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- PDB-1rp7: E. COLI PYRUVATE DEHYDROGENASE INHIBITOR COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rp7
タイトルE. COLI PYRUVATE DEHYDROGENASE INHIBITOR COMPLEX
要素Pyruvate dehydrogenase E1 component
キーワードOXIDOREDUCTASE / THDP / THIAMIN-THIAZOLONE DIPHOSPHATE / PYRUVATE DEHYDROGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) activity / pyruvate catabolic process / pyruvate dehydrogenase complex / thiamine pyrophosphate binding / small molecule binding / glycolytic process / molecular adaptor activity / magnesium ion binding ...: / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) activity / pyruvate catabolic process / pyruvate dehydrogenase complex / thiamine pyrophosphate binding / small molecule binding / glycolytic process / molecular adaptor activity / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / metal ion binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pyruvate dehydrogenase E1 component, N-terminal / Pyruvate dehydrogenase E1 component, middle domain / : / Pyruvate dehydrogenase E1 component middle domain / Pyruvate dehydrogenase E1 component / : / Transketolase-like TK C-terminal domain / Transketolase, N-terminal / Transketolase, thiamine diphosphate binding domain / Rossmann fold - #920 ...Pyruvate dehydrogenase E1 component, N-terminal / Pyruvate dehydrogenase E1 component, middle domain / : / Pyruvate dehydrogenase E1 component middle domain / Pyruvate dehydrogenase E1 component / : / Transketolase-like TK C-terminal domain / Transketolase, N-terminal / Transketolase, thiamine diphosphate binding domain / Rossmann fold - #920 / Transketolase C-terminal/Pyruvate-ferredoxin oxidoreductase domain II / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains / Thiamin diphosphate-binding fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TZD / Pyruvate dehydrogenase E1 component / Pyruvate dehydrogenase E1 component
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Arjunan, P. / Chandrasekhar, K. / Furey, W.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Structural Determinants of Enzyme Binding Affinity: The E1 Component of Pyruvate Dehydrogenase from Escherichia coli in Complex with the Inhibitor Thiamin Thiazolone Diphosphate.
著者: Arjunan, P. / Chandrasekhar, K. / Sax, M. / Brunskill, A. / Nemeria, N. / Jordan, F. / Furey, W.
履歴
登録2003年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyruvate dehydrogenase E1 component
B: Pyruvate dehydrogenase E1 component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,2446
ポリマ－199,3142
非ポリマー9294
水8,989499
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13400 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area48560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.550, 141.840, 82.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.61, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Pyruvate dehydrogenase E1 component


分子量: 99657.164 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli, Escherichia coli O157:H7
属: Escherichia, Escherichia / 生物種: , Escherichia coli / 株: , O157:H7 / 遺伝子: ACEE, B0114, Z0124, ECS0118 / プラスミド: JRG PGS878 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JRG 3456
参照: UniProt: P06958, UniProt: P0AFG8*PLUS, pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-TZD / 2-{3-[(4-AMINO-2-METHYLPYRIMIDIN-5-YL)METHYL]-4-METHYL-2-OXO-2,3-DIHYDRO-1,3-THIAZOL-5-YL}ETHYL TRIHYDROGEN DIPHOSPHATE / THIAMIN THIAZOLONE DIPHOSPHATE


分子量: 440.306 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H18N4O8P2S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 499 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.12 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.05
詳細: PEG2000 MONOMETHYL ETHER, PROPANOL,SODIUM AZIDE, HEPES BUFFER, MAGNESIUM CHLORIDE, THIAMIN-THIAZOLONE DIPHOSPHATE, pH 7.05, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度Crystal-IDSol-ID詳細
115-20 %1reservoir
25-10 %1reservoir
30.2 %1reservoir
4100 mM1reservoirpH7.05

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.072 / 波長: 1.072 Å
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年1月27日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: CURVED SILICON MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.072 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→40.6 Å / Num. all: 107597 / Num. obs: 100232 / % possible obs: 93.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 16.65
反射 シェル解像度: 2.09→2.15 Å / 冗長度: 1.23 % / Rmerge(I) obs: 0.203 / Mean I/σ(I) obs: 3.84 / Num. unique all: 8714 / Rsym value: 0.203 / % possible all: 55.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.09 Å / Num. measured all: 351214
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 55.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASES位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER
開始モデル: 1L8A

1l8a


解像度: 2.09→8 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 5521 6 %RANDOM
Rwork0.192 ---
all0.205 95734 --
obs0.192 90869 84.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.16 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12682 0 56 499 13237
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.27
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.97
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.68
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.8591.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.6762
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.2042
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.542.5
LS精密化 シェル解像度: 2.09→2.2 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 474 6 %
Rwork0.238 6832 -
obs-7306 47.9 %
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 85348
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.267
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.97
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.68

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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