eF-site ID 2ojv-A
PDB Code 2ojv
Chain A

click to enlarge
Title Crystal structure of a ternary complex of goat lactoperoxidase with cyanide and iodide ions at 2.4 A resolution
Classification METAL BINDING PROTEIN, OXIDOREDUCTASE
Compound Lactoperoxidase
Source ORGANISM_COMMON: goat; ORGANISM_SCIENTIFIC: Capra hircus;
Sequence A:  SWEVGCGAPVPLVTCDEQSPYRTITGDCNNRRSPALGAAN
RALARWLPAEYEDGLAVPFGWTQRKTRNGFRVPLAREVSN
KIVGYLDEEGVLDQNRSLLFMQWGQIVDHDLDFAPETELG
SSEHSKVQCEEYCVQGDECFPIMFPKNDPKLKTQGKCMPF
FRAGFVCPTPPYQSLARDQINAVTSFLDASLVYGSEPSLA
SRLRNLSSPLGLMAVNQEAWDHGLAYPPFNNVKPSPCEFI
NTTAHVPCFQAGDSRASEQILLATVHTLLLREHNRLAREL
KRLNPHWDGEMLYQEARKILGAFIQIITFRDYLPIVLGSE
MQKWIPPYQGYNNSVDPRISNVFTFAFRFGHMEVPSTVSR
LDENYQPWGPEAELPLHTLFFNTWRIIKDGGIDPLVRGLL
AKNSKLMNQNKMVTSELRNKLFQPTHKVHGFDLAAINLQR
CRDHGMPGYNSWRGFCGLSQPKTLKGLQAVLKNKVLAKKL
LDLYKTPDNIDIWIGGNAEPMVERGRVGPLLACLLGRQFQ
QIRDGDRFWWENPGVFTEKQRDSLQKVSFSRLICDNTHIT
KVPLHAFQANNYPHDFVDCSAVDKLDLSPWASREN
Description


Functional site

1) chain A
residue 109
type ACT_SITE
sequence H
description Proton acceptor => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00298
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI1

2) chain A
residue 365
type MOD_RES
sequence Y
description 3'-nitrotyrosine => ECO:0000250|UniProtKB:P11678
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI7

3) chain A
residue 198
type MOD_RES
sequence S
description Phosphoserine => ECO:0000269|PubMed:18191143
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI6

4) chain A
residue 108
type BINDING
sequence D
description covalent => ECO:0000269|PubMed:18191143, ECO:0000269|PubMed:27398304, ECO:0000269|Ref.11, ECO:0000269|Ref.5, ECO:0000269|Ref.6, ECO:0000269|Ref.7, ECO:0007744|PDB:2E9E, ECO:0007744|PDB:2EFB, ECO:0007744|PDB:2EHA, ECO:0007744|PDB:2OJV, ECO:0007744|PDB:2R5L, ECO:0007744|PDB:3N8F, ECO:0007744|PDB:3NAK, ECO:0007744|PDB:3NIU, ECO:0007744|PDB:3QF1, ECO:0007744|PDB:3R55, ECO:0007744|PDB:3RKE, ECO:0007744|PDB:3SXV, ECO:0007744|PDB:4MSF, ECO:0007744|PDB:4OEK, ECO:0007744|PDB:4QJQ, ECO:0007744|PDB:5FF1, ECO:0007744|PDB:5HPW, ECO:0007744|PDB:6LF7, ECO:0007744|PDB:8ING
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI2

5) chain A
residue 258
type BINDING
sequence E
description covalent => ECO:0000269|PubMed:18191143, ECO:0000269|PubMed:27398304, ECO:0000269|Ref.11, ECO:0000269|Ref.5, ECO:0000269|Ref.6, ECO:0000269|Ref.7, ECO:0007744|PDB:2E9E, ECO:0007744|PDB:2EFB, ECO:0007744|PDB:2EHA, ECO:0007744|PDB:2OJV, ECO:0007744|PDB:2R5L, ECO:0007744|PDB:3N8F, ECO:0007744|PDB:3NAK, ECO:0007744|PDB:3NIU, ECO:0007744|PDB:3QF1, ECO:0007744|PDB:3R55, ECO:0007744|PDB:3RKE, ECO:0007744|PDB:3SXV, ECO:0007744|PDB:4MSF, ECO:0007744|PDB:4OEK, ECO:0007744|PDB:4QJQ, ECO:0007744|PDB:5FF1, ECO:0007744|PDB:5HPW, ECO:0007744|PDB:6LF7, ECO:0007744|PDB:8ING
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI2

6) chain A
residue 110
type BINDING
sequence D
description BINDING => ECO:0000269|PubMed:18191143, ECO:0000269|PubMed:27398304, ECO:0000269|Ref.11, ECO:0000269|Ref.5, ECO:0000269|Ref.6, ECO:0000269|Ref.7, ECO:0007744|PDB:2E9E, ECO:0007744|PDB:2EFB, ECO:0007744|PDB:2EHA, ECO:0007744|PDB:2OJV, ECO:0007744|PDB:2R5L, ECO:0007744|PDB:3N8F, ECO:0007744|PDB:3NAK, ECO:0007744|PDB:3NIU, ECO:0007744|PDB:3QF1, ECO:0007744|PDB:3R55, ECO:0007744|PDB:3RKE, ECO:0007744|PDB:3SXV, ECO:0007744|PDB:4MSF, ECO:0007744|PDB:4OEK, ECO:0007744|PDB:4QJQ, ECO:0007744|PDB:5FF1, ECO:0007744|PDB:5HPW, ECO:0007744|PDB:6LF7, ECO:0007744|PDB:8ING
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI3

7) chain A
residue 184
type BINDING
sequence T
description BINDING => ECO:0000269|PubMed:18191143, ECO:0000269|PubMed:27398304, ECO:0000269|Ref.11, ECO:0000269|Ref.5, ECO:0000269|Ref.6, ECO:0000269|Ref.7, ECO:0007744|PDB:2E9E, ECO:0007744|PDB:2EFB, ECO:0007744|PDB:2EHA, ECO:0007744|PDB:2OJV, ECO:0007744|PDB:2R5L, ECO:0007744|PDB:3N8F, ECO:0007744|PDB:3NAK, ECO:0007744|PDB:3NIU, ECO:0007744|PDB:3QF1, ECO:0007744|PDB:3R55, ECO:0007744|PDB:3RKE, ECO:0007744|PDB:3SXV, ECO:0007744|PDB:4MSF, ECO:0007744|PDB:4OEK, ECO:0007744|PDB:4QJQ, ECO:0007744|PDB:5FF1, ECO:0007744|PDB:5HPW, ECO:0007744|PDB:6LF7, ECO:0007744|PDB:8ING
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI3

8) chain A
residue 186
type BINDING
sequence F
description BINDING => ECO:0000269|PubMed:18191143, ECO:0000269|PubMed:27398304, ECO:0000269|Ref.11, ECO:0000269|Ref.5, ECO:0000269|Ref.6, ECO:0000269|Ref.7, ECO:0007744|PDB:2E9E, ECO:0007744|PDB:2EFB, ECO:0007744|PDB:2EHA, ECO:0007744|PDB:2OJV, ECO:0007744|PDB:2R5L, ECO:0007744|PDB:3N8F, ECO:0007744|PDB:3NAK, ECO:0007744|PDB:3NIU, ECO:0007744|PDB:3QF1, ECO:0007744|PDB:3R55, ECO:0007744|PDB:3RKE, ECO:0007744|PDB:3SXV, ECO:0007744|PDB:4MSF, ECO:0007744|PDB:4OEK, ECO:0007744|PDB:4QJQ, ECO:0007744|PDB:5FF1, ECO:0007744|PDB:5HPW, ECO:0007744|PDB:6LF7, ECO:0007744|PDB:8ING
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI3

9) chain A
residue 188
type BINDING
sequence D
description BINDING => ECO:0000269|PubMed:18191143, ECO:0000269|PubMed:27398304, ECO:0000269|Ref.11, ECO:0000269|Ref.5, ECO:0000269|Ref.6, ECO:0000269|Ref.7, ECO:0007744|PDB:2E9E, ECO:0007744|PDB:2EFB, ECO:0007744|PDB:2EHA, ECO:0007744|PDB:2OJV, ECO:0007744|PDB:2R5L, ECO:0007744|PDB:3N8F, ECO:0007744|PDB:3NAK, ECO:0007744|PDB:3NIU, ECO:0007744|PDB:3QF1, ECO:0007744|PDB:3R55, ECO:0007744|PDB:3RKE, ECO:0007744|PDB:3SXV, ECO:0007744|PDB:4MSF, ECO:0007744|PDB:4OEK, ECO:0007744|PDB:4QJQ, ECO:0007744|PDB:5FF1, ECO:0007744|PDB:5HPW, ECO:0007744|PDB:6LF7, ECO:0007744|PDB:8ING
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI3

10) chain A
residue 190
type BINDING
sequence S
description BINDING => ECO:0000269|PubMed:18191143, ECO:0000269|PubMed:27398304, ECO:0000269|Ref.11, ECO:0000269|Ref.5, ECO:0000269|Ref.6, ECO:0000269|Ref.7, ECO:0007744|PDB:2E9E, ECO:0007744|PDB:2EFB, ECO:0007744|PDB:2EHA, ECO:0007744|PDB:2OJV, ECO:0007744|PDB:2R5L, ECO:0007744|PDB:3N8F, ECO:0007744|PDB:3NAK, ECO:0007744|PDB:3NIU, ECO:0007744|PDB:3QF1, ECO:0007744|PDB:3R55, ECO:0007744|PDB:3RKE, ECO:0007744|PDB:3SXV, ECO:0007744|PDB:4MSF, ECO:0007744|PDB:4OEK, ECO:0007744|PDB:4QJQ, ECO:0007744|PDB:5FF1, ECO:0007744|PDB:5HPW, ECO:0007744|PDB:6LF7, ECO:0007744|PDB:8ING
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI3

11) chain A
residue 351
type BINDING
sequence H
description axial binding residue => ECO:0000269|PubMed:18191143, ECO:0000269|PubMed:27398304, ECO:0000269|Ref.11, ECO:0000269|Ref.5, ECO:0000269|Ref.6, ECO:0000269|Ref.7, ECO:0007744|PDB:2E9E, ECO:0007744|PDB:2EFB, ECO:0007744|PDB:2EHA, ECO:0007744|PDB:2OJV, ECO:0007744|PDB:2R5L, ECO:0007744|PDB:3N8F, ECO:0007744|PDB:3NAK, ECO:0007744|PDB:3NIU, ECO:0007744|PDB:3QF1, ECO:0007744|PDB:3R55, ECO:0007744|PDB:3RKE, ECO:0007744|PDB:3SXV, ECO:0007744|PDB:4MSF, ECO:0007744|PDB:4OEK, ECO:0007744|PDB:4QJQ, ECO:0007744|PDB:5FF1, ECO:0007744|PDB:5HPW, ECO:0007744|PDB:6LF7, ECO:0007744|PDB:8ING
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI4

12) chain A
residue 95
type CARBOHYD
sequence N
description N-linked (GlcNAc...) (hybrid) asparagine; alternate => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00498, ECO:0000269|PubMed:18191143, ECO:0000269|PubMed:27398304, ECO:0000269|PubMed:30296068, ECO:0000269|Ref.11, ECO:0000269|Ref.5, ECO:0000269|Ref.6, ECO:0000269|Ref.7, ECO:0007744|PDB:2E9E, ECO:0007744|PDB:2EFB, ECO:0007744|PDB:2EHA, ECO:0007744|PDB:2OJV, ECO:0007744|PDB:2R5L, ECO:0007744|PDB:3N8F, ECO:0007744|PDB:3NAK, ECO:0007744|PDB:3NIU, ECO:0007744|PDB:3R55, ECO:0007744|PDB:3RKE, ECO:0007744|PDB:3SXV, ECO:0007744|PDB:4MSF, ECO:0007744|PDB:4OEK, ECO:0007744|PDB:4QJQ, ECO:0007744|PDB:5FF1, ECO:0007744|PDB:5HPW, ECO:0007744|PDB:6LF7, ECO:0007744|PDB:8ING
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI8

13) chain A
residue 205
type CARBOHYD
sequence N
description N-linked (GlcNAc...) (high mannose) asparagine => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00498, ECO:0000269|PubMed:18191143, ECO:0000269|PubMed:27398304, ECO:0000269|PubMed:30296068, ECO:0000269|Ref.11, ECO:0000269|Ref.5, ECO:0000269|Ref.6, ECO:0000269|Ref.7, ECO:0007744|PDB:2E9E, ECO:0007744|PDB:2EFB, ECO:0007744|PDB:2EHA, ECO:0007744|PDB:2OJV, ECO:0007744|PDB:2R5L, ECO:0007744|PDB:3N8F, ECO:0007744|PDB:3NAK, ECO:0007744|PDB:3NIU, ECO:0007744|PDB:3QF1, ECO:0007744|PDB:3R55, ECO:0007744|PDB:3RKE, ECO:0007744|PDB:3SXV, ECO:0007744|PDB:4MSF, ECO:0007744|PDB:4OEK, ECO:0007744|PDB:4QJQ, ECO:0007744|PDB:5FF1, ECO:0007744|PDB:5HPW, ECO:0007744|PDB:6LF7, ECO:0007744|PDB:8ING
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI9

14) chain A
residue 241
type CARBOHYD
sequence N
description N-linked (GlcNAc...) asparagine => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00498, ECO:0000269|PubMed:18191143, ECO:0000269|PubMed:27398304, ECO:0000269|Ref.11, ECO:0000269|Ref.5, ECO:0000269|Ref.6, ECO:0000269|Ref.7, ECO:0007744|PDB:2E9E, ECO:0007744|PDB:2EFB, ECO:0007744|PDB:2EHA, ECO:0007744|PDB:2OJV, ECO:0007744|PDB:2R5L, ECO:0007744|PDB:3N8F, ECO:0007744|PDB:3NAK, ECO:0007744|PDB:3NIU, ECO:0007744|PDB:3QF1, ECO:0007744|PDB:3R55, ECO:0007744|PDB:3RKE, ECO:0007744|PDB:3SXV, ECO:0007744|PDB:4MSF, ECO:0007744|PDB:4OEK, ECO:0007744|PDB:4QJQ, ECO:0007744|PDB:5FF1, ECO:0007744|PDB:5HPW, ECO:0007744|PDB:6LF7, ECO:0007744|PDB:8ING
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI10

15) chain A
residue 332
type CARBOHYD
sequence N
description N-linked (GlcNAc...) (hybrid) asparagine; alternate => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00498, ECO:0000269|PubMed:18191143, ECO:0000269|PubMed:27398304, ECO:0000269|PubMed:30296068, ECO:0000269|Ref.11, ECO:0000269|Ref.5, ECO:0000269|Ref.6, ECO:0000269|Ref.7, ECO:0007744|PDB:2E9E, ECO:0007744|PDB:2EFB, ECO:0007744|PDB:2EHA, ECO:0007744|PDB:2OJV, ECO:0007744|PDB:2R5L, ECO:0007744|PDB:3N8F, ECO:0007744|PDB:3NAK, ECO:0007744|PDB:3NIU, ECO:0007744|PDB:3QF1, ECO:0007744|PDB:3R55, ECO:0007744|PDB:3RKE, ECO:0007744|PDB:3SXV, ECO:0007744|PDB:4MSF, ECO:0007744|PDB:4OEK, ECO:0007744|PDB:4QJQ, ECO:0007744|PDB:5FF1, ECO:0007744|PDB:5HPW, ECO:0007744|PDB:6LF7, ECO:0007744|PDB:8ING
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI11

16) chain A
residue 255
type SITE
sequence R
description Transition state stabilizer => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00298
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI5


Display surface

Download
Links