eF-site ID 1lfi-A
PDB Code 1lfi
Chain A

click to enlarge
Title METAL SUBSTITUTION IN TRANSFERRINS: THE CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN COPPER-LACTOFERRIN AT 2.1 ANGSTROMS RESOLUTION
Classification IRON TRANSPORT
Compound LACTOFERRIN
Source (TRFL_HUMAN)
Sequence A:  GRRRSVQWCAVSNPEATKCFQWQRNMRKVRGPPVSCIKRD
SPIQCIQAIAENRADAVTLDGGFIYEAGLAPYKLRPVAAE
VYGTERQPRTHYYAVAVVKKGGSFQLNELQGLKSCHTGLR
RTAGWNVPIGTLRPFLNWTGPPEPIEAAVARFFSASCVPG
ADKGQFPNLCRLCAGTGENKCAFSSQEPYFSYSGAFKCLR
DGAGDVAFIRESTVFEDLSDEAERDEYELLCPDNTRKPVD
KFKDCHLARVPSHAVVARSVNGKEDAIWNLLRQAQEKFGK
DKSPKFQLFGSPSGQKDLLFKDSAIGFSRVPPRIDSGLYL
GSGYFTAIQNLRKSEEEVAARRARVVWCAVGEQELRKCNQ
WSGLSEGSVTCSSASTTEDCIALVLKGEADAMSLDGGYVY
TAGKCGLVPVLAENYKSQQSSDPDPNCVDRPVEGYLAVAV
VRRSDTSLTWNSVKGKKSCHTAVDRTAGWNIPMGLLFNQT
GSCKFDEYFSQSCAPGSDPRSNLCALCIGDEEGENKCVPN
SNERYYGYTGAFRCLAENAGDVAFVKDVTVLQNTDGNNNE
AWAKDLKLADFALLCLDGKRKPVTEARSCHLAMAPNHAVV
SRMDKVERLKQVLLHQQAKFGRNGSDCPDKFCLFQSETKN
LLFNDNTECLARLHGKTTYEKYLGPQYVAGITNLKKCSTS
PLLEACEFLRK
Description (1)  LACTOFERRIN (COPPER FORM)


Functional site

1) chain A
residue 60
type
sequence D
description
source : CU1

2) chain A
residue 92
type
sequence Y
description
source : CU1

3) chain A
residue 192
type
sequence Y
description
source : CU1

4) chain A
residue 253
type
sequence H
description
source : CU1

5) chain A
residue 395
type
sequence D
description
source : CU2

6) chain A
residue 435
type
sequence Y
description
source : CU2

7) chain A
residue 528
type
sequence Y
description
source : CU2

8) chain A
residue 597
type
sequence H
description
source : CU2

9) chain A
residue 117
type
sequence T
description
source : AN1

10) chain A
residue 121
type
sequence R
description
source : AN1

11) chain A
residue 123
type
sequence A
description
source : AN1

12) chain A
residue 124
type
sequence G
description
source : AN1

13) chain A
residue 461
type
sequence T
description
source : AN2

14) chain A
residue 465
type
sequence R
description
source : AN2

15) chain A
residue 467
type
sequence A
description
source : AN2

16) chain A
residue 468
type
sequence G
description
source : AN2

17) chain A
residue 192-208
type prosite
sequence YSGAFKCLRDGAGDVAF
description TRANSFERRIN_LIKE_2 Transferrin-like domain signature 2. YsGAFKCLrdgaGDVAF
source prosite : PS00206

18) chain A
residue 528-544
type prosite
sequence YTGAFRCLAENAGDVAF
description TRANSFERRIN_LIKE_2 Transferrin-like domain signature 2. YsGAFKCLrdgaGDVAF
source prosite : PS00206

19) chain A
residue 226-256
type prosite
sequence EYELLCPDNTRKPVDKFKDCHLARVPSHAVV
description TRANSFERRIN_LIKE_3 Transferrin-like domain signature 3. EYeLLCpDntrkp...VdkfkdChlArvpsHaVV
source prosite : PS00207

20) chain A
residue 570-600
type prosite
sequence DFALLCLDGKRKPVTEARSCHLAMAPNHAVV
description TRANSFERRIN_LIKE_3 Transferrin-like domain signature 3. EYeLLCpDntrkp...VdkfkdChlArvpsHaVV
source prosite : PS00207

21) chain A
residue 72
type ACT_SITE
sequence Y
description ACT_SITE => ECO:0000305|PubMed:12535064
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI1

22) chain A
residue 258
type ACT_SITE
sequence R
description Nucleophile => ECO:0000305|PubMed:12535064
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI2

23) chain A
residue 3
type SITE
sequence R
description Interaction with PspA
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI5

24) chain A
residue 12
type SITE
sequence S
description Interaction with PspA
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI5

25) chain A
residue 209
type SITE
sequence I
description Important for iron binding
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI6

26) chain A
residue 622
type CARBOHYD
sequence R
description N-linked (GlcNAc...) asparagine => ECO:0000269|PubMed:18780401
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI9

27) chain A
residue 92-101
type prosite
sequence YYAVAVVKKG
description TRANSFERRIN_LIKE_1 Transferrin-like domain signature 1. YyAVAVVKKG
source prosite : PS00205

28) chain A
residue 435-444
type prosite
sequence YLAVAVVRRS
description TRANSFERRIN_LIKE_1 Transferrin-like domain signature 1. YyAVAVVKKG
source prosite : PS00205

29) chain A
residue 59
type BINDING
sequence L
description BINDING => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00741, ECO:0000269|PubMed:10089347, ECO:0000269|PubMed:10828980, ECO:0000269|PubMed:12450380, ECO:0000269|PubMed:15299793, ECO:0000269|PubMed:16201406, ECO:0000269|PubMed:17543335, ECO:0000269|PubMed:22900286, ECO:0000269|PubMed:8371268, ECO:0000269|PubMed:8594202, ECO:0000269|PubMed:8703903, ECO:0000269|PubMed:8931543, ECO:0000269|PubMed:9003186, ECO:0000269|Ref.72
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI3

30) chain A
residue 91
type BINDING
sequence H
description BINDING => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00741, ECO:0000269|PubMed:10089347, ECO:0000269|PubMed:10828980, ECO:0000269|PubMed:12450380, ECO:0000269|PubMed:15299793, ECO:0000269|PubMed:16201406, ECO:0000269|PubMed:17543335, ECO:0000269|PubMed:22900286, ECO:0000269|PubMed:8371268, ECO:0000269|PubMed:8594202, ECO:0000269|PubMed:8703903, ECO:0000269|PubMed:8931543, ECO:0000269|PubMed:9003186, ECO:0000269|Ref.72
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI3

31) chain A
residue 191
type BINDING
sequence S
description BINDING => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00741, ECO:0000269|PubMed:10089347, ECO:0000269|PubMed:10828980, ECO:0000269|PubMed:12450380, ECO:0000269|PubMed:15299793, ECO:0000269|PubMed:16201406, ECO:0000269|PubMed:17543335, ECO:0000269|PubMed:22900286, ECO:0000269|PubMed:8371268, ECO:0000269|PubMed:8594202, ECO:0000269|PubMed:8703903, ECO:0000269|PubMed:8931543, ECO:0000269|PubMed:9003186, ECO:0000269|Ref.72
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI3

32) chain A
residue 252
type BINDING
sequence S
description BINDING => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00741, ECO:0000269|PubMed:10089347, ECO:0000269|PubMed:10828980, ECO:0000269|PubMed:12450380, ECO:0000269|PubMed:15299793, ECO:0000269|PubMed:16201406, ECO:0000269|PubMed:17543335, ECO:0000269|PubMed:22900286, ECO:0000269|PubMed:8371268, ECO:0000269|PubMed:8594202, ECO:0000269|PubMed:8703903, ECO:0000269|PubMed:8931543, ECO:0000269|PubMed:9003186, ECO:0000269|Ref.72
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI3

33) chain A
residue 394
type BINDING
sequence L
description BINDING => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00741, ECO:0000269|PubMed:10089347, ECO:0000269|PubMed:10828980, ECO:0000269|PubMed:12450380, ECO:0000269|PubMed:15299793, ECO:0000269|PubMed:16201406, ECO:0000269|PubMed:17543335, ECO:0000269|PubMed:22900286, ECO:0000269|PubMed:8371268, ECO:0000269|PubMed:8594202, ECO:0000269|PubMed:8703903, ECO:0000269|PubMed:8931543, ECO:0000269|PubMed:9003186, ECO:0000269|Ref.72
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI3

34) chain A
residue 434
type BINDING
sequence G
description BINDING => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00741, ECO:0000269|PubMed:10089347, ECO:0000269|PubMed:10828980, ECO:0000269|PubMed:12450380, ECO:0000269|PubMed:15299793, ECO:0000269|PubMed:16201406, ECO:0000269|PubMed:17543335, ECO:0000269|PubMed:22900286, ECO:0000269|PubMed:8371268, ECO:0000269|PubMed:8594202, ECO:0000269|PubMed:8703903, ECO:0000269|PubMed:8931543, ECO:0000269|PubMed:9003186, ECO:0000269|Ref.72
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI3

35) chain A
residue 527
type BINDING
sequence G
description BINDING => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00741, ECO:0000269|PubMed:10089347, ECO:0000269|PubMed:10828980, ECO:0000269|PubMed:12450380, ECO:0000269|PubMed:15299793, ECO:0000269|PubMed:16201406, ECO:0000269|PubMed:17543335, ECO:0000269|PubMed:22900286, ECO:0000269|PubMed:8371268, ECO:0000269|PubMed:8594202, ECO:0000269|PubMed:8703903, ECO:0000269|PubMed:8931543, ECO:0000269|PubMed:9003186, ECO:0000269|Ref.72
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI3

36) chain A
residue 596
type BINDING
sequence N
description BINDING => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00741, ECO:0000269|PubMed:10089347, ECO:0000269|PubMed:10828980, ECO:0000269|PubMed:12450380, ECO:0000269|PubMed:15299793, ECO:0000269|PubMed:16201406, ECO:0000269|PubMed:17543335, ECO:0000269|PubMed:22900286, ECO:0000269|PubMed:8371268, ECO:0000269|PubMed:8594202, ECO:0000269|PubMed:8703903, ECO:0000269|PubMed:8931543, ECO:0000269|PubMed:9003186, ECO:0000269|Ref.72
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI3

37) chain A
residue 116
type BINDING
sequence H
description BINDING => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00741, ECO:0000269|PubMed:10089347, ECO:0000269|PubMed:10828980, ECO:0000269|PubMed:11128996, ECO:0000269|PubMed:12450380, ECO:0000269|PubMed:15299793, ECO:0000269|PubMed:1581307, ECO:0000269|PubMed:16201406, ECO:0000269|PubMed:17543335, ECO:0000269|PubMed:22900286, ECO:0000269|PubMed:8371268, ECO:0000269|PubMed:8594202, ECO:0000269|PubMed:8931543, ECO:0000269|PubMed:9003186, ECO:0000269|Ref.72
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI4

38) chain A
residue 120
type BINDING
sequence R
description BINDING => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00741, ECO:0000269|PubMed:10089347, ECO:0000269|PubMed:10828980, ECO:0000269|PubMed:11128996, ECO:0000269|PubMed:12450380, ECO:0000269|PubMed:15299793, ECO:0000269|PubMed:1581307, ECO:0000269|PubMed:16201406, ECO:0000269|PubMed:17543335, ECO:0000269|PubMed:22900286, ECO:0000269|PubMed:8371268, ECO:0000269|PubMed:8594202, ECO:0000269|PubMed:8931543, ECO:0000269|PubMed:9003186, ECO:0000269|Ref.72
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI4

39) chain A
residue 122
type BINDING
sequence T
description BINDING => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00741, ECO:0000269|PubMed:10089347, ECO:0000269|PubMed:10828980, ECO:0000269|PubMed:11128996, ECO:0000269|PubMed:12450380, ECO:0000269|PubMed:15299793, ECO:0000269|PubMed:1581307, ECO:0000269|PubMed:16201406, ECO:0000269|PubMed:17543335, ECO:0000269|PubMed:22900286, ECO:0000269|PubMed:8371268, ECO:0000269|PubMed:8594202, ECO:0000269|PubMed:8931543, ECO:0000269|PubMed:9003186, ECO:0000269|Ref.72
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI4

40) chain A
residue 123
type BINDING
sequence A
description BINDING => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00741, ECO:0000269|PubMed:10089347, ECO:0000269|PubMed:10828980, ECO:0000269|PubMed:11128996, ECO:0000269|PubMed:12450380, ECO:0000269|PubMed:15299793, ECO:0000269|PubMed:1581307, ECO:0000269|PubMed:16201406, ECO:0000269|PubMed:17543335, ECO:0000269|PubMed:22900286, ECO:0000269|PubMed:8371268, ECO:0000269|PubMed:8594202, ECO:0000269|PubMed:8931543, ECO:0000269|PubMed:9003186, ECO:0000269|Ref.72
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI4

41) chain A
residue 460
type BINDING
sequence H
description BINDING => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00741, ECO:0000269|PubMed:10089347, ECO:0000269|PubMed:10828980, ECO:0000269|PubMed:11128996, ECO:0000269|PubMed:12450380, ECO:0000269|PubMed:15299793, ECO:0000269|PubMed:1581307, ECO:0000269|PubMed:16201406, ECO:0000269|PubMed:17543335, ECO:0000269|PubMed:22900286, ECO:0000269|PubMed:8371268, ECO:0000269|PubMed:8594202, ECO:0000269|PubMed:8931543, ECO:0000269|PubMed:9003186, ECO:0000269|Ref.72
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI4

42) chain A
residue 464
type BINDING
sequence D
description BINDING => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00741, ECO:0000269|PubMed:10089347, ECO:0000269|PubMed:10828980, ECO:0000269|PubMed:11128996, ECO:0000269|PubMed:12450380, ECO:0000269|PubMed:15299793, ECO:0000269|PubMed:1581307, ECO:0000269|PubMed:16201406, ECO:0000269|PubMed:17543335, ECO:0000269|PubMed:22900286, ECO:0000269|PubMed:8371268, ECO:0000269|PubMed:8594202, ECO:0000269|PubMed:8931543, ECO:0000269|PubMed:9003186, ECO:0000269|Ref.72
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI4

43) chain A
residue 466
type BINDING
sequence T
description BINDING => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00741, ECO:0000269|PubMed:10089347, ECO:0000269|PubMed:10828980, ECO:0000269|PubMed:11128996, ECO:0000269|PubMed:12450380, ECO:0000269|PubMed:15299793, ECO:0000269|PubMed:1581307, ECO:0000269|PubMed:16201406, ECO:0000269|PubMed:17543335, ECO:0000269|PubMed:22900286, ECO:0000269|PubMed:8371268, ECO:0000269|PubMed:8594202, ECO:0000269|PubMed:8931543, ECO:0000269|PubMed:9003186, ECO:0000269|Ref.72
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI4

44) chain A
residue 467
type BINDING
sequence A
description BINDING => ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00741, ECO:0000269|PubMed:10089347, ECO:0000269|PubMed:10828980, ECO:0000269|PubMed:11128996, ECO:0000269|PubMed:12450380, ECO:0000269|PubMed:15299793, ECO:0000269|PubMed:1581307, ECO:0000269|PubMed:16201406, ECO:0000269|PubMed:17543335, ECO:0000269|PubMed:22900286, ECO:0000269|PubMed:8371268, ECO:0000269|PubMed:8594202, ECO:0000269|PubMed:8931543, ECO:0000269|PubMed:9003186, ECO:0000269|Ref.72
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI4

45) chain A
residue 136
type CARBOHYD
sequence L
description N-linked (GlcNAc...) asparagine => ECO:0000269|PubMed:15299444, ECO:0000269|PubMed:15299793, ECO:0000269|PubMed:1581307, ECO:0000269|PubMed:16201406, ECO:0000269|PubMed:18780401, ECO:0000269|PubMed:8069634, ECO:0000269|Ref.72
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI7

46) chain A
residue 477
type CARBOHYD
sequence F
description N-linked (GlcNAc...) asparagine => ECO:0000269|PubMed:15299793, ECO:0000269|PubMed:1581307, ECO:0000269|PubMed:16201406, ECO:0000269|PubMed:18780401, ECO:0000269|PubMed:19159218, ECO:0000269|Ref.72
source Swiss-Prot : SWS_FT_FI8


Display surface

Download
Links