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- EMDB-1634: Structural analysis of substrate binding by the TatBC component o... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1634
タイトルStructural analysis of substrate binding by the TatBC component of the twin-arginine protein transport system.
マップデータThis is a 3D map of a TatBC complex with one sufI substrate bound.
試料
  • 試料: tatBC structure with one sufI substrate bound
  • タンパク質・ペプチド: twin arginine transporter
キーワードtwin arginine / Tat / protein transport / blue native PAGE / single particle electron microscopy
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法
データ登録者Tarry MJ / Schaefer E / Chen S / Buchanan G / Greene NP / Lea SM / Palmer T / Saibil HR / Berks BC
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2009
タイトル: Structural analysis of substrate binding by the TatBC component of the twin-arginine protein transport system.
著者: Michael J Tarry / Eva Schäfer / Shuyun Chen / Grant Buchanan / Nicholas P Greene / Susan M Lea / Tracy Palmer / Helen R Saibil / Ben C Berks /
要旨: The Tat system transports folded proteins across the bacterial cytoplasmic membrane and the thylakoid membrane of plant chloroplasts. In Escherichia coli substrate proteins initially bind to the ...The Tat system transports folded proteins across the bacterial cytoplasmic membrane and the thylakoid membrane of plant chloroplasts. In Escherichia coli substrate proteins initially bind to the integral membrane TatBC complex which then recruits the protein TatA to effect translocation. Overproduction of TatBC and the substrate protein SufI in the absence of TatA led to the accumulation of TatBC-SufI complexes that could be purified using an affinity tag on the substrate. Three-dimensional structures of the TatBC-SufI complexes and unliganded TatBC were obtained by single-particle electron microscopy and random conical tilt reconstruction. Comparison of the structures shows that substrate molecules bind on the periphery of the TatBC complex and that substrate binding causes a significant reduction in diameter of the TatBC part of the complex. Although the TatBC complex contains multiple copies of the signal peptide-binding TatC protomer, purified TatBC-SufI complexes contain only 1 or 2 SufI molecules. Where 2 substrates are present in the TatBC-SufI complex, they are bound at adjacent sites. These observations imply that only certain TatC protomers within the complex interact with substrate or that there is a negative cooperativity of substrate binding. Similar TatBC-substrate complexes can be generated by an alternative in vitro reconstitution method and using a different substrate protein.
履歴
登録2009年7月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年7月21日-
マップ公開2009年7月21日-
更新2012年10月10日-
現状2012年10月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 20
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 20
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-1634.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1634.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1001 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a 3D map of a TatBC complex with one sufI substrate bound.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 5 Å
密度
表面レベル登録者による: 25.0 / ムービー #1: 20
最小 - 最大-90.884100000000004 - 126.894999999999996
平均 (標準偏差)-2.25029 (±10.0783)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ646464
Spacing646464
セルA=B=C: 320 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z555
M x/y/z646464
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z320.000320.000320.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-64-64-64
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS646464
D min/max/mean-90.884126.895-2.250

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : tatBC structure with one sufI substrate bound

全体名称: tatBC structure with one sufI substrate bound
要素
  • 試料: tatBC structure with one sufI substrate bound
  • タンパク質・ペプチド: twin arginine transporter

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超分子 #1000: tatBC structure with one sufI substrate bound

超分子名称: tatBC structure with one sufI substrate bound / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 3

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分子 #1: twin arginine transporter

分子名称: twin arginine transporter / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: tat / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 0.014
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: negatively stained with 2% (wt/vol) uranyl acetate on glow discharged, continuous carbon-coated 300 mesh copper grids (Agar Scientific).
グリッド詳細: 300
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 42000
試料ステージ試料ホルダー: eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER / Tilt angle max: 50
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm
詳細: Micrographs were digitized on a Zeiss SCAI scanner at a pixel size of 7 micron, corresponding to 1.667 angstroms on the specimen. Subsequently, adjacent pixels were 3 x 3 averaged to yield a ...詳細: Micrographs were digitized on a Zeiss SCAI scanner at a pixel size of 7 micron, corresponding to 1.667 angstroms on the specimen. Subsequently, adjacent pixels were 3 x 3 averaged to yield a pixel size of 5 angstroms.
Tilt angle min0

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / ソフトウェア - 名称: SPIDER
詳細: The tilted images were corrected for the effects of the contrast transfer function (CTF) by phase flipping, taking into account the defocus gradient across the micrographs and the position of ...詳細: The tilted images were corrected for the effects of the contrast transfer function (CTF) by phase flipping, taking into account the defocus gradient across the micrographs and the position of each particle. Images were processed using SPIDER version 11.12 and 15.06. Three-dimensional reconstruction was performed by the random conical tilt method in SPIDER. The particles were windowed into 64 x 64 pixel boxes.
使用した粒子像数: 1556

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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