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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5lzv | ||||||||||||
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タイトル | Structure of the mammalian ribosomal termination complex with accommodated eRF1(AAQ) and ABCE1. | ||||||||||||
要素 |
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キーワード | RIBOSOME (リボソーム) / Translation (翻訳) / Elongation | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 translation termination factor activity / cytoplasmic translational termination / translation release factor complex / regulation of translational termination / translation release factor activity / translation release factor activity, codon specific / protein methylation / sequence-specific mRNA binding / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay ...translation termination factor activity / cytoplasmic translational termination / translation release factor complex / regulation of translational termination / translation release factor activity / translation release factor activity, codon specific / protein methylation / sequence-specific mRNA binding / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / ヒドロキシル化 / Eukaryotic Translation Termination / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translational termination / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / cytosolic ribosome / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / ribosome binding / 5S rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / リボソーム / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / 翻訳 (生物学) / 核小体 / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.35 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Shao, S. / Murray, J. / Brown, A. / Taunton, J. / Ramakrishnan, V. / Hegde, R.S. | ||||||||||||
資金援助 | 英国, 3件
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引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2016 タイトル: Decoding Mammalian Ribosome-mRNA States by Translational GTPase Complexes. 著者: Sichen Shao / Jason Murray / Alan Brown / Jack Taunton / V Ramakrishnan / Ramanujan S Hegde / 要旨: In eukaryotes, accurate protein synthesis relies on a family of translational GTPases that pair with specific decoding factors to decipher the mRNA code on ribosomes. We present structures of the ...In eukaryotes, accurate protein synthesis relies on a family of translational GTPases that pair with specific decoding factors to decipher the mRNA code on ribosomes. We present structures of the mammalian ribosome engaged with decoding factor⋅GTPase complexes representing intermediates of translation elongation (aminoacyl-tRNA⋅eEF1A), termination (eRF1⋅eRF3), and ribosome rescue (Pelota⋅Hbs1l). Comparative analyses reveal that each decoding factor exploits the plasticity of the ribosomal decoding center to differentially remodel ribosomal proteins and rRNA. This leads to varying degrees of large-scale ribosome movements and implies distinct mechanisms for communicating information from the decoding center to each GTPase. Additional structural snapshots of the translation termination pathway reveal the conformational changes that choreograph the accommodation of decoding factors into the peptidyl transferase center. Our results provide a structural framework for how different states of the mammalian ribosome are selectively recognized by the appropriate decoding factor⋅GTPase complex to ensure translational fidelity. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5lzv.cif.gz | 5.4 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5lzv.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 5lzv.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lz/5lzv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lz/5lzv | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 4133MC 4129C 4130C 4131C 4132C 4134C 4135C 4136C 4137C 5lzsC 5lztC 5lzuC 5lzwC 5lzxC 5lzyC 5lzzC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
+タンパク質 , 78種, 78分子 ABCDEFGHIJLMNOPQRSTUVWXYZabcde...
-タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 n1
#39: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3473.451 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) |
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#45: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1788.032 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) |
-RNA鎖 , 7種, 7分子 235789hh
#46: RNA鎖 | 分子量: 24436.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) |
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#47: RNA鎖 | 分子量: 24102.275 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) |
#48: RNA鎖 | 分子量: 1148115.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) |
#49: RNA鎖 | 分子量: 38691.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) |
#50: RNA鎖 | 分子量: 50143.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) |
#51: RNA鎖 | 分子量: 602778.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) |
#85: RNA鎖 | 分子量: 4753.857 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) |
-非ポリマー , 3種, 310分子
#88: 化合物 | ChemComp-MG / #89: 化合物 | ChemComp-ZN / #90: 化合物 | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Affinity-purified 80S ribosome-nascent chain complex with eRF1(AAQ) and ABCE1. タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#87 / 由来: NATURAL | |||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 3.3 MDa / 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.4 | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 | |||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K 詳細: 3 ul aliquots were applied to the grid and incubated for 30 s, before blotting for 3s to remove excess solution. |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 59000 X / 倍率(補正後): 104478 X / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 30 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 実像数: 5706 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 16 |
-解析
ソフトウェア | 名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0124 / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1248861 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 80571 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 66.4 / プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: FSCaverage | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 解像度: 3.35→300.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.866 / SU B: 25.665 / SU ML: 0.416 / ESU R: 0.824 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 90.867 Å2
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精密化ステップ | サイクル: 1 / 合計: 223868 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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