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タイトルA thermophilic phage uses a small terminase protein with a fixed helix-turn-helix geometry.
ジャーナル・号・ページJ Biol Chem, Vol. 295, Issue 12, Page 3783-3793, Year 2020
掲載日2020年3月20日
著者Janelle A Hayes / Brendan J Hilbert / Christl Gaubitz / Nicholas P Stone / Brian A Kelch /
PubMed 要旨Tailed bacteriophages use a DNA-packaging motor to encapsulate their genome during viral particle assembly. The small terminase (TerS) component of this DNA-packaging machinery acts as a molecular ...Tailed bacteriophages use a DNA-packaging motor to encapsulate their genome during viral particle assembly. The small terminase (TerS) component of this DNA-packaging machinery acts as a molecular matchmaker that recognizes both the viral genome and the main motor component, the large terminase (TerL). However, how TerS binds DNA and the TerL protein remains unclear. Here we identified gp83 of the thermophilic bacteriophage P74-26 as the TerS protein. We found that TerS oligomerizes into a nonamer that binds DNA, stimulates TerL ATPase activity, and inhibits TerL nuclease activity. A cryo-EM structure of TerS revealed that it forms a ring with a wide central pore and radially arrayed helix-turn-helix domains. The structure further showed that these helix-turn-helix domains, which are thought to bind DNA by wrapping the double helix around the ring, are rigidly held in an orientation distinct from that seen in other TerS proteins. This rigid arrangement of the putative DNA-binding domain imposed strong constraints on how TerS can bind DNA. Finally, the TerS structure lacked the conserved C-terminal β-barrel domain used by other TerS proteins for binding TerL. This suggests that a well-ordered C-terminal β-barrel domain is not required for TerS to carry out its matchmaking function. Our work highlights a thermophilic system for studying the role of small terminase proteins in viral maturation and presents the structure of TerS, revealing key differences between this thermophilic phage and its mesophilic counterparts.
リンクJ Biol Chem / PubMed:32014998 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.8 - 4.8 Å
構造データ

21012

6v1i

EMDB-21012: A small terminase protein from a thermophilic phage with a fixed helix-turn-helix geometry, symmetric
PDB-6v1i: Cryo-EM reconstruction of the thermophilic bacteriophage P74-26 small terminase- symmetric
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

EMDB-21013:
Cryo-EM reconstruction of the thermophilic bacteriophage P74-26 small terminase, asymmetric I
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.4 Å

EMDB-21014:
Cryo-EM reconstruction of the thermophilic bacteriophage P74-26 small terminase- asymmetric II
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.8 Å

由来
  • thermus virus p74-26 (ウイルス)
キーワードVIRAL PROTEIN / small terminase / bacteriophage / helix-turn-helix / motor

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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