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タイトルKinetic and structural analysis of coxsackievirus B3 receptor interactions and formation of the A-particle.
ジャーナル・号・ページJ Virol, Vol. 88, Issue 10, Page 5755-5765, Year 2014
掲載日2014年3月12日
著者Lindsey J Organtini / Alexander M Makhov / James F Conway / Susan Hafenstein / Steven D Carson /
PubMed 要旨The coxsackievirus and adenovirus receptor (CAR) has been identified as the cellular receptor for group B coxsackieviruses, including serotype 3 (CVB3). CAR mediates infection by binding to CVB3 and ...The coxsackievirus and adenovirus receptor (CAR) has been identified as the cellular receptor for group B coxsackieviruses, including serotype 3 (CVB3). CAR mediates infection by binding to CVB3 and catalyzing conformational changes in the virus that result in formation of the altered, noninfectious A-particle. Kinetic analyses show that the apparent first-order rate constant for the inactivation of CVB3 by soluble CAR (sCAR) at physiological temperatures varies nonlinearly with sCAR concentration. Cryo-electron microscopy (cryo-EM) reconstruction of the CVB3-CAR complex resulted in a 9.0-Å resolution map that was interpreted with the four available crystal structures of CAR, providing a consensus footprint for the receptor binding site. The analysis of the cryo-EM structure identifies important virus-receptor interactions that are conserved across picornavirus species. These conserved interactions map to variable antigenic sites or structurally conserved regions, suggesting a combination of evolutionary mechanisms for receptor site preservation. The CAR-catalyzed A-particle structure was solved to a 6.6-Å resolution and shows significant rearrangement of internal features and symmetric interactions with the RNA genome.
IMPORTANCE: This report presents new information about receptor use by picornaviruses and highlights the importance of attaining at least an ∼9-Å resolution for the interpretation of cryo-EM complex maps. The analysis of receptor binding elucidates two complementary mechanisms for preservation of the low-affinity (initial) interaction of the receptor and defines the kinetics of receptor-catalyzed conformational change to the A-particle.
リンクJ Virol / PubMed:24623425 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度9 Å
構造データ

EMDB-5927, PDB-3j6l, PDB-3j6m, PDB-3j6n, PDB-3j6o:
Kinetic and Structural Analysis of Coxsackievirus B3 Receptor Interactions and Formation of the A-particle
手法: EM (単粒子) / 解像度: 9 Å

EMDB-5928:
Kinetic and Structural Analysis of Coxsackievirus B3 Receptor Interactions and Formation of the A-particle
手法: EM (単粒子) / 解像度: 9 Å

化合物

ChemComp-SO4:
SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩

ChemComp-HOH:
WATER /

由来
  • Human coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードcoxsackievirus b3 / cvb3 / CAR (自動車) / cryoEM (低温電子顕微鏡法) / A-particle (アルファ粒子) / Amino Acid Sequence / Binding Sites (結合部位) / Coxsackie and Adenovirus Receptor-Like Membrane Protein / Cryoelectron Microscopy (低温電子顕微鏡法) / Enterovirus B, Human / Kinetics / Models, Molecular / Molecular Sequence Data / Protein Binding (タンパク質) / Protein Conformation / Virion (ウイルス) / Virus Attachment / Virus Inactivation / CELL ADHESION (細胞接着)

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2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

New: 新型コロナ情報

  • 新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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Omokage検索で絞り込み

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