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万見
- PDB-2xql: Fitting of the H2A-H2B histones in the electron microscopy map of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xql
タイトルFitting of the H2A-H2B histones in the electron microscopy map of the complex Nucleoplasmin:H2A-H2B histones (1:5).
要素
  • HISTONE H2A-IVヒストンH2A
  • HISTONE H2B 5ヒストンH2B
キーワードNUCLEAR PROTEIN / CHAPERONE (シャペロン) / CHROMATIN (クロマチン) / NUCLEAR-CHAPERONE / HISTONE-CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


Condensation of Prophase Chromosomes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / Processing of DNA double-strand break ends / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / PRC2 methylates histones and DNA / Oxidative Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Transcriptional regulation by small RNAs ...Condensation of Prophase Chromosomes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / Processing of DNA double-strand break ends / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / PRC2 methylates histones and DNA / Oxidative Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Transcriptional regulation by small RNAs / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / RNA Polymerase I Promoter Opening / RNA Polymerase I Promoter Escape / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Estrogen-dependent gene expression / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / nucleosome assembly / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / protein heterodimerization activity / DNA binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 ...Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A-IV / Histone H2B 5
類似検索 - 構成要素
生物種GALLUS GALLUS (ニワトリ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 19.5 Å
データ登録者Ramos, I. / Martin-Benito, J. / Finn, R. / Bretana, L. / Aloria, K. / Arizmendi, J.M. / Ausio, J. / Muga, A. / Valpuesta, J.M. / Prado, A.
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2010
タイトル: Nucleoplasmin binds histone H2A-H2B dimers through its distal face.
著者: Isbaal Ramos / Jaime Martín-Benito / Ron Finn / Laura Bretaña / Kerman Aloria / Jesús M Arizmendi / Juan Ausió / Arturo Muga / José M Valpuesta / Adelina Prado /
要旨: Nucleoplasmin (NP) is a pentameric chaperone that regulates the condensation state of chromatin extracting specific basic proteins from sperm chromatin and depositing H2A-H2B histone dimers. It has ...Nucleoplasmin (NP) is a pentameric chaperone that regulates the condensation state of chromatin extracting specific basic proteins from sperm chromatin and depositing H2A-H2B histone dimers. It has been proposed that histones could bind to either the lateral or distal face of the pentameric structure. Here, we combine different biochemical and biophysical techniques to show that natural, hyperphosphorylated NP can bind five H2A-H2B dimers and that the amount of bound ligand depends on the overall charge (phosphorylation level) of the chaperone. Three-dimensional reconstruction of NP/H2A-H2B complex carried out by electron microscopy reveals that histones interact with the chaperone distal face. Limited proteolysis and mass spectrometry indicate that the interaction results in protection of the histone fold and most of the H2A and H2B C-terminal tails. This structural information can help to understand the function of NP as a histone chaperone.
履歴
登録2010年9月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月20日Group: Derived calculations / Other / Version format compliance
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1777
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1777
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTONE H2A-IV
B: HISTONE H2B 5
C: HISTONE H2A-IV
D: HISTONE H2B 5
E: HISTONE H2A-IV
F: HISTONE H2B 5
G: HISTONE H2A-IV
H: HISTONE H2B 5
I: HISTONE H2A-IV
J: HISTONE H2B 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,06010
ポリマ－100,06010
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
HISTONE H2A-IV / ヒストンH2A / H2A HISTONE


分子量: 10034.639 Da / 分子数: 5 / 断片: RESIDUES 16-106 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / Cell: ERYTHROCYTE / 参照: UniProt: P02263
#2: タンパク質
HISTONE H2B 5 / ヒストンH2B / H2B HISTONE / H2B V


分子量: 9977.441 Da / 分子数: 5 / 断片: RESIDUES 37-126 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / Cell: ERYTHROCYTE / 参照: UniProt: P0C1H4

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: NUCLEOPLASMIN H2A-H2B HISTONES COMPLEX. / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 2MM MGCL2, 240MM NACL, 25MM TRIS-HCL / pH: 7.5 / 詳細: 2MM MGCL2, 240MM NACL, 25MM TRIS-HCL
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: NO
染色タイプ: NEGATIVE / 染色剤: Uranyl Acetate
試料支持詳細: CARBON

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 1200EXII
電子銃電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN / 加速電圧: 100 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 60000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 5.6 mm
試料ホルダ温度: 293 K
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 14
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Situsモデルフィッティング
2EMAN３次元再構成
3SPIDER３次元再構成
4Xmipp３次元再構成
CTF補正詳細: EACH PLATE
対称性点対称性: C5 (5回回転対称)
3次元再構成手法: PROJECTION MATCHING / 解像度: 19.5 Å / 粒子像の数: 5557 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.3 Å
詳細: DOCKING OF FIVE DIMERS OF H2A-H2B HISTONES IN THE NUCLEOPLASMIN H2A-H2B COMPLEX (1 5-5). THE EXTENDED REGION OF THE H2A HISTONE WAS REMOVED. THE FINAL DOCKING INCLUDES THE FRAGMENTS FROM ...詳細: DOCKING OF FIVE DIMERS OF H2A-H2B HISTONES IN THE NUCLEOPLASMIN H2A-H2B COMPLEX (1 5-5). THE EXTENDED REGION OF THE H2A HISTONE WAS REMOVED. THE FINAL DOCKING INCLUDES THE FRAGMENTS FROM AMINOACID 15 TO 105 OF H2A HISTONE AND 36 TO 125 OF H2B HISTONE. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-1777. (DEPOSITION ID: 7474).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
詳細: METHOD--VOLUMETRIC CORRELATION REFINEMENT PROTOCOL--PROJECTION MATCHING
原子モデル構築PDB-ID: 1AOI

1aoi

精密化最高解像度: 19.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 19.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7030 0 0 0 7030

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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