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タイトルStructural basis of p62/SQSTM1 helical filaments and their role in cellular cargo uptake.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 11, Issue 1, Page 440, Year 2020
掲載日2020年1月23日
著者Arjen J Jakobi / Stefan T Huber / Simon A Mortensen / Sebastian W Schultz / Anthimi Palara / Tanja Kuhm / Birendra Kumar Shrestha / Trond Lamark / Wim J H Hagen / Matthias Wilmanns / Terje Johansen / Andreas Brech / Carsten Sachse /
PubMed 要旨p62/SQSTM1 is an autophagy receptor and signaling adaptor with an N-terminal PB1 domain that forms the scaffold of phase-separated p62 bodies in the cell. The molecular determinants that govern PB1 ...p62/SQSTM1 is an autophagy receptor and signaling adaptor with an N-terminal PB1 domain that forms the scaffold of phase-separated p62 bodies in the cell. The molecular determinants that govern PB1 domain filament formation in vitro remain to be determined and the role of p62 filaments inside the cell is currently unclear. We here determine four high-resolution cryo-EM structures of different human and Arabidopsis PB1 domain assemblies and observed a filamentous ultrastructure of p62/SQSTM1 bodies using correlative cellular EM. We show that oligomerization or polymerization, driven by a double arginine finger in the PB1 domain, is a general requirement for lysosomal targeting of p62. Furthermore, the filamentous assembly state of p62 is required for autophagosomal processing of the p62-specific cargo KEAP1. Our results show that using such mechanisms, p62 filaments can be critical for cargo uptake in autophagy and are an integral part of phase-separated p62 bodies.
リンクNat Commun / PubMed:31974402 / PubMed Central
手法EM (らせん対称) / X線回折
解像度1.53 - 4.4 Å
構造データ

EMDB-10499, PDB-6tgn:
Cryo-EM structure of AtNBR1-PB1 filament (L-type)
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.9 Å

EMDB-10500, PDB-6tgp:
Cryo-EM structure of AtNBR1-PB1 filament (S-type)
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 4.4 Å

EMDB-10501, PDB-6tgy:
Cryo-EM structure of p62-PB1 filament (L-type)
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.5 Å

EMDB-10502, PDB-6th3:
Cryo-EM structure of p62-PB1 filament (S-type)
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 4.0 Å

PDB-6tgs:
AtNBR1-PB1 domain
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.53 Å

化合物

ChemComp-GOL:
GLYCEROL / グリセロ-ル / グリセリン

ChemComp-PEG:
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール

ChemComp-SO4:
SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩

ChemComp-CL:
Unknown entry / クロリド / 塩化物

ChemComp-SIN:
SUCCINIC ACID / コハク酸 / コハク酸

ChemComp-HOH:
WATER /

由来
  • arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードSIGNALING PROTEIN / Autophagy (オートファジー) / helical filament / APOPTOSIS (アポトーシス) / CYTOSOLIC PROTEIN (細胞質基質)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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