?

Promode Elastic



Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.    Email:  promode@list.waseda.jp
1zg51zg5A1zg5AB1zg5B1zg5CPDBj Mine

Header

HEADER    TRANSCRIPTION/DNA                       20-APR-05   1ZG5              
TITLE     NARL COMPLEXED TO NARG-89 PROMOTER PALINDROMIC TAIL-TO-TAIL           
TITLE    2 DNA SITE                                                             
COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
COMPND   2 MOLECULE: 5'-                                                        
COMPND   3 D(*CP*GP*TP*AP*CP*CP*CP*CP*TP*AP*TP*AP*GP*GP*GP*GP*TP*AP*CP          
COMPND   4 *G)-3';                                                              
COMPND   5 CHAIN: C, D, G, H;                                                   
COMPND   6 ENGINEERED: YES;                                                     
COMPND   7 MOL_ID: 2;                                                           
COMPND   8 MOLECULE: NITRATE/NITRITE RESPONSE REGULATOR PROTEIN NARL;           
COMPND   9 CHAIN: A, B, E, F;                                                   
COMPND  10 FRAGMENT: DNA BINDING DOMAIN (RESIDUES 147-216);                     
COMPND  11 ENGINEERED: YES                                                      
SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
SOURCE   2 SYNTHETIC: YES;                                                      
SOURCE   3 OTHER_DETAILS: SOLID PHASE SYNTHESIS;                                
SOURCE   4 MOL_ID: 2;                                                           
SOURCE   5 ORGANISM_SCIENTIFIC: ESCHERICHIA COLI;                               
SOURCE   6 ORGANISM_TAXID: 562;                                                 
SOURCE   7 GENE: NARL;                                                          
SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562;                                        
SOURCE  10 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: JM109;                                     
SOURCE  11 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
SOURCE  12 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PMJ05                                     
KEYWDS    PROTEIN-DNA COMPLEX, HELIX-TURN-HELIX, TWO-COMPONENT                  
KEYWDS   2 RESPONSE REGULATOR, DNA BENDING, TRANSCRIPTION/DNA COMPLEX           
EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
AUTHOR    A.E.MARIS,M.KACZOR-GRZESKOWIAK,Z.MA,M.L.KOPKA,R.P.GUNSALUS,           
AUTHOR   2 R.E.DICKERSON                                                        
REVDAT   2   24-FEB-09 1ZG5    1       VERSN                                    
REVDAT   1   22-NOV-05 1ZG5    0                                                
JRNL        AUTH   A.E.MARIS,M.KACZOR-GRZESKOWIAK,Z.MA,M.L.KOPKA,               
JRNL        AUTH 2 R.P.GUNSALUS,R.E.DICKERSON                                   
JRNL        TITL   PRIMARY AND SECONDARY MODES OF DNA RECOGNITION BY            
JRNL        TITL 2 THE NARL TWO-COMPONENT RESPONSE REGULATOR.                   
JRNL        REF    BIOCHEMISTRY                  V.  44 14538 2005              
JRNL        REFN                   ISSN 0006-2960                               
JRNL        PMID   16262254                                                     
JRNL        DOI    10.1021/BI050734U                                            
REMARK   1                                                                      
REMARK   1 REFERENCE 1                                                          
REMARK   1  AUTH   A.E.MARIS,M.R.SAWAYA,M.KACZOR-GRZESKOWIAK,                   
REMARK   1  AUTH 2 M.R.JARVIS,S.M.D.BEARSON,M.L.KOPKA,I.SCHROEDER,              
REMARK   1  AUTH 3 R.P.GUNSALUS,R.E.DICKERSON                                   
REMARK   1  TITL   DIMERIZATION ALLOWS DNA TARGET SITE RECOGNITION BY           
REMARK   1  TITL 2 THE NARL RESPONSE REGULATOR                                  
REMARK   1  REF    NAT.STRUCT.BIOL.              V.   9   771 2002              
REMARK   1  REFN                   ISSN 1072-8368                               
REMARK   1 REFERENCE 2                                                          
REMARK   1  AUTH   I.BAIKALOV,I.SCHROEDER,M.KACZOR-GRZESKOWIAK,                 
REMARK   1  AUTH 2 K.GRZESKOWIAK,R.P.GUNSALUS,R.E.DICKERSON                     
REMARK   1  TITL   STRUCTURE OF THE ESCHERICHIA COLI RESPONSE                   
REMARK   1  TITL 2 REGULATOR NARL                                               
REMARK   1  REF    BIOCHEMISTRY                  V.  35 11053 1996              
REMARK   1  REFN                   ISSN 0006-2960                               
REMARK   2                                                                      
REMARK   2 RESOLUTION.    2.30 ANGSTROMS.                                       
REMARK   3                                                                      
REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
REMARK   3   PROGRAM     : CNS                                                  
REMARK   3   AUTHORS     : BRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS,GROSSE-              
REMARK   3               : KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES, PANNU,             
REMARK   3               : READ,RICE,SIMONSON,WARREN                            
REMARK   3                                                                      
REMARK   3  REFINEMENT TARGET : ENGH & HUBER                                    
REMARK   3                                                                      
REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.30                           
REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 20.00                          
REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
REMARK   3   DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) : NULL                           
REMARK   3   DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) : NULL                           
REMARK   3   COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : 99.5                           
REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 30200                          
REMARK   3                                                                      
REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.219                           
REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.255                           
REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 4.900                           
REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 1495                            
REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : NULL                            
REMARK   3                                                                      
REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : NULL                         
REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 2.30                         
REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 2.44                         
REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 99.40                        
REMARK   3   REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) : NULL                         
REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.3330                       
REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.3840                       
REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) : NULL                         
REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     : 230                          
REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : 0.025                        
REMARK   3                                                                      
REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 2201                                    
REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 1628                                    
REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 60                                      
REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 260                                     
REMARK   3                                                                      
REMARK   3  B VALUES.                                                           
REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 52.20                          
REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 40.43                          
REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
REMARK   3    B11 (A**2) : 1.83900                                              
REMARK   3    B22 (A**2) : 7.06500                                              
REMARK   3    B33 (A**2) : -8.90500                                             
REMARK   3    B12 (A**2) : 0.00000                                              
REMARK   3    B13 (A**2) : 0.00000                                              
REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
REMARK   3                                                                      
REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.                                         
REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : 0.32                            
REMARK   3   ESD FROM SIGMAA              (A) : 0.35                            
REMARK   3   LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : 5.00                            
REMARK   3                                                                      
REMARK   3  CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.                         
REMARK   3   ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : 0.38                            
REMARK   3   ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : 0.40                            
REMARK   3                                                                      
REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
REMARK   3   BOND LENGTHS                 (A) : NULL                            
REMARK   3   BOND ANGLES            (DEGREES) : NULL                            
REMARK   3   DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : NULL                            
REMARK   3   IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : NULL                            
REMARK   3                                                                      
REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL MODEL : NULL                                      
REMARK   3                                                                      
REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : 1.187 ; NULL                 
REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : 2.036 ; 0.000                
REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : 1.844 ; 0.000                
REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : 2.910 ; 0.000                
REMARK   3                                                                      
REMARK   3  BULK SOLVENT MODELING.                                              
REMARK   3   METHOD USED : NULL                                                 
REMARK   3   KSOL        : NULL                                                 
REMARK   3   BSOL        : 38.79                                                
REMARK   3                                                                      
REMARK   3  NCS MODEL : NULL                                                    
REMARK   3                                                                      
REMARK   3  NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT          
REMARK   3   GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL                 
REMARK   3   GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL                 
REMARK   3                                                                      
REMARK   3  PARAMETER FILE  1  : CNS_TOPPAR:PROTEIN_REP.PARAM                   
REMARK   3  PARAMETER FILE  2  : CNS_TOPPAR:DNA-RNA_REP.PARAM                   
REMARK   3  PARAMETER FILE  3  : CNS_TOPPAR:WATER.PARAM                         
REMARK   3  PARAMETER FILE  4  : CNS_TOPPAR:ION.PARAM                           
REMARK   3  PARAMETER FILE  5  : NULL                                           
REMARK   3  TOPOLOGY FILE  1   : NULL                                           
REMARK   3  TOPOLOGY FILE  2   : NULL                                           
REMARK   3  TOPOLOGY FILE  3   : NULL                                           
REMARK   3  TOPOLOGY FILE  4   : NULL                                           
REMARK   3  TOPOLOGY FILE  5   : NULL                                           
REMARK   3                                                                      
REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
REMARK   4                                                                      
REMARK   4 1ZG5 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
REMARK 100                                                                      
REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 29-APR-05.                  
REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB032680.                                      
REMARK 200                                                                      
REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 11-MAR-01                          
REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
REMARK 200  PH                             : 7.5                                
REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
REMARK 200                                                                      
REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
REMARK 200  RADIATION SOURCE               : NSLS                               
REMARK 200  BEAMLINE                       : X8C                                
REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : NULL                               
REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.1                                
REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
REMARK 200                                                                      
REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : ADSC QUANTUM 4                     
REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : DENZO                              
REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : SCALEPACK                          
REMARK 200                                                                      
REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 34483                              
REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.200                              
REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 50.000                             
REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : -3.000                             
REMARK 200                                                                      
REMARK 200 OVERALL.                                                             
REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.5                               
REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 4.200                              
REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.10400                            
REMARK 200  R SYM                      (I) : 0.13100                            
REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 16.4000                            
REMARK 200                                                                      
REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.20                     
REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.25                     
REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 96.4                               
REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 3.40                               
REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.68700                            
REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : 0.95400                            
REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 2.900                              
REMARK 200                                                                      
REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
REMARK 200 SOFTWARE USED: CNS                                                   
REMARK 200 STARTING MODEL: PDB ENTRY 1JE8                                       
REMARK 200                                                                      
REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
REMARK 280                                                                      
REMARK 280 CRYSTAL                                                              
REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 54.20                                     
REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.70                     
REMARK 280                                                                      
REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: AMMONIUM SULFATE, PH 7.5, VAPOR          
REMARK 280  DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K                           
REMARK 290                                                                      
REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 1 21 1                         
REMARK 290                                                                      
REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
REMARK 290       2555   -X,Y+1/2,-Z                                             
REMARK 290                                                                      
REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
REMARK 290                                                                      
REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000       26.28500            
REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
REMARK 290                                                                      
REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
REMARK 300                                                                      
REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2                                                    
REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
REMARK 300 REMARK: THE BIOLOGICAL UNIT IS A DIMER BOUND TO DNA. THERE ARE       
REMARK 300 TWO BIOLOGICAL UNITS IN THE ASYMMETRIC UNIT (CHAINS A, B, C & D      
REMARK 300 AND CHAINS E, F, G & H)                                              
REMARK 350                                                                      
REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
REMARK 350                                                                      
REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: TETRAMERIC                        
REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: C, D, A, B                            
REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
REMARK 350                                                                      
REMARK 350 BIOMOLECULE: 2                                                       
REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: TETRAMERIC                        
REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: G, H, E, F                            
REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
REMARK 465                                                                      
REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
REMARK 465                                                                      
REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
REMARK 465     MSE A   135                                                      
REMARK 465     ARG A   136                                                      
REMARK 465     GLY A   137                                                      
REMARK 465     SER A   138                                                      
REMARK 465     HIS A   139                                                      
REMARK 465     HIS A   140                                                      
REMARK 465     HIS A   141                                                      
REMARK 465     HIS A   142                                                      
REMARK 465     HIS A   143                                                      
REMARK 465     HIS A   144                                                      
REMARK 465     GLY A   145                                                      
REMARK 465     SER A   146                                                      
REMARK 465     ALA A   147                                                      
REMARK 465     THR A   148                                                      
REMARK 465     THR A   149                                                      
REMARK 465     GLU A   150                                                      
REMARK 465     MSE B   135                                                      
REMARK 465     ARG B   136                                                      
REMARK 465     GLY B   137                                                      
REMARK 465     SER B   138                                                      
REMARK 465     HIS B   139                                                      
REMARK 465     HIS B   140                                                      
REMARK 465     HIS B   141                                                      
REMARK 465     HIS B   142                                                      
REMARK 465     HIS B   143                                                      
REMARK 465     HIS B   144                                                      
REMARK 465     GLY B   145                                                      
REMARK 465     SER B   146                                                      
REMARK 465     ALA B   147                                                      
REMARK 465     THR B   148                                                      
REMARK 465     THR B   149                                                      
REMARK 465     GLU B   150                                                      
REMARK 465     MSE E   135                                                      
REMARK 465     ARG E   136                                                      
REMARK 465     GLY E   137                                                      
REMARK 465     SER E   138                                                      
REMARK 465     HIS E   139                                                      
REMARK 465     HIS E   140                                                      
REMARK 465     HIS E   141                                                      
REMARK 465     HIS E   142                                                      
REMARK 465     HIS E   143                                                      
REMARK 465     HIS E   144                                                      
REMARK 465     GLY E   145                                                      
REMARK 465     SER E   146                                                      
REMARK 465     ALA E   147                                                      
REMARK 465     THR E   148                                                      
REMARK 465     THR E   149                                                      
REMARK 465     MSE F   135                                                      
REMARK 465     ARG F   136                                                      
REMARK 465     GLY F   137                                                      
REMARK 465     SER F   138                                                      
REMARK 465     HIS F   139                                                      
REMARK 465     HIS F   140                                                      
REMARK 465     HIS F   141                                                      
REMARK 465     HIS F   142                                                      
REMARK 465     HIS F   143                                                      
REMARK 465     HIS F   144                                                      
REMARK 465     GLY F   145                                                      
REMARK 465     SER F   146                                                      
REMARK 465     ALA F   147                                                      
REMARK 465     THR F   148                                                      
REMARK 465     THR F   149                                                      
REMARK 465     GLU F   150                                                      
REMARK 500                                                                      
REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
REMARK 500                                                                      
REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
REMARK 500                                                                      
REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
REMARK 500                                                                      
REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
REMARK 500                                                                      
REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
REMARK 500    ARG A 214       63.89     39.11                                   
REMARK 500    ASP E 152      109.39     63.77                                   
REMARK 500                                                                      
REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
REMARK 525                                                                      
REMARK 525 SOLVENT                                                              
REMARK 525                                                                      
REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
REMARK 525                                                                      
REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
REMARK 525    HOH H  48        DISTANCE =  6.04 ANGSTROMS                       
REMARK 525    HOH A 321        DISTANCE =  6.35 ANGSTROMS                       
REMARK 525    HOH D  62        DISTANCE =  5.63 ANGSTROMS                       
REMARK 525    HOH A 336        DISTANCE =  6.40 ANGSTROMS                       
REMARK 800                                                                      
REMARK 800 SITE                                                                 
REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 F 301                 
REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 302                 
REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 B 303                 
REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 F 304                 
REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 305                 
REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC6                                                 
REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 B 306                 
REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC7                                                 
REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 E 307                 
REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC8                                                 
REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 E 308                 
REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC9                                                 
REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 309                 
REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC1                                                 
REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 B 310                 
REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC2                                                 
REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 E 311                 
REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC3                                                 
REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 F 312                 
REMARK 900                                                                      
REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
REMARK 900 RELATED ID: 1ZG1   RELATED DB: PDB                                   
REMARK 900 NARL COMPLEX WITH NIRB PROMOTER NONPALINDROMIC DNA                   
REMARK 900 RELATED ID: 1JE8   RELATED DB: PDB                                   
REMARK 900 NARL COMPLEX WITH NIRB PROMOTER PALINDROMIC DNA                      
REMARK 900 RELATED ID: 1RNL   RELATED DB: PDB                                   
REMARK 900 FULL-LENGTH UNACTIVATED NARL                                         
REMARK 900 RELATED ID: 1A04   RELATED DB: PDB                                   
REMARK 900 FULL-LENGTH UNACTIVATED NARL                                         
DBREF  1ZG5 A  147   216  UNP    P0AF28   NARL_ECOLI     147    216             
DBREF  1ZG5 B  147   216  UNP    P0AF28   NARL_ECOLI     147    216             
DBREF  1ZG5 E  147   216  UNP    P0AF28   NARL_ECOLI     147    216             
DBREF  1ZG5 F  147   216  UNP    P0AF28   NARL_ECOLI     147    216             
DBREF  1ZG5 C    1    20  PDB    1ZG5     1ZG5             1     20             
DBREF  1ZG5 D   21    40  PDB    1ZG5     1ZG5            21     40             
DBREF  1ZG5 G    1    20  PDB    1ZG5     1ZG5             1     20             
DBREF  1ZG5 H   21    40  PDB    1ZG5     1ZG5            21     40             
SEQADV 1ZG5 MSE A  135  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 ARG A  136  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 GLY A  137  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 SER A  138  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS A  139  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS A  140  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS A  141  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS A  142  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS A  143  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS A  144  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 GLY A  145  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 SER A  146  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 MSE A  175  UNP  P0AF28    MET   175 MODIFIED RESIDUE               
SEQADV 1ZG5 MSE A  194  UNP  P0AF28    MET   194 MODIFIED RESIDUE               
SEQADV 1ZG5 MSE A  198  UNP  P0AF28    MET   198 MODIFIED RESIDUE               
SEQADV 1ZG5 MSE B  135  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 ARG B  136  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 GLY B  137  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 SER B  138  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS B  139  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS B  140  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS B  141  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS B  142  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS B  143  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS B  144  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 GLY B  145  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 SER B  146  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 MSE B  175  UNP  P0AF28    MET   175 MODIFIED RESIDUE               
SEQADV 1ZG5 MSE B  194  UNP  P0AF28    MET   194 MODIFIED RESIDUE               
SEQADV 1ZG5 MSE B  198  UNP  P0AF28    MET   198 MODIFIED RESIDUE               
SEQADV 1ZG5 MSE E  135  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 ARG E  136  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 GLY E  137  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 SER E  138  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS E  139  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS E  140  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS E  141  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS E  142  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS E  143  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS E  144  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 GLY E  145  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 SER E  146  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 MSE E  175  UNP  P0AF28    MET   175 MODIFIED RESIDUE               
SEQADV 1ZG5 MSE E  194  UNP  P0AF28    MET   194 MODIFIED RESIDUE               
SEQADV 1ZG5 MSE E  198  UNP  P0AF28    MET   198 MODIFIED RESIDUE               
SEQADV 1ZG5 MSE F  135  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 ARG F  136  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 GLY F  137  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 SER F  138  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS F  139  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS F  140  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS F  141  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS F  142  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS F  143  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 HIS F  144  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 GLY F  145  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 SER F  146  UNP  P0AF28              EXPRESSION TAG                 
SEQADV 1ZG5 MSE F  175  UNP  P0AF28    MET   175 MODIFIED RESIDUE               
SEQADV 1ZG5 MSE F  194  UNP  P0AF28    MET   194 MODIFIED RESIDUE               
SEQADV 1ZG5 MSE F  198  UNP  P0AF28    MET   198 MODIFIED RESIDUE               
SEQRES   1 C   20   DC  DG  DT  DA  DC  DC  DC  DC  DT  DA  DT  DA  DG          
SEQRES   2 C   20   DG  DG  DG  DT  DA  DC  DG                                  
SEQRES   1 D   20   DC  DG  DT  DA  DC  DC  DC  DC  DT  DA  DT  DA  DG          
SEQRES   2 D   20   DG  DG  DG  DT  DA  DC  DG                                  
SEQRES   1 G   20   DC  DG  DT  DA  DC  DC  DC  DC  DT  DA  DT  DA  DG          
SEQRES   2 G   20   DG  DG  DG  DT  DA  DC  DG                                  
SEQRES   1 H   20   DC  DG  DT  DA  DC  DC  DC  DC  DT  DA  DT  DA  DG          
SEQRES   2 H   20   DG  DG  DG  DT  DA  DC  DG                                  
SEQRES   1 A   82  MSE ARG GLY SER HIS HIS HIS HIS HIS HIS GLY SER ALA          
SEQRES   2 A   82  THR THR GLU ARG ASP VAL ASN GLN LEU THR PRO ARG GLU          
SEQRES   3 A   82  ARG ASP ILE LEU LYS LEU ILE ALA GLN GLY LEU PRO ASN          
SEQRES   4 A   82  LYS MSE ILE ALA ARG ARG LEU ASP ILE THR GLU SER THR          
SEQRES   5 A   82  VAL LYS VAL HIS VAL LYS HIS MSE LEU LYS LYS MSE LYS          
SEQRES   6 A   82  LEU LYS SER ARG VAL GLU ALA ALA VAL TRP VAL HIS GLN          
SEQRES   7 A   82  GLU ARG ILE PHE                                              
SEQRES   1 B   82  MSE ARG GLY SER HIS HIS HIS HIS HIS HIS GLY SER ALA          
SEQRES   2 B   82  THR THR GLU ARG ASP VAL ASN GLN LEU THR PRO ARG GLU          
SEQRES   3 B   82  ARG ASP ILE LEU LYS LEU ILE ALA GLN GLY LEU PRO ASN          
SEQRES   4 B   82  LYS MSE ILE ALA ARG ARG LEU ASP ILE THR GLU SER THR          
SEQRES   5 B   82  VAL LYS VAL HIS VAL LYS HIS MSE LEU LYS LYS MSE LYS          
SEQRES   6 B   82  LEU LYS SER ARG VAL GLU ALA ALA VAL TRP VAL HIS GLN          
SEQRES   7 B   82  GLU ARG ILE PHE                                              
SEQRES   1 E   82  MSE ARG GLY SER HIS HIS HIS HIS HIS HIS GLY SER ALA          
SEQRES   2 E   82  THR THR GLU ARG ASP VAL ASN GLN LEU THR PRO ARG GLU          
SEQRES   3 E   82  ARG ASP ILE LEU LYS LEU ILE ALA GLN GLY LEU PRO ASN          
SEQRES   4 E   82  LYS MSE ILE ALA ARG ARG LEU ASP ILE THR GLU SER THR          
SEQRES   5 E   82  VAL LYS VAL HIS VAL LYS HIS MSE LEU LYS LYS MSE LYS          
SEQRES   6 E   82  LEU LYS SER ARG VAL GLU ALA ALA VAL TRP VAL HIS GLN          
SEQRES   7 E   82  GLU ARG ILE PHE                                              
SEQRES   1 F   82  MSE ARG GLY SER HIS HIS HIS HIS HIS HIS GLY SER ALA          
SEQRES   2 F   82  THR THR GLU ARG ASP VAL ASN GLN LEU THR PRO ARG GLU          
SEQRES   3 F   82  ARG ASP ILE LEU LYS LEU ILE ALA GLN GLY LEU PRO ASN          
SEQRES   4 F   82  LYS MSE ILE ALA ARG ARG LEU ASP ILE THR GLU SER THR          
SEQRES   5 F   82  VAL LYS VAL HIS VAL LYS HIS MSE LEU LYS LYS MSE LYS          
SEQRES   6 F   82  LEU LYS SER ARG VAL GLU ALA ALA VAL TRP VAL HIS GLN          
SEQRES   7 F   82  GLU ARG ILE PHE                                              
MODRES 1ZG5 MSE A  175  MET  SELENOMETHIONINE                                   
MODRES 1ZG5 MSE A  194  MET  SELENOMETHIONINE                                   
MODRES 1ZG5 MSE A  198  MET  SELENOMETHIONINE                                   
MODRES 1ZG5 MSE B  175  MET  SELENOMETHIONINE                                   
MODRES 1ZG5 MSE B  194  MET  SELENOMETHIONINE                                   
MODRES 1ZG5 MSE B  198  MET  SELENOMETHIONINE                                   
MODRES 1ZG5 MSE E  175  MET  SELENOMETHIONINE                                   
MODRES 1ZG5 MSE E  194  MET  SELENOMETHIONINE                                   
MODRES 1ZG5 MSE E  198  MET  SELENOMETHIONINE                                   
MODRES 1ZG5 MSE F  175  MET  SELENOMETHIONINE                                   
MODRES 1ZG5 MSE F  194  MET  SELENOMETHIONINE                                   
MODRES 1ZG5 MSE F  198  MET  SELENOMETHIONINE                                   
HET    MSE  A 175       8                                                       
HET    MSE  A 194       8                                                       
HET    MSE  A 198       8                                                       
HET    MSE  B 175       8                                                       
HET    MSE  B 194       8                                                       
HET    MSE  B 198       8                                                       
HET    MSE  E 175       8                                                       
HET    MSE  E 194       8                                                       
HET    MSE  E 198       8                                                       
HET    MSE  F 175       8                                                       
HET    MSE  F 194       8                                                       
HET    MSE  F 198       8                                                       
HET    SO4  F 301       5                                                       
HET    SO4  A 302       5                                                       
HET    SO4  B 303       5                                                       
HET    SO4  F 304       5                                                       
HET    SO4  A 305       5                                                       
HET    SO4  B 306       5                                                       
HET    SO4  E 307       5                                                       
HET    SO4  E 308       5                                                       
HET    SO4  A 309       5                                                       
HET    SO4  B 310       5                                                       
HET    SO4  E 311       5                                                       
HET    SO4  F 312       5                                                       
HETNAM     MSE SELENOMETHIONINE                                                 
HETNAM     SO4 SULFATE ION                                                      
FORMUL   5  MSE    12(C5 H11 N O2 SE)                                           
FORMUL   9  SO4    12(O4 S 2-)                                                  
FORMUL  21  HOH   *260(H2 O)                                                    
HELIX    1   1 ASP A  152  LEU A  156  5                                   5    
HELIX    2   2 THR A  157  GLN A  169  1                                  13    
HELIX    3   3 PRO A  172  LEU A  180  1                                   9    
HELIX    4   4 THR A  183  LYS A  199  1                                  17    
HELIX    5   5 SER A  202  GLU A  213  1                                  12    
HELIX    6   6 ASP B  152  LEU B  156  5                                   5    
HELIX    7   7 THR B  157  GLN B  169  1                                  13    
HELIX    8   8 PRO B  172  ASP B  181  1                                  10    
HELIX    9   9 THR B  183  MSE B  198  1                                  16    
HELIX   10  10 SER B  202  GLU B  213  1                                  12    
HELIX   11  11 ASP E  152  LEU E  156  5                                   5    
HELIX   12  12 THR E  157  GLN E  169  1                                  13    
HELIX   13  13 PRO E  172  ASP E  181  1                                  10    
HELIX   14  14 THR E  183  LYS E  199  1                                  17    
HELIX   15  15 SER E  202  GLU E  213  1                                  12    
HELIX   16  16 ASP F  152  LEU F  156  5                                   5    
HELIX   17  17 THR F  157  ALA F  168  1                                  12    
HELIX   18  18 PRO F  172  ASP F  181  1                                  10    
HELIX   19  19 THR F  183  LYS F  199  1                                  17    
HELIX   20  20 SER F  202  GLU F  213  1                                  12    
LINK         C   LYS A 174                 N   MSE A 175     1555   1555  1.33  
LINK         C   MSE A 175                 N   ILE A 176     1555   1555  1.33  
LINK         C   HIS A 193                 N   MSE A 194     1555   1555  1.33  
LINK         C   MSE A 194                 N   LEU A 195     1555   1555  1.33  
LINK         C   LYS A 197                 N   MSE A 198     1555   1555  1.33  
LINK         C   MSE A 198                 N   LYS A 199     1555   1555  1.32  
LINK         C   LYS B 174                 N   MSE B 175     1555   1555  1.33  
LINK         C   MSE B 175                 N   ILE B 176     1555   1555  1.33  
LINK         C   HIS B 193                 N   MSE B 194     1555   1555  1.33  
LINK         C   MSE B 194                 N   LEU B 195     1555   1555  1.34  
LINK         C   LYS B 197                 N   MSE B 198     1555   1555  1.33  
LINK         C   MSE B 198                 N   LYS B 199     1555   1555  1.32  
LINK         C   LYS E 174                 N   MSE E 175     1555   1555  1.33  
LINK         C   MSE E 175                 N   ILE E 176     1555   1555  1.33  
LINK         C   HIS E 193                 N   MSE E 194     1555   1555  1.33  
LINK         C   MSE E 194                 N   LEU E 195     1555   1555  1.33  
LINK         C   LYS E 197                 N   MSE E 198     1555   1555  1.33  
LINK         C   MSE E 198                 N   LYS E 199     1555   1555  1.33  
LINK         C   LYS F 174                 N   MSE F 175     1555   1555  1.33  
LINK         C   MSE F 175                 N   ILE F 176     1555   1555  1.33  
LINK         C   HIS F 193                 N   MSE F 194     1555   1555  1.33  
LINK         C   MSE F 194                 N   LEU F 195     1555   1555  1.33  
LINK         C   LYS F 197                 N   MSE F 198     1555   1555  1.33  
LINK         C   MSE F 198                 N   LYS F 199     1555   1555  1.32  
SITE     1 AC1  2 ARG F 161  HOH F 342                                          
SITE     1 AC2  1 ARG A 161                                                     
SITE     1 AC3  3 PRO B 158  ARG B 161  HOH B 329                               
SITE     1 AC4  8 SER F 185  LYS F 188  HOH F 325  HOH F 326                    
SITE     2 AC4  8  DC G   5   DC G   6  HOH H  50  HOH H  52                    
SITE     1 AC5  7 SER A 185  LYS A 188  HOH A 312  HOH C  27                    
SITE     2 AC5  7 HOH C  52   DC D  25   DC D  26                               
SITE     1 AC6  8 SER B 185  LYS B 188  HOH B 325  HOH B 334                    
SITE     2 AC6  8 HOH B 341   DC C   6  HOH D  53  HOH D  63                    
SITE     1 AC7  8 SER E 185  LYS E 188  HOH E 323  HOH E 324                    
SITE     2 AC7  8 HOH G  30  HOH G  51   DC H  25   DC H  26                    
SITE     1 AC8  2 PRO E 158  ARG E 161                                          
SITE     1 AC9  1 ARG A 178                                                     
SITE     1 BC1  1 ARG B 178                                                     
SITE     1 BC2  1 ARG E 178                                                     
SITE     1 BC3  1 ARG F 178                                                     
CRYST1   76.890   52.570   84.610  90.00  90.00  90.00 P 1 21 1      8          
ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
SCALE1      0.013006  0.000000  0.000000        0.00000                         
SCALE2      0.000000  0.019022  0.000000        0.00000                         
SCALE3      0.000000  0.000000  0.011819        0.00000                         

3D molecular view of vibration

Displacement vectors
Mode 1
Mode 2
Mode 3
Mode 4
Mode 5
Mode 6
Mode 7
Mode 8
Mode 9
Mode 10
View with jV
View with Jmol
Animation
Mode 1
Mode 2
Mode 3
Mode 4
Mode 5
Mode 6
Mode 7
Mode 8
Mode 9
Mode 10
View with jV
View with Jmol

Still image of displacement vectors and GIF animation

<
Mode 1
Mode 2
Mode 3
Mode 4
Mode 5
Mode 6
Mode 7
Mode 8
Mode 9
Mode 10
>

Mode 1
All
MainC
GIF
Mode 1 - All

Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

Fluctuation of atoms:
Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
Fluctuation of dihedral angles:
Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

Correlations between fluctuations of atoms
<
Mode 1
Mode 2
Mode 3
Mode 4
Mode 5
Mode 6
Mode 7
Mode 8
Mode 9
Mode 10
>
Mode 1
Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
Time AverageDistance map
Time AverageDistance map

Calculation note

PDB file name : pdb1zg5.ent

Chains and HETATMs selected: 
  ATOM        B

The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
  ATOM   1737  CG  LYS B 196      23.053  17.948  84.658  1.00 41.65           C  
  ATOM   1738  CD  LYS B 196      23.835  18.702  85.731  1.00 43.33           C  
  ATOM   1739  CE  LYS B 196      23.341  20.161  85.822  1.00 43.78           C  
  ATOM   1740  NZ  LYS B 196      24.122  20.970  86.791  1.00 45.42           N  
  ATOM   1763  CG  LYS B 199      18.849  17.984  79.353  1.00 44.21           C  
  ATOM   1764  CD  LYS B 199      17.953  19.008  78.729  1.00 47.35           C  
  ATOM   1765  CE  LYS B 199      18.381  20.418  79.121  1.00 50.05           C  
  ATOM   1766  NZ  LYS B 199      17.422  21.451  78.614  1.00 53.37           N  

= Normal mode analysis calculation =

No. of modes used in the calculation : All modes.

Parameters of potential energies:
  1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
  Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
    for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
  where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
  respectively.

  Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
    1-4             1.00    5.00      100.00
    1-5             1.00    5.00      100.00
    Loop-closing  100.00

Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
  Set to mean displacements of atoms       0.500 A

Animation
  No. of frames: 11
  Mean displacements (A):    0.50

Displacement vector
  Mean length of vectors (A):    3.00
Copyright © 2013-2015 Protein Data Bank Japan
  • Everything
  • PDBID/Keywords
  • Author
  • Chemie
  • Sequence
  • ?
106858
entries available on 2015-02-25
00:00 UTC / 09:00 JST