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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1cxq | ||||||
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タイトル | ATOMIC RESOLUTION ASV INTEGRASE CORE DOMAIN FROM AMMONIUM SULFATE | ||||||
要素 | AVIAN SARCOMA VIRUS INTEGRASE | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / MIXED BETA-SHEET SURROUNDED BY ALPHA-HELICES | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / リボヌクレアーゼH / virion component / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity ...加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / リボヌクレアーゼH / virion component / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / viral nucleocapsid / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNAポリメラーゼ / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / タンパク質分解 / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Avian sarcoma virus (ウイルス) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO / 解像度: 1.02 Å | ||||||
データ登録者 | Lubkowski, J. / Dauter, Z. / Yang, F. / Alexandratos, J. / Merkel, G. / Skalka, A.M. / Wlodawer, A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999 タイトル: Atomic resolution structures of the core domain of avian sarcoma virus integrase and its D64N mutant. 著者: Lubkowski, J. / Dauter, Z. / Yang, F. / Alexandratos, J. / Merkel, G. / Skalka, A.M. / Wlodawer, A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1cxq.cif.gz | 80.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1cxq.ent.gz | 60.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1cxq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cx/1cxq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cx/1cxq | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is (at least) a dimer constructed from chain A and a symmetry partner generated by the two-fold symmetry operator. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 17855.441 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC CORE DOMAIN / 変異: INS(P48, L49, R50, E51, N208, L209) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Avian sarcoma virus (ウイルス) / 属: Alpharetrovirusアルファレトロウイルス属 / プラスミド: PRC23IN(52-207) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03354, UniProt: O92956*PLUS | ||||
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#2: 化合物 | ChemComp-EPE / | ||||
#3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | THE APPARENT DISCREPANCY BETWEEN THE SEQUENCE PRESENTED HERE AND THE "POL_RSVP" SEQUENCE IS A ...THE APPARENT DISCREPANC | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.93 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 2% Peg 400, 2M Ammonium Sulfate, HEPES pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 詳細: Bujacz, G., (1995) J. Mol. Biol., 253, 333. | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 95 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.98 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年3月21日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.98 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.02→20 Å / Num. all: 89063 / Num. obs: 89063 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.6 % / Biso Wilson estimate: 13.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 43.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.02→1.04 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.029 / Num. unique all: 4376 / % possible all: 99.6 |
反射 | *PLUS % possible obs: 100 % / Num. measured all: 1034785 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: AB INITIO / 解像度: 1.02→10 Å / Num. parameters: 1238 / Num. restraintsaints: 1519 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
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Refine analyze | Num. disordered residues: 1 / Occupancy sum hydrogen: 953 / Occupancy sum non hydrogen: 1248 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.02→10 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL-96 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 10 Å / σ(F): 0 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: s_plane_restr / Dev ideal: 0.338 |