eF-site ID 1sqy-A
PDB Code 1sqy
Chain A

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Title Structure of human diferric lactoferrin at 2.5A resolution using crystals grown at pH 6.5
Classification METAL BINDING PROTEIN
Compound lactoferrin
Source ORGANISM_COMMON: human; ORGANISM_SCIENTIFIC: Homo sapiens;
Sequence A:  GRRRSVQWCTVSNPEATKCFQWQRNMRRVRGPPVSCVKRD
SPTQCIQAIAENRADAVTLDGGFIYEAGLAPYKLRPVAAE
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DKSPAFQLFGSPSGQKDLLFKDSAIGFSRVPPRIDSGLYL
GSGYFTAIQNLRKSEEEVAARRARVVWCAVGEQELRKCNQ
WSGLSEGSVTCSSASTTEDCIALVLKGEADAMSLDGGYVY
TAGKCGLVPVLAENYKSQQSSDPDPNCVDRPVEGYLAVAV
VRRSDTSLTWNSVKGKKSCHTAVDRTAGWNIPMGLLFNQT
GSCKFDEYFSQSCAPGRDPRSNLCALCIGDEQGENKCVPN
SNERYYGYTGAFRCLAENAGDVAFVKDVTVLQNTDGNNNE
AWAKDLKLADFALLCLDGKRKPVTEARSCHLAMAPNHAVV
SRMDKVERLKQVLLHQQAKFGRNGSDCPDKFCLFQSETKN
LLFNDNTECLARLHGKTTYEKYLGPQYVAGITNLKKCSTS
PLLEACEFLRK
Description


Functional site

1) chain A
residue 60
type
sequence D
description N-LOBE IRON SITE
source : FE1

2) chain A
residue 92
type
sequence Y
description N-LOBE IRON SITE
source : FE1

3) chain A
residue 192
type
sequence Y
description N-LOBE IRON SITE
source : FE1

4) chain A
residue 253
type
sequence H
description N-LOBE IRON SITE
source : FE1

5) chain A
residue 395
type
sequence D
description C-LOBE IRON SITE
source : FE2

6) chain A
residue 435
type
sequence Y
description C-LOBE IRON SITE
source : FE2

7) chain A
residue 528
type
sequence Y
description C-LOBE IRON SITE
source : FE2

8) chain A
residue 597
type
sequence H
description C-LOBE IRON SITE
source : FE2

9) chain A
residue 117
type
sequence T
description N-LOBE CARBONATE SITE
source : AN1

10) chain A
residue 121
type
sequence R
description N-LOBE CARBONATE SITE
source : AN1

11) chain A
residue 123
type
sequence A
description N-LOBE CARBONATE SITE
source : AN1

12) chain A
residue 124
type
sequence G
description N-LOBE CARBONATE SITE
source : AN1

13) chain A
residue 461
type
sequence T
description C-LOBE CARBONATE SITE
source : AN2

14) chain A
residue 465
type
sequence R
description C-LOBE CARBONATE SITE
source : AN2

15) chain A
residue 467
type
sequence A
description C-LOBE CARBONATE SITE
source : AN2

16) chain A
residue 468
type
sequence G
description C-LOBE CARBONATE SITE
source : AN2

17) chain A
residue 92-101
type prosite
sequence YYAVAVVKKG
description TRANSFERRIN_LIKE_1 Transferrin-like domain signature 1. YyAVAVVKKG
source prosite : PS00205

18) chain A
residue 435-444
type prosite
sequence YLAVAVVRRS
description TRANSFERRIN_LIKE_1 Transferrin-like domain signature 1. YyAVAVVKKG
source prosite : PS00205

19) chain A
residue 192-208
type prosite
sequence YSGAFKCLRDGAGDVAF
description TRANSFERRIN_LIKE_2 Transferrin-like domain signature 2. YsGAFKCLrdgaGDVAF
source prosite : PS00206

20) chain A
residue 528-544
type prosite
sequence YTGAFRCLAENAGDVAF
description TRANSFERRIN_LIKE_2 Transferrin-like domain signature 2. YsGAFKCLrdgaGDVAF
source prosite : PS00206

21) chain A
residue 226-256
type prosite
sequence EYELLCPDNTRKPVDKFKDCHLARVPSHAVV
description TRANSFERRIN_LIKE_3 Transferrin-like domain signature 3. EYeLLCpDntrkp...VdkfkdChlArvpsHaVV
source prosite : PS00207

22) chain A
residue 570-600
type prosite
sequence DFALLCLDGKRKPVTEARSCHLAMAPNHAVV
description TRANSFERRIN_LIKE_3 Transferrin-like domain signature 3. EYeLLCpDntrkp...VdkfkdChlArvpsHaVV
source prosite : PS00207

23) chain A
residue 73
type ACT_SITE
sequence K
description ACT_SITE => ECO:0000305|PubMed:12535064
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI1

24) chain A
residue 259
type ACT_SITE
sequence S
description Nucleophile => ECO:0000305|PubMed:12535064
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI2

25) chain A
residue 4
type SITE
sequence R
description Interaction with PspA
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI5

26) chain A
residue 13
type SITE
sequence N
description Interaction with PspA
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI5

27) chain A
residue 210
type SITE
sequence R
description Important for iron binding
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI6

28) chain A
residue 623
type CARBOHYD
sequence N
description N-linked (GlcNAc...) asparagine => ECO:0000269|PubMed:18780401
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI9

29) chain A
residue 478
type CARBOHYD
sequence N
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source Swiss-Prot : SWS_FT_FI8

30) chain A
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sequence D
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31) chain A
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sequence Y
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32) chain A
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sequence Y
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33) chain A
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sequence H
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source Swiss-Prot : SWS_FT_FI3

34) chain A
residue 395
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sequence D
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source Swiss-Prot : SWS_FT_FI3

35) chain A
residue 435
type BINDING
sequence Y
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source Swiss-Prot : SWS_FT_FI3

36) chain A
residue 528
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sequence Y
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source Swiss-Prot : SWS_FT_FI3

37) chain A
residue 597
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sequence H
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source Swiss-Prot : SWS_FT_FI3

38) chain A
residue 117
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sequence T
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39) chain A
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40) chain A
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sequence A
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41) chain A
residue 124
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sequence G
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42) chain A
residue 461
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sequence T
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43) chain A
residue 465
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sequence R
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44) chain A
residue 467
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sequence A
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45) chain A
residue 468
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sequence G
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source Swiss-Prot : SWS_FT_FI4

46) chain A
residue 137
type CARBOHYD
sequence N
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source Swiss-Prot : SWS_FT_FI7


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