[日本語] English
- PDB-3iym: Backbone Trace of the Capsid Protein Dimer of a Fungal Partitivir... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iym
タイトルBackbone Trace of the Capsid Protein Dimer of a Fungal Partitivirus from Electron Cryomicroscopy and Homology Modeling
要素Capsid proteinカプシド
キーワードVIRUS (ウイルス) / dsRNA virus / icosahedral virus / partitivirus / Penicillium stoloniferum virus S / PsV-S
機能・相同性カプシド
機能・相同性情報
生物種Penicillium stoloniferum virus S (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å
データ登録者Tang, J. / Pan, J. / Havens, W.F. / Ochoa, W.F. / Li, H. / Sinkovits, R.S. / Guu, T.S.Y. / Ghabrial, S.A. / Nibert, M.L. / Tao, J.Y. / Baker, T.S.
引用ジャーナル: Biophys J / : 2010
タイトル: Backbone trace of partitivirus capsid protein from electron cryomicroscopy and homology modeling.
著者: Jinghua Tang / Junhua Pan / Wendy M Havens / Wendy F Ochoa / Tom S Y Guu / Said A Ghabrial / Max L Nibert / Yizhi Jane Tao / Timothy S Baker /
要旨: Most dsRNA viruses have a genome-enclosing capsid that comprises 120 copies of a single coat protein (CP). These 120 CP subunits are arranged as asymmetrical dimers that surround the icosahedral ...Most dsRNA viruses have a genome-enclosing capsid that comprises 120 copies of a single coat protein (CP). These 120 CP subunits are arranged as asymmetrical dimers that surround the icosahedral fivefold axes, forming pentamers of dimers that are thought to be assembly intermediates. This scheme is violated, however, in recent structures of two dsRNA viruses, a fungal virus from family Partitiviridae and a rabbit virus from family Picobirnaviridae, both of which have 120 CP subunits organized as dimers of quasisymmetrical dimers. In this study, we report the CP backbone trace of a second fungal partitivirus, determined in this case by electron cryomicroscopy and homology modeling. This virus also exhibits quasisymmetrical CP dimers that are connected by prominent surface arches and stabilized by domain swapping between the two CP subunits. The CP fold is dominated by alpha-helices, although beta-strands mediate several important contacts. A dimer-of-dimers assembly intermediate is again implicated. The disordered N-terminal tail of each CP subunit protrudes into the particle interior and likely interacts with the genome during packaging and/or transcription. These results broaden our understanding of conserved and variable aspects of partitivirus structure and reflect the growing use of electron cryomicroscopy for atomic modeling of protein folds.
履歴
登録2010年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年11月13日Group: Other
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42018年8月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

-
構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5161
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5163
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5161
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5163
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Capsid protein
B: Capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,6612
ポリマ-93,6612
非ポリマー00
0
1
A: Capsid protein
B: Capsid protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,619,660120
ポリマ-5,619,660120
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Capsid protein
B: Capsid protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 468 kDa, 10 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)468,30510
ポリマ-468,30510
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Capsid protein
B: Capsid protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 562 kDa, 12 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)561,96612
ポリマ-561,96612
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

-
要素

#1: タンパク質 Capsid protein / カプシド


分子量: 46830.504 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: virus
由来: (天然) Penicillium stoloniferum virus S (ウイルス)
: Penicillium stoloniferum virus S / 参照: UniProt: Q6YDQ6

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: PsV-S / タイプ: VIRUS / 詳細: authentic virus particles
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: FUNGI / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Penicillium stoloniferum
緩衝液名称: 50mM Tris pH7.6, 150mM NaCl, 5mM EDTA, 1mM DTT / pH: 7.6 / 詳細: 50mM Tris pH7.6, 150mM NaCl, 5mM EDTA, 1mM DTT
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / Temp: 89 K / 湿度: 80 % / 手法: blot for 7.5 seconds before plunging

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TECNAI 20 / 日付: 2006年10月2日
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 50000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2.2 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.4 nm / カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 資料ホルダタイプ: Eucentric / 温度: 77 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

-
解析

EMソフトウェア名称: Auto3DEM / カテゴリ: 3次元再構成
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 4.7 Å / 粒子像の数: 14252 / ピクセルサイズ(公称値): 1.27 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.27 Å / 対称性のタイプ: POINT
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3168 0 0 0 3168

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る