eF-site ID 4m11-ABCD
PDB Code 4m11
Chain A, B, C, D

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Title Crystal Structure of Murine Cyclooxygenase-2 Complex with Meloxicam
Classification OXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR
Compound Prostaglandin G/H synthase 2
Source (PGH2_MOUSE)
Sequence A:  ANPCCSNPCQNRGECMSTGFDQYKCDCTRTGFYGENCTTP
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B:  ANPCCSNPCQNRGECMSTGFDQYKCDCTRTGFYGENCTTP
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Description


Functional site

1) chain A
residue 203
type catalytic
sequence Q
description 37
source MCSA : MCSA1

2) chain A
residue 207
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sequence H
description 37
source MCSA : MCSA1

3) chain A
residue 384
type catalytic
sequence L
description 37
source MCSA : MCSA1

4) chain A
residue 385
type catalytic
sequence Y
description 37
source MCSA : MCSA1

5) chain A
residue 388
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sequence H
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source MCSA : MCSA1

6) chain A
residue 526
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sequence G
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source MCSA : MCSA1

7) chain A
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sequence S
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8) chain B
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sequence Q
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source MCSA : MCSA2

9) chain B
residue 207
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sequence H
description 37
source MCSA : MCSA2

10) chain B
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sequence L
description 37
source MCSA : MCSA2

11) chain B
residue 385
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sequence Y
description 37
source MCSA : MCSA2

12) chain B
residue 388
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sequence H
description 37
source MCSA : MCSA2

13) chain B
residue 526
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sequence G
description 37
source MCSA : MCSA2

14) chain B
residue 530
type catalytic
sequence S
description 37
source MCSA : MCSA2

15) chain C
residue 203
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sequence Q
description 37
source MCSA : MCSA3

16) chain C
residue 207
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sequence H
description 37
source MCSA : MCSA3

17) chain C
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sequence L
description 37
source MCSA : MCSA3

18) chain C
residue 385
type catalytic
sequence Y
description 37
source MCSA : MCSA3

19) chain C
residue 388
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sequence H
description 37
source MCSA : MCSA3

20) chain C
residue 526
type catalytic
sequence G
description 37
source MCSA : MCSA3

21) chain C
residue 530
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sequence S
description 37
source MCSA : MCSA3

22) chain D
residue 203
type catalytic
sequence Q
description 37
source MCSA : MCSA4

23) chain D
residue 207
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sequence H
description 37
source MCSA : MCSA4

24) chain D
residue 384
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sequence L
description 37
source MCSA : MCSA4

25) chain D
residue 385
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sequence Y
description 37
source MCSA : MCSA4

26) chain D
residue 388
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sequence H
description 37
source MCSA : MCSA4

27) chain D
residue 526
type catalytic
sequence G
description 37
source MCSA : MCSA4

28) chain D
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type catalytic
sequence S
description 37
source MCSA : MCSA4

29) chain A
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type SITE
sequence S
description Aspirin-acetylated serine
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI5

30) chain B
residue 530
type SITE
sequence S
description Aspirin-acetylated serine
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI5

31) chain C
residue 530
type SITE
sequence S
description Aspirin-acetylated serine
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI5

32) chain D
residue 530
type SITE
sequence S
description Aspirin-acetylated serine
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI5

33) chain A
residue 385
type ACT_SITE
sequence Y
description For cyclooxygenase activity => ECO:0000269|PubMed:20463020
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI2

34) chain B
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sequence Y
description For cyclooxygenase activity => ECO:0000269|PubMed:20463020
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35) chain C
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sequence Y
description For cyclooxygenase activity => ECO:0000269|PubMed:20463020
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36) chain D
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sequence Y
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37) chain A
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38) chain B
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39) chain C
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sequence H
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40) chain D
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sequence H
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41) chain A
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sequence H
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42) chain B
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sequence H
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43) chain C
residue 207
type ACT_SITE
sequence H
description Proton acceptor => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00298, ECO:0000269|PubMed:20463020
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI1

44) chain D
residue 207
type ACT_SITE
sequence H
description Proton acceptor => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00298, ECO:0000269|PubMed:20463020
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI1

45) chain A
residue 540
type MOD_RES
sequence C
description S-nitrosocysteine => ECO:0000250|UniProtKB:P35354
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI6

46) chain B
residue 540
type MOD_RES
sequence C
description S-nitrosocysteine => ECO:0000250|UniProtKB:P35354
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI6

47) chain C
residue 540
type MOD_RES
sequence C
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48) chain D
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type MOD_RES
sequence C
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49) chain A
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sequence S
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50) chain B
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51) chain C
residue 579
type MOD_RES
sequence S
description O-acetylserine; by SPHK1 => ECO:0000269|PubMed:29662056
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI7

52) chain D
residue 579
type MOD_RES
sequence S
description O-acetylserine; by SPHK1 => ECO:0000269|PubMed:29662056
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI7

53) chain A
residue 410
type CARBOHYD
sequence N
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54) chain B
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55) chain C
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type CARBOHYD
sequence N
description N-linked (GlcNAc...) asparagine => ECO:0000269|PubMed:10811226, ECO:0000269|PubMed:12925531, ECO:0000269|PubMed:20463020, ECO:0000269|PubMed:20810665, ECO:0000269|PubMed:21467029, ECO:0000269|PubMed:21489986, ECO:0000269|PubMed:8349699, ECO:0000269|PubMed:8967954, ECO:0007744|PDB:1CVU, ECO:0007744|PDB:1CX2, ECO:0007744|PDB:1DDX, ECO:0007744|PDB:1PXX, ECO:0007744|PDB:3HS5, ECO:0007744|PDB:3HS6, ECO:0007744|PDB:3HS7, ECO:0007744|PDB:3KRK, ECO:0007744|PDB:3LN0, ECO:0007744|PDB:3LN1, ECO:0007744|PDB:3MDL, ECO:0007744|PDB:3MQE, ECO:0007744|PDB:3NT1, ECO:0007744|PDB:3NTB, ECO:0007744|PDB:3NTG, ECO:0007744|PDB:3OLT, ECO:0007744|PDB:3OLU, ECO:0007744|PDB:3PGH, ECO:0007744|PDB:3QH0, ECO:0007744|PDB:3QMO, ECO:0007744|PDB:3TZI, ECO:0007744|PDB:4COX, ECO:0007744|PDB:4E1G, ECO:0007744|PDB:4M10, ECO:0007744|PDB:4M11, ECO:0007744|PDB:4OTJ, ECO:0007744|PDB:4OTY, ECO:0007744|PDB:4PH9, ECO:0007744|PDB:4RRW, ECO:0007744|PDB:4RRX, ECO:0007744|PDB:4RRY, ECO:0007744|PDB:4RRZ, ECO:0007744|PDB:4RS0, ECO:0007744|PDB:4RUT, ECO:0007744|PDB:4Z0L, ECO:0007744|PDB:5COX, ECO:0007744|PDB:5FDQ, ECO:0007744|PDB:5JVY, ECO:0007744|PDB:5JVZ, ECO:0007744|PDB:5JW1, ECO:0007744|PDB:6COX
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI10

56) chain D
residue 410
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source Swiss-Prot : SWS_FT_FI3

71) chain D
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type BINDING
sequence R
description BINDING => ECO:0000269|PubMed:20463020, ECO:0007744|PDB:3KRK
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI3

72) chain D
residue 355
type BINDING
sequence Y
description BINDING => ECO:0000269|PubMed:20463020, ECO:0007744|PDB:3KRK
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI3


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