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万見
- EMDB-5329: Cryo EM reconstruction of mammalian 80S ribosome in rotated PRE s... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5329
タイトルCryo EM reconstruction of mammalian 80S ribosome in rotated PRE state 2
マップデータ80S mammalian ribosome
試料
  • 試料: 80S-PRE-rotated-2 complex from rabbit (Oryctolagus cuniculus) liver
  • 複合体: 80S ribosomeEukaryotic ribosome
キーワード80S ribosome / mammalian (哺乳類) / elongation cycle / tRNA (転移RNA)
機能・相同性
機能・相同性情報


SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Formation of a pool of free 40S subunits / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / ribosomal large subunit export from nucleus / maturation of LSU-rRNA / ribosomal large subunit assembly / cytoplasmic translation ...SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Formation of a pool of free 40S subunits / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / ribosomal large subunit export from nucleus / maturation of LSU-rRNA / ribosomal large subunit assembly / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / rRNA binding / structural constituent of ribosome / RNA binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / Ribosomal protein L5, conserved site / Ribosomal protein L5, N-terminal / Ribosomal protein L5 signature. ...Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / Ribosomal protein L5, conserved site / Ribosomal protein L5, N-terminal / Ribosomal protein L5 signature. / Ribosomal protein L5, C-terminal / Ribosomal protein L5 / Ribosomal protein L5 domain superfamily / Ribosomal protein L5 / ribosomal L5P family C-terminus
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL1A / Large ribosomal subunit protein uL5B
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.6 Å
データ登録者Budkevich T / Giesebrecht J / Altman R / Munro J / Mielke T / Nierhaus K / Blanchard S / Spahn C
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2011
タイトル: Structure and dynamics of the mammalian ribosomal pretranslocation complex.
著者: Tatyana Budkevich / Jan Giesebrecht / Roger B Altman / James B Munro / Thorsten Mielke / Knud H Nierhaus / Scott C Blanchard / Christian M T Spahn /
要旨: Although the structural core of the ribosome is conserved in all kingdoms of life, eukaryotic ribosomes are significantly larger and more complex than their bacterial counterparts. The extent to ...Although the structural core of the ribosome is conserved in all kingdoms of life, eukaryotic ribosomes are significantly larger and more complex than their bacterial counterparts. The extent to which these differences influence the molecular mechanism of translation remains elusive. Multiparticle cryo-electron microscopy and single-molecule FRET investigations of the mammalian pretranslocation complex reveal spontaneous, large-scale conformational changes, including an intersubunit rotation of the ribosomal subunits. Through structurally related processes, tRNA substrates oscillate between classical and at least two distinct hybrid configurations facilitated by localized changes in their L-shaped fold. Hybrid states are favored within the mammalian complex. However, classical tRNA positions can be restored by tRNA binding to the E site or by the eukaryotic-specific antibiotic and translocation inhibitor cycloheximide. These findings reveal critical distinctions in the structural and energetic features of bacterial and mammalian ribosomes, providing a mechanistic basis for divergent translation regulation strategies and species-specific antibiotic action.
履歴
登録2011年7月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年7月28日-
マップ公開2011年11月9日-
更新2013年3月6日-
現状2013年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1000
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-3j0q
  • 表面レベル: 1000
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j0q
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5329_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5329.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 21.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈80S mammalian ribosome
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.52 Å
密度
表面レベル登録者による: 1000.0 / ムービー #1: 1000
最小 - 最大-2542.372802729999876 - 17103.236328129998583
平均 (標準偏差)275.671539310000014 (±1215.576416019999897)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-90-90-89
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 453.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.522.522.52
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z453.600453.600453.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-62-62-62
NX/NY/NZ125125125
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-90-90-89
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-2542.37317103.236275.672

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 80S-PRE-rotated-2 complex from rabbit (Oryctolagus cuniculus) liver

全体名称: 80S-PRE-rotated-2 complex from rabbit (Oryctolagus cuniculus) liver
要素
  • 試料: 80S-PRE-rotated-2 complex from rabbit (Oryctolagus cuniculus) liver
  • 複合体: 80S ribosomeEukaryotic ribosome

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超分子 #1000: 80S-PRE-rotated-2 complex from rabbit (Oryctolagus cuniculus) liver

超分子名称: 80S-PRE-rotated-2 complex from rabbit (Oryctolagus cuniculus) liver
タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: Sample was re-associated from subunits / 集合状態: monomer / Number unique components: 5
分子量実験値: 4 MDa / 手法: Sedimentation

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超分子 #1: 80S ribosome

超分子名称: 80S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: LSU 60S, SSU 40S
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: rabbit / 組織: liver
分子量理論値: 4 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッド詳細: Quantifoil grids
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 77 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: VitroBot (FEI)
手法: Flash-frozen in liquid ethane on carbon coated Quantifoil grids

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 65520 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 39000
試料ステージ試料ホルダー: Cartridge / 試料ホルダーモデル: GATAN HELIUM
温度平均: 77 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 200,000 times magnification
日付2006年10月17日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: PRIMESCAN / デジタル化 - サンプリング間隔: 4.7 µm / 実像数: 87 / 平均電子線量: 20 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: By defocus groups
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER
詳細: Several rounds of multireference 3D projection refinement
使用した粒子像数: 23347

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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