このページはRCSBの David S. Goodsell博士による「Molecule of the Month」2003年5月の記事を日本語に訳したものです。転載・引用については利用規約をご覧下さい。
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:翻訳 工藤高裕 (PDBj)

赤い血、青い血

ヘモグロビン(PDB:2dhb)

なぜ血管が青く見えるのか不思議に思ったことはないだろうか? 酸化された血液は鮮やかな赤色をしている。切り傷をつくった時に見る血液は鮮やかな酸化された血液である。脱酸化された血液はくすんだ紫色である。献血をするときや病院で採血をするとき、酸素(oxygen)から隔離された貯蔵管に入れられるので、この血液はくすんだ紫色に見える。ところが、くすんだ紫色の脱酸化された血液が静脈を通るときは青く見える(特に色白の人の場合)。これは色によって皮膚の通り方が違うことによる。青い光は皮膚の表層で反射されるが、赤い光は皮膚のより深いところまで通り抜ける。静脈中にあるくすんだ色の血液はこの赤い光のほとんどを吸収する(青い光も吸収されるが赤色の方がずっと多く吸収される)。我々が見る青い光は皮膚の表面で反射されたものである。一方、ヘビやカニなどの生物は酸素の輸送に銅(copper)を使っていて、本当に青い血を持っている。

ヘモグロビン (hemoglobin)は血液を赤くしているタンパク質である。4つのタンパク質鎖で構成されており、うち2つはα鎖、残り2つはβ鎖である。それぞれ1個の鉄原子(iron atom)を含んだ環状の ヘム基 (heme group)を持っている。酸素は可逆的にこの鉄原子と結合し、血液中を運ばれる。各タンパク質鎖は ミオグロビン (myoglobin)の構造と似ている(ミオグロビンは筋肉などの組織中に酸素を蓄えるのに用いられるタンパク質で、2000年1月の「 今月の分子 」で紹介している)。ところが、ヘモグロビンの4鎖は次に述べるようにさらに追加の利点を持っている。

ヘモグロビンの利用と誤用

ヘモグロビンは酸素だけではなく、一酸化窒素(nitric oxide、NO)や一酸化炭素(carbon monoxide、CO)のような他の分子とも結合し輸送することができる。一酸化窒素は血管壁に作用し血管を弛緩させる。これによって血圧は低下する。最近の研究で、一酸化窒素はヘモグロビン中にある特定のシステイン(cysteine)残基とヘム基の鉄どちらにも結合できることが分かった。そのことがPDBエントリー 1buw の構造で示されている。こうして、ヘモグロビンは血液を通じて一酸化窒素の供給することにより血圧制御に寄与している。一方、一酸化炭素は有毒なガスである。一酸化炭素はヘム基の酸素と置き換わり、除去が難しい安定な複合体を形成してしまう。その様子をPDBエントリー 2hco などで見ることができる。このように誤ったヘム基の使い方をすると、正常な酸素の結合と輸送が阻害され、周辺の細胞が窒息する。

人工血液

輸血(blood transfusion)は数え切れない生命を救ってきた。ところが、輸血の際血液型を一致させる必要があること、貯蔵した血液の使用期限は短いこと、汚染の可能性があることが未だ重要な懸念事項となっている。ヘモグロビンがどのように働いているかの理解が、何十年にもわたる生化学的研究と多くの結晶構造に基づいて行われ、血液の代替品や人工血液の探究が試みられてきた。最も明白な方法は、純粋なヘモグロビンの溶液を失われた血液の代わりに使うというものである。そこでの主たる課題は、どうやってヘモグロビンを構成する4つのタンパク質鎖を一緒にしたまま保つかということである。赤血球細胞という保護容器がないと、4つの鎖はすぐばらばらになってしまう。この問題を回避するため、ここに示す4鎖のうちに2つを物理的に結合した新たなヘモグロビン分子(PDBエントリー 1c7d )が設計された。この構造では、追加された2つのグリシン(glycine)残基が2つの鎖をつなぎ、溶液中で分離するのを防いでいる。

ヘモグロビンのいとこ

PDBデータベースを見ると、様々な種類のヘモグロビン分子が見つかるだろう。ここに示したのは、マックス・ペルーツ(Max Perutz)による草分け的構造、ウマのヘモグロビン(PDBエントリー 2dhb )の構造である。またヒトのヘモグロビンは、大人のものと胎児のもの両方が登録されている。更に、豆類に見られるレグヘモグロビン(leghemoglobin)のように普通とは違うヘモグロビンもある。これはマメ科植物の根で窒素固定を行っている酸素感受性細菌を守っていると考えられている。この数年の間に「切り捨てられたヘモグロビン」(truncated hemoglobin)と呼ばれるヘモグロビンのいとこが特定された。これはPDBエントリー 1idr などで見ることができ、典型的なヘモグロビンからいくつかの部分がなくなった構造をしている。これらタンパク質サブファミリーの間で絶対的に保存されている唯一の特徴は、ヘム鉄に結合するヒスチジン(histidine)アミノ酸の存在である。

協力によってより簡単に

酸素結合前後のヘモグロビン(前:PDB:2hhb、後:PDB:1hho)

ヘモグロビンはその活動を制御するのに動きと小さな構造変化を使う素晴らしい分子機械である。ヘモグロビンにある4つのヘム部位への酸素結合は、同時には起こらない。最初のヘムに酸素が結合すると、そのヘムを含むタンパク質鎖に小さな構造変化が起こる。この変化によって隣の鎖が少し押されて形状変化が起こり、より酸素が結合しやすくなる。このようにして、最初の酸素分子は付け加えにくいが、2つ目、3つ目、4つ目となるに従い徐々に追加しやすくなっていく。このことはヘモグロビンの機能において大変な利点となる。血液が肺にある時、そこには酸素が豊富にあるため簡単に最初のサブユニットに酸素が結合し、速やかに残りのサブユニットにも酸素が満たされる。そして血液が身体の各部を循環するに従い酸素濃度は低下し、二酸化炭素濃度が上昇していく。この環境下では、ヘモグロビンは酸素を解離する。最初の酸素分子が離れるとすぐに、タンパク質の構造は変化し始める。このことが残りの酸素の速やかな解放を促す。こうしてヘモグロビンは、肺にある酸素という荷物を最大限積み込み、全ての必要な場所へ必要な時に酸素を供給しているのである。

ここに示した動画では、1つのサブユニット中にあるヘム基を小さな丸い窓で示した。この窓は、酸素が結合した際ヘム基周辺でタンパク質がどのように動くのかが分かるよう、一箇所に固定して表示されている。酸素分子は水色で示した。ヘム中央にある鉄原子に結合すると、ヘムの底にあるヒスチジンアミノ酸が上に引っ張り上げられる。この動きによって橙色で示したヘムの下にあるαらせん全体が移動する。それが更にタンパク質鎖全体、更に他の鎖へと広がり、最終的に青で示した2つのサブユニットに対する大きな動きを引き起こす。なお、ここに示した構造はPDBエントリー 2hhb1hho から得られたものである。

問題の生じたヘモグロビン

鎌状赤血球を生じるヘモグロビンSが重合した状態(PDB:2hbs)緑が変異部位

ヘモグロビンタンパク質鎖の遺伝子はヒトによって少し違いがあることを示している、つまりヘモグロビンのアミノ酸配列はヒトによって若干の違いがある。多くの場合、変化はタンパク質の機能には影響せず、注目さえされないことも多い。ところが、場合によって大きな構造変化を引き起こす。その一例が 鎌状赤血球 ヘモグロビン(鎌形赤血球ヘモグロビン、sickle cell hemoglobin)で、β鎖の6番目にあるグルタミン酸(glutamate)がバリン(valine)に変異したものである。この変化によって酸素非結合型ヘモグロビン(PDBエントリー 2hbs )は互いにくっついて、赤血球細胞内でヘモグロビンの堅い線維が形成される。これによって赤血球の形が変形し、通常滑らかな円盤状をしているものが「C」の文字のような鎌形になる。曲がった赤血球は壊れやすくてよく破裂し、ヘモグロビンの損失を招いてしまう。これは一様に悲惨なことのようにみえるかもしれないが、ある環境下ではそれどころか利点となるのである。熱帯性疾患のマラリア(malaria)を引き起こす寄生生物は、生活環の一部を赤血球の内部で過ごすが、線維で満たされた鎌状赤血球の中では生きられないのである。そのため鎌状赤血球ヘモグロビンを持つ人々は多少マラリアに抵抗性がある。問題のあるヘモグロビンに起因するまた別の事態が、αサブユニットとβサブユニットを作る時の不適合があった時に発生する。ヘモグロビンを作るには両方のタンパク質を同じように作る必要があるが、もし一方がなくなると、サラセミア(地中海貧血症、thalassemia)と呼ばれる病気を引き起こす。

構造を見る

酸素が結合する前のヘモグロビン(左、PDB:2hhb)と結合した後のヘモグロビン(右、1HHO)

ヒトのヘモグロビンの2つの構造で酸素の結合を間近で見ることができる。PDBエントリー 2hhb (図左)は酸素が結合していないヘモグロビンを示している。この図では、横向きになったヘムに金色で示した鉄原子が結合しているのが分かる。重要なヒスチジンが下から近づいて鉄原子に結合しているのを見える。一方、PDBエントリー 1hho では酸素が鉄に結合し、鉄が上に引っ張られている。次に下のヒスチジンが引っ張られ、タンパク質鎖全体の位置が変化する。これらの変化はタンパク質全体に伝わり、最終的に隣接する部位の結合力を変える大きな形状変化を引き起こす。

PDBエントリー 1hho にはヘモグロビン構造に含まれる4つの鎖のうち2つしか含まれていない。4つの鎖全部を含む構造を見るには、生物学的分子(biological molecule)を作って見る必要がある。

2003年5月にPDBに登録されていたヘモグロビンの構造一覧をこちらのリストに掲載しています。

2003年5月にPDBに登録されていたヘモグロビンの構造一覧
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PDB ID Title Authors Publication Year Journal Name Volume No First Page Pubmed ID
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1a0u
1a0v
1a0w
1a0x
1a0y
1a0z
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1a3o
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1ebt
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1bzz
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1c7c
1c7d
1o1i
1o1j
1o1k
1o1l
1o1m
1o1n
1o1o
1o1p
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1dke Oxygen Binding by Alpha(Fe2+)2Beta(Ni2+)2 Hemoglobin Crystals S.Bruno, S.Bettatti, M.Monfredini, A.Mozzarelli, M.Bolognesi, D.Deriu, C.Rosano, A.Tsuneshige, T.Yonetani, E.R.Henry 2000 Protein Sci. 9 683 n/a
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1dly
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1dtm Trans-Substitution of the Proximal Hydrogen Bond in Myoglobin: I. Structural Consequences of Hydrogen Bond Deletion D.Barrick, F. W.Dahlquist 2000 Protein Sci. 39 278 n/a
1duk
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1dxt High-resolution X-ray study of deoxy recombinant human hemoglobins synthesized from beta-globins having mutated amino termini. J.S.Kavanaugh, P.H.Rogers, A.Arnone 1992 Biochemistry 31 8640 1390648
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1eca Structure of erythrocruorin in different ligand states refined at 1.4 A resolution. W.Steigemann, E.Weber 1979 J. Mol. Biol. 127 309 430568
1ecd
1ecn
1eco
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1flp Structure of the sulfide-reactive hemoglobin from the clam Lucina pectinata. Crystallographic analysis at 1.5 A resolution. M.Rizzi, J.B.Wittenberg, A.Coda, M.Fasano, P.Ascenzi, M.Bolognesi 1994 J. Mol. Biol. 244 86 7966324
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1g09
1g0a
1g0b Interface Sliding as Llustrated by the Multiple Quaternary Structures of Liganded Hemoglobin T.C.Mueser, P.H.Rogers, A.Arnone 2000 Biochemistry 39 15353 n/a
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1hds Macromolecular Structure Refinement by Restrained Least-Squares and Interactive Graphics as Applied to Sickling Deer Type III Hemoglobin R.L.Girling, T.E.Houston, W.C.Schmidt Junior, E.L.Amma 1980 Acta Crystallogr., Sect.A 36 43 n/a
1hga High resolution crystal structures and comparisons of T-state deoxyhaemoglobin and two liganded T-state haemoglobins: T(alpha-oxy)haemoglobin and T(met)haemoglobin. R.Liddington, Z.Derewenda, E.Dodson, R.Hubbard, G.Dodson 1992 J. Mol. Biol. 228 551 1453464
1hgb
1hgc
1hho Structure of human oxyhaemoglobin at 2.1 A resolution. B.Shaanan 1983 J. Mol. Biol. 171 31 6644819
1hlb Structural analysis of monomeric hemichrome and dimeric cyanomet hemoglobins from Caudina arenicola. D.T.Mitchell, G.B.Kitto, M.L.Hackert 1995 J. Mol. Biol. 251 421 7650740
1hlm Amino acid sequence of a globin from the sea cucumber Caudina (Molpadia) arenicola. F.Mauri, J.Omnaas, L.Davidson, C.Whitfill, G.B.Kitto 1991 Biochim Biophys Acta 1078 63 2049384
1hv4 The Crystal Structure of Bar-Headed Goose Hemoglobin in Deoxy Form: The Allosteric Mechanism of a Hemoglobin Species with High Oxygen Affinity Y.Liang, Z.Hua, X.Liang, Q.Xu, G.Lu 2001 J. Mol. Biol. 313 123 n/a
1i3d Oligomerization and Ligand Binding in a Homotetrameric Hemoglobin: Two High-Resolution Crystal Structures of Hemoglobin Bart'S (Gamma4), a Marker for Alpha-Thalassemia R.D.Kidd, H.M.Baker, A.J.Mathews, T.Brittain, E.N.Baker 2001 Protein Sci. 10 1739 n/a
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1i3r Mutations Changing the Kinetics of Class II Mhc Peptide Exchange N.Wilson, D.Fremont, P.Marrack, J.Kappler 2001 Immunity 14 513 n/a
1i7p The Structure and Biochemistry of Nadh-Dependent Cytochrome B5 Reductase are Now Consistent M.C.Bewley, C.C.Marohnic, M.J.Barber 2001 Biochemistry 40 13574 n/a
1ibe The crystal structure of horse deoxyhaemoglobin trapped in the high-affinity (R) state. J.Wilson, K.Phillips, B.Luisi 1996 J. Mol. Biol. 264 743 8980683
1idr Mycobacterium Tuberculosis Hemoglobin N Displays a Protein Tunnel Suited for O2 Diffusion to the Heme M.Milani, A.Pesce, Y.Ouellet, P.Ascenzi, M.Guertin, M.Bolognesi 2001 Embo J. 20 3902 n/a
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1igp X-ray crystallographic studies of recombinant inorganic pyrophosphatase from Escherichia coli. V.Y.u.Oganessyan, S.A.Kurilova, N.N.Vorobyeva, T.I.Nazarova, A.N.Popov, A.A.Lebedev, S.M.Avaeva, E.H.Harutyunyan 1994 FEBS Lett 348 301 8034059
1ird Carbonmonoxy-Haemoglobin at 1.25 A Resolution S.-Y.Park, J.R.H.Tame n/a To be Published n/a n/a n/a
1it2 Crystal Structure of Hagfish Deoxy Hemoglobin M.Mito, K.T.Chong, S.-Y.Park, J.Tame n/a To be Published n/a n/a n/a
1it3 Crystal Structure of Hagfish Co Ligand Hemoglobin M.Mito, K.T.Chong, S.-Y.Park, J.Tame n/a To be Published n/a n/a n/a
1ith Structure determination and refinement of homotetrameric hemoglobin from Urechis caupo at 2.5 A resolution. P.R.Kolatkar, S.R.Ernst, M.L.Hackert, C.M.Ogata, W.A.Hendrickson, E.A.Merritt, R.P.Phizackerley 1992 Acta Crystallogr., Sect.B 48 191 1515107
1iwh Crystal Structure of Horse Carbonmonoxyhemoglobin-Bezafibrate Complex at 1.55A Resolution: A Novel Allosteric Binding Site in R-State Hemoglobin N.Shibayama, S.Miura, J.R.H.Tame, T.Yonetani, S.-Y.Park n/a To be Published n/a n/a n/a
1j7s Control of Heme Reactivity by Diffusion: Structural Basis and Functional Characterization in Hemoglobin Mutants A.E.Miele, F.Draghi, A.Arcovito, A.Bellelli, M.Brunori, C.Travaglini-Allocatelli, B.Vallone 2001 Biochemistry 40 14449 n/a
1j7w Control of Heme Reactivity by Diffusion: Structural Basis and Functional Characterizationin Hemoglobin Mutants A.E.Miele, F.Draghi, A.Arcovito, A.Bellelli, M.Brunori, C.Travaglini-Allocatelli, B.Vallone 2001 Biochemistry 40 14449 n/a
1j7y Control of Heme Reactivity by Diffusion: Structural Basis and Functional Characterization in Hemoglobin Mutants. A.E.Miele, F.Draghi, A.Arcovito, A.Bellelli, M.Brunori, C.Travaglini-Allocatelli, B.Vallone 2002 Biochemistry 40 14449 n/a
1jeb The Role of Beta Chains in the Control of Hemoglobin Oxygen Binding Function: Chimeric Human/Mouse Proteins, Structure and Function R.D.Kidd, J.E.Russell, N.J.Watmough, E.N.Baker, T.Brittain 2001 Biochemistry 40 15669 n/a
1jf3 Crystal Structures of Unligated and Cn-Ligated Glycera Dibranchiata Monomer Ferric Hemoglobin Components III and Iv H.J.Park, C.Yang, N.Treff, J.D.Satterlee, C.Kang 2002 Proteins: Struct., Funct., Genet. 49 49 n/a
1jf4
1jl6
1jl7
1jwn Restricting the Ligand-Linked Heme Movement in Scapharca Dimeric Hemoglobin Reveals Tight Coupling between Distal and Proximal Contributions to Cooperativity. J.E.Knapp, Q.H.Gibson, L.Cushing, W.E.Royer Jr. 2001 Biochemistry 40 14795 n/a
1jzk
1jzl
1jzm
1jy7 The Structure of Human Methemoglobin. The Variation of a Theme B.K.Biswal, M.Vijayan n/a To be Published n/a n/a n/a
1k0y X-Ray Crystallographic Analyses of Symmetrical Allosteric Effectors of Hemoglobin: Compounds Designed to Link Primary and Secondary Binding Sites M.K.Safo, T.Boyiri, J.C.Burnett, R.Danso-Danquah, C.M.Moure, G.S.Joshi, D.J.Abraham 2002 Acta Crystallogr., Sect.D 58 634 n/a
1k1k Structure of Mutant Human Carbonmonoxyhemoglobin C (Betae6K) at 2.0 A Resolution J.C.Dewan, A.Taylor-Feeling, Y.A.Puius, L.Patskovska, Y.Patskovsky, R.L.Nagel, S.C.Almo, R.E.Hirsch 2002 Acta Crystallogr., Sect.D 58 2038 n/a
1kfr Structural Plasticity in the Eight-Helix Fold of a Trematode Hemoglobin M.Milani, A.Pesce, S.Dewilde, P.Ascenzi, L.Moens, M.Bolognesi 2002 Acta Crystallogr., Sect.D 58 719 n/a
1kr7 The 109-Residue Nerve Tissue Mini-Hemoglobin from Cerebratulus Lacteus Highlights Striking Structural Plasticity of the Alpha-Helical Globin Fold A.Pesce, M.Nardini, S.Dewilde, E.Geuens, K.Yamauchi, P.Ascenzi, A.F.Riggs, L.Moens, M.Bolognesi 2002 Structure 10 725 n/a
1la6 The Crystal Structure of a Tetrameric Hemoglobin in a Partial Hemichrome State A.Riccio, L.Vitagliano, G.Di Prisco, A.Zagari, L.Mazzarella 2002 Proc. Nat. Acad. Sci. USA 99 9801 n/a
1lee Structures of Ser205 Mutant Plasmepsin II from Plasmodium Falciparum at 1.8A in Complex with the Inhibitors Rs367 and Rs370 O.A.Asojo, E.Afonina, S.V.Gulnik, B.Yu, J.W.Erickson, R.Randad, D.Mehadjed, A.M.Silva 2002 Acta Crystallogr., Sect.D 58 2001 n/a
1lf2
1lf3 Novel Uncomplexed and Complexed Structures of Plasmepsin II, an Aspartic Protease from Plasmodium Falciparum O.A.Asojo, S.Gulnik, J.A.Ellman, T.S.Haque, A.M.Silva n/a To be Published n/a n/a n/a
1lf4 Structure of Plasmepsin II O.A.Asojo, A.M.S.Silva, R.Randad, S.Gulnik, E.Afonina n/a To be Published n/a n/a n/a
1lfl Structures of Human Oxy-and Deoxyhaemoglobin at Different Levels of Humidity: Variability in the T State B.K.Biswal, M.Vijayan 2002 Acta Crystallogr., Sect.D 58 1155 n/a
1lfq
1lft
1lfv
1lfy
1lfz
1lh1 X-Ray Structural Investigation of Leghemoglobin. Vi. Structure of Acetate- Ferrileghemoglobin at a Resolution of 2.0 Angstroms (Russian) E.G.Arutyunyan, I.P.Kuranova, B.K.Vainshtein, W.Steigemann 1980 Kristallografiya 25 80 n/a
1lh2
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1lh5
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2lh1
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2lh3
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2lh6
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1ljw Crystal Structure of Human Carbonmonoxyhemoglobin at 2.16 A: A Snapshot of the Allosteric Transition M.K.Safo, J.C.Burnett, F.N.Musayev, S.Nokuri, D.J.Abraham 2002 Acta Crystallogr., Sect.D 58 2031 n/a
1ls5 Crystal Structure of Plasmepsin Iv from P. Falciparum in Complex with Pepstatin A O.A.Asojo, S.Gulnik, E.Afonina, R.Randad, A.Silva n/a To be Published n/a n/a n/a
1m43 Novel Uncomplexed and Complex Structures of Pm II, an Aspartic Protease from P. Falciparum O.A.Asojo, A.M.Silva, S.Gulnik n/a To be Published n/a n/a n/a
1mko A Fourth Quaternary Structure of Human Hemoglobin a at 2.18 A Resolution M.K.Safo, D.J.Abraham 2002 To be Published n/a n/a n/a
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1nih Structure of deoxy-quaternary haemoglobin with liganded beta subunits. B.Luisi, B.Liddington, G.Fermi, N.Shibayama 1990 J. Mol. Biol. 214 7 2370669
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1out The crystal structures of trout Hb I in the deoxy and carbonmonoxy forms. J.R.Tame, J.C.Wilson, R.E.Weber 1996 J. Mol. Biol. 259 749 8683580
1ouu
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1qsh Magnesium(II)-and Zinc(II)-Protoporphyrin Ix'S Stabilize the Lowest Oxygen Affinity State of Human Hemoglobin Even More Strongly Than Deoxyheme G.Miyazaki, H.Morimoto, K.M.Yun, S.Y.Park, A.Nakagawa, H.Minagawa, N.Shibayama 1999 J. Mol. Biol. 292 1121 n/a
1qsi Magnesium(II) and Zinc(II)-Protoporphyrin Ix'S Stabilize the Lowest Oxygen Affinity State of Human Hemoglobin Even More Strongly Than Deoxyheme G.Miyazaki, H.Morimoto, K.M.Yun, S.Y.Park, A.Nakagawa, H.Minagawa, N.Shibayama 1999 J. Mol. Biol. 292 1121 n/a
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1t1n Crystal structure of Trematomus newnesi haemoglobin re-opens the root effect question. L.Mazzarella, R.D'Aavino, G.di Prisco, C.Savino, L.Vitagliano, P.C.Moody, A.Zagari 1999 J. Mol. Biol. 287 897 10222199
1tes Mechanism of NO-induced oxidation of myoglobin and hemoglobin. R.F.Eich, T.Li, D.D.Lemon, D.H.Doherty, S.R.Curry, J.F.Aitken, A.J.Mathews, K.A.Johnson, R.D.Smith, G.N.Phillips Jr., J.S.Olson 1996 Biochemistry 35 6976 8679521
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1uc3 Crystal Structure Analysis of River Lamprey Hemoglobini M.Seki, M.Yao, Y.Yazawa, I.Tanaka n/a To be Published n/a n/a n/a
1vhb Unusual structure of the oxygen-binding site in the dimeric bacterial hemoglobin from Vitreoscilla sp. C.Tarricone, A.Galizzi, A.Coda, P.Ascenzi, M.Bolognesi 1997 Structure 5 497 9115439
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1vre Solution structure and backbone dynamics of component IV Glycera dibranchiata monomeric hemoglobin-CO. B.F.Volkman, S.L.Alam, J.D.Satterlee, J.L.Markley 1998 Biochemistry 37 10906 9692983
1vrf
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2gdm The Structure of Deoxy-and Oxy-Leghaemoglobin from Lupin H.E.Harutyunyan, T.N.Safonova, I.P.Kuranova, A.N.Popov, A.V.Teplyakov, G.V.Obmolova, A.A.Rusakov, B.K.Vainshtein, G.G.Dodson, J.C.Wilson, M.F.Perutz 1995 J. Mol. Biol. 251 104 n/a
2hbc High Resolution X-Ray Structures of Myoglobin-and Hemoglobin-Alkyl Isocyanide Complexes K.A.Johnson 1993 Thesis,Rice 1 n/a n/a
2hbd
2hbe
2hbf
2mya
2myb
2myc
2myd
2mye
2hbi Mutation of residue Phe97 to Leu disrupts the central allosteric pathway in Scapharca dimeric hemoglobin. A.Pardanani, Q.H.Gibson, G.Colotti, W.E.Royer Jr. 1997 J Biol Chem 272 13171 9148933
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2hbs The high resolution crystal structure of deoxyhemoglobin S. D.J.Harrington, K.Adachi, W.E.Royer Jr. 1997 J. Mol. Biol. 272 398 9325099
2hhb The crystal structure of human deoxyhaemoglobin at 1.74 A resolution. G.Fermi, M.F.Perutz, B.Shaanan, R.Fourme 1984 J. Mol. Biol. 175 159 6726807
3hhb
4hhb
2hhd Oxygen Affinity Modulation by the N-Termini of the Beta-Chains in Human and Bovine Hemoglobin C.Fronticelli, I.Pechik, W.S.Brinigar, Z.Gryczynski, G.L.Gilliland n/a To be Published n/a n/a n/a
2hhe Oxygen Affinity Modulation by the N-Termini of the Beta Chains in Human and Bovine Hemoglobin C.Fronticelli, I.Pechik, W.S.Brinigar, Z.Gryczynski, G.L.Gilliland n/a To be Published n/a n/a n/a
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2pgh Structure determination of aquomet porcine hemoglobin at 2.8 A resolution. D.S.Katz, S.P.White, W.Huang, R.Kumar, D.W.Christianson 1994 J. Mol. Biol. 244 541 7990139
3lhb The 2.7 Angstrom Crystal Structure of Deoxygenated Hemoglobin from the Sea Lamprey (Petromyzon Marinus): Structural Basis for a Lowered Oxygen Affinity and Bohr Effect H.A.Heaslet, W.E.Royer Junior 1999 Structure Fold Des. 7 517 n/a
3sdh High-resolution crystallographic analysis of a co-operative dimeric hemoglobin. W.E.Royer Jr. 1994 J. Mol. Biol. 235 657 8289287
4sdh
3vhb Anticooperative Ligand Binding Properties of Recombinant Ferric Vitreoscilla Homodimeric Hemoglobin: A Thermodynamic, Kinetic and X-Ray Crystallography Study M.Bolognesi, A.Boffi, M.Coletta, A.Mozzarelli, A.Pesce, C.Tarricone, P.Ascenzi 1999 J. Mol. Biol. 291 637 n/a
4vhb
4hbi Mutational destabilization of the critical interface water cluster in Scapharca dimeric hemoglobin: structural basis for altered allosteric activity. A.Pardanani, A.Gambacurta, F.Ascoli, W.E.Royer Jr. 1998 J. Mol. Biol. 284 729 9826511
5hbi
6hbi
7hbi
6hbw Crystal structure of deoxy-human hemoglobin beta6 Glu --> Trp. Implications for the structure and formation of the sickle cell fiber. D.J.Harrington, K.Adachi, W.E.Royer Jr. 1998 J Biol Chem 273 32690 9830011

ヘモグロビンについてさらに知りたい方へ

当記事を作成するに当たって用いた参考文献を以下に示します。

  • Perutz, M.F. 1978 Hemoglobin structure and respiratory transport. Scientific American 239 6
  • Squires, J.E. 2002 Artificial blood. Science 295 p1002
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