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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-8062 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Nucleosome | |||||||||
マップデータ | None | |||||||||
試料 |
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生物種 | Xenopus (カエル) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.3 Å | |||||||||
データ登録者 | Halic M / Zocco M | |||||||||
引用 | ジャーナル: Cell Discov / 年: 2016 タイトル: The Chp1 chromodomain binds the H3K9me tail and the nucleosome core to assemble heterochromatin. 著者: Manuel Zocco / Mirela Marasovic / Paola Pisacane / Silvija Bilokapic / Mario Halic / 要旨: To maintain genome stability, cells pack large portions of their genome into silent chromatin or heterochromatin. Histone H3 lysine 9 methylation, a hallmark of heterochromatin, is recognized by ...To maintain genome stability, cells pack large portions of their genome into silent chromatin or heterochromatin. Histone H3 lysine 9 methylation, a hallmark of heterochromatin, is recognized by conserved readers called chromodomains. But how chromodomains interact with their actual binding partner, the H3K9 methylated nucleosome, remains elusive. We have determined the structure of a nucleosome trimethylated at lysine 9 of histone H3 (H3K9me3 Nucleosome) in a complex with the chromodomain of Chp1, a protein required for RNA interference-dependent heterochromatin formation in fission yeast. The cryo-electron microscopy structure reveals that the chromodomain of Chp1 binds the histone H3 lysine 9 methylated tail and the core of the nucleosome, primarily histones H3 and H2B. Mutations in chromodomain of Chp1 loops, which interact with the nucleosome core, abolished this interaction in vitro. Moreover, fission yeast cells with Chp1 loop mutations have a defect in Chp1 recruitment and heterochromatin formation. This study reveals the structural basis for heterochromatic silencing and suggests that chromodomains could read histone code in the H3 tail and the nucleosome core, which would provide an additional layer of regulation. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_8062.map.gz | 3.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-8062-v30.xml emd-8062.xml | 7.8 KB 7.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_8062_fsc.xml | 3.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_8062.png | 124 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-8062 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-8062 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_8062_validation.pdf.gz | 77.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_8062_full_validation.pdf.gz | 76.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_8062_validation.xml.gz | 494 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-8062 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-8062 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_8062.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | None | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.9 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Nucleosome core particle
全体 | 名称: Nucleosome core particle |
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要素 |
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-超分子 #1: Nucleosome core particle
超分子 | 名称: Nucleosome core particle / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 |
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由来(天然) | 生物種: Xenopus (カエル) |
組換発現 | 生物種: Enterobacteria phage L1 (ファージ) / 組換プラスミド: pBRww2 |
分子量 | 理論値: 170 KDa |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k) 平均電子線量: 25.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: RIGID BODY FIT |
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