL | |||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
緩衝液 | pH: 8 構成要素:
詳細: Micrographs were pooled from protein purified in the presence of either 150 mM NaCl or 150 mM KCl. Buffers were prepared fresh, degassed, and filtered through a 0.45 um Durapore PVDF membrane. | |||||||||||||||
グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE | |||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV | |||||||||||||||
詳細 | The sample was homogeneous and monodisperse. |
-
電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS GLACIOS |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 平均電子線量: 46.16 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.4 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.6 µm / 倍率(公称値): 150000 |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |