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万見
- PDB-1yxn: Pseudo-atomic model of a fiberless isometric variant of bacteriop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yxn
タイトルPseudo-atomic model of a fiberless isometric variant of bacteriophage phi29
要素Major head protein
キーワードVIRUS (ウイルス) / phi29 / capsid (カプシド) / icosahedral virus capsid / hk97 fold / phage (ファージ) / bacterial immuno-globulin / BIG2 / Icosahedral virus
生物種Bacillus phage phi29 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.9 Å
データ登録者Morais, M.C. / Choi, K.H. / Koti, J.S. / Chipman, P.R. / Anderson, D.L. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2005
タイトル: Conservation of the capsid structure in tailed dsDNA bacteriophages: the pseudoatomic structure of phi29.
著者: Marc C Morais / Kyung H Choi / Jaya S Koti / Paul R Chipman / Dwight L Anderson / Michael G Rossmann /
要旨: Bacteriophage phi29 is one of the smallest and simplest known dsDNA phages, making it amenable to structural investigations. The three-dimensional structure of a fiberless, isometric variant has been ...Bacteriophage phi29 is one of the smallest and simplest known dsDNA phages, making it amenable to structural investigations. The three-dimensional structure of a fiberless, isometric variant has been determined to 7.9 A resolution by cryo-electron microscopy (cryo-EM), allowing the identification of alpha helices and beta sheets. Their arrangement indicates that the folds of the phi29 and bacteriophage HK97 capsid proteins are similar except for an additional immunoglobulin-like domain of the phi29 protein. An atomic model that incorporates these two domains fits well into the cryo-EM density of the T = 3, fiberless isometric phi29 particle, and cryo-EM structures of fibered isometric and fiberless prolate prohead phi29 particles at resolutions of 8.7 A and 12.7 A, respectively. Thus, phi29 joins the growing number of phages that utilize the HK97 capsid structure, suggesting that this protein fold may be as prevalent in capsids of dsDNA phages as the jelly roll fold is in eukaryotic viruses.
履歴
登録2005年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.52024年2月14日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
Remark 999SEQUENCE The authors state that an alignment between the coordinate C-alpha atoms and the sequence ...SEQUENCE The authors state that an alignment between the coordinate C-alpha atoms and the sequence is not possible. The following is the one-letter sequence for the protein modeled in this structure, SwissProt entry P13849: MRITFNDVKTSLGITESYDIVNAIRNSQGDNFKSYVPLATANNVAEVGAGILINQTVQND FITSLVDRIGLVVIRQVSLNNPLKKFKKGQIPLGRTIEEIYTDITKEKQYDAEEAEQKVF EREMPNVKTLFHERNRQGFYHQTIQDDSLKTAFVSWGNFESFVSSIINAIYNSAEVDEYE YMKLLVDNYYSKGLFTTVKIDEPTSSTGALTEFVKKMRATARKLTLPQGSRDWNSMAVRT RSYMEDLHLIIDADLEAELDVDVLAKAFNMNRTDFLGNVTVIDGFASTGLEAVLVDKDWF MVYDNLHKMETVRNPRGLYWNYYYHVWQTLSVSRFANAVAFVSGDVPAVTQVIVSPNIAA VKQGGQQQFTAYVRATNAKDHKVVWSVEGGSTGTAITGDGLLSVSGNEDNQLTVKATVDI GTEDKPKLVVGEAVVSIRPNNASGGAQA

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Major head protein
B: Major head protein
C: Major head protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,9673
ポリマ－91,9673
非ポリマー00
水0
1
A: Major head protein
B: Major head protein
C: Major head protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,518,020180
ポリマ－5,518,020180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Major head protein
B: Major head protein
C: Major head protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 460 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)459,83515
ポリマ－459,83515
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Major head protein
B: Major head protein
C: Major head protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 552 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)551,80218
ポリマ－551,80218
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 Major head protein / Late protein Gp8 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 30655.668 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus phage phi29 (ファージ) / 属: Phi29-like viruses / 細胞株: phi29 / 遺伝子: 8 / 発現宿主: Bacillus subtilis (枯草菌)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Fiberless isometric phi29 capsid / タイプ: VIRUS
詳細: The capsid protein assembles a T=3 icosahedral virus shell. The virus particle is a protein shell with icosahedral symmetry. To generate the complete icosahedral particle, apply the following ...詳細: The capsid protein assembles a T=3 icosahedral virus shell. The virus particle is a protein shell with icosahedral symmetry. To generate the complete icosahedral particle, apply the following 59 matrices to the three chains in the icosahedral asymmetric unit, and combine with the original coordinates of the icosahedral asymmetric unit:
由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T4 (ファージ)
ウイルスについての詳細ホストのカテゴリ: BACTERIA / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Bacillus subtilus
緩衝液名称: tris-HCLトリスヒドロキシメチルアミノメタン
pH: 7.8 / 詳細: tris-HCL
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: electron microscopy grid - in vitreous ice
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: frozen in liquid ethane

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG/ST
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 38000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 100 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1EMfitモデルフィッティング
2SITUS COLORESモデルフィッティング
3SITUS COLORESモデルフィッティング
4EM3DR３次元再構成
5PFT３次元再構成EMPFT
6POR３次元再構成
CTF補正詳細: Inverse of CTF was applied to images. Both phases and amplitudes were corrected.
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: 3D reconstructions were calculated using the Fourier-Bessel method. Initial orientations were found via common-lines, improved using model based polar Fourier transform methods, and finally ...手法: 3D reconstructions were calculated using the Fourier-Bessel method. Initial orientations were found via common-lines, improved using model based polar Fourier transform methods, and finally refined by minimizing the vector difference between between structure factors calculated from a particle image and those from a central section of the Fourier transform of the model.
解像度: 7.9 Å / 粒子像の数: 5922 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.8421 Å
詳細: Software used included P3DR (3D reconstructions), PFT (initial orientation improvement), and POR (final orientation refinement.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
Target criteria: rigid body refinement in real space against laplacian filtered EM density, using the program COLORES in the package SITUS. Each molecule in the T=3 asymmetric unit was refined separately.
詳細: METHOD--6D search for each symmetry related molecule in the icosahedral asymmetric unit REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1080 0 0 0 1080

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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