[日本語] English
万見
- EMDB-1213: Structural model for the mannose receptor family uncovered by ele... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1213
タイトルStructural model for the mannose receptor family uncovered by electron microscopy of Endo180 and the mannose receptor.
マップデータThis a 3D reconstruction of the soluble fragment of the mannose receptor
試料
  • 試料: Soluble Form of Mouse Mannose Receptor
  • タンパク質・ペプチド: Mannose Receptor
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 33.0 Å
データ登録者Boskovic J / Arnold JN / Stilion R / Gordon S / Sim RB / Rivera-Calzada A / Wienke D / Isacke CM / Martinez-Pomares L / Llorca O
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2006
タイトル: Structural model for the mannose receptor family uncovered by electron microscopy of Endo180 and the mannose receptor.
著者: Jasminka Boskovic / James N Arnold / Richard Stilion / Siamon Gordon / Robert B Sim / Angel Rivera-Calzada / Dirk Wienke / Clare M Isacke / Luisa Martinez-Pomares / Oscar Llorca /
要旨: The mannose receptor family comprises four members in mammals, Endo180 (CD280), DEC-205 (CD205), phospholipase A(2) receptor (PLA(2)R) and the mannose receptor (MR, CD206), whose extracellular ...The mannose receptor family comprises four members in mammals, Endo180 (CD280), DEC-205 (CD205), phospholipase A(2) receptor (PLA(2)R) and the mannose receptor (MR, CD206), whose extracellular portion contains a similar domain arrangement: an N-terminal cysteine-rich domain (CysR) followed by a single fibronectin type II domain (FNII) and 8-10 C-type lectin-like domains (CTLDs). These proteins mediate diverse functions ranging from extracellular matrix turnover through collagen uptake to homeostasis and immunity based on sugar recognition. Endo180 and the MR are multivalent transmembrane receptors capable of interacting with multiple ligands; in both receptors FNII recognizes collagens, and a single CTLD retains lectin activity (CTLD2 in Endo180 and CTLD4 in MR). It is expected that the overall conformation of these multivalent molecules would deeply influence their function as the availability of their binding sites could be altered under different conditions. However, conflicting reports have been published on the three-dimensional arrangement of these receptors. Here, we have used single particle electron microscopy to elucidate the three-dimensional organization of the MR and Endo180. Strikingly, we have found that both receptors display distinct three-dimensional structures, which are, however, conceptually very similar: a bent and compact conformation built upon interactions of the CysR domain and the lone functional CTLD. Biochemical and electron microscopy experiments indicate that, under a low pH mimicking the endosomal environment, both MR and Endo180 experience large conformational changes. We propose a structural model for the mannose receptor family where at least two conformations exist that may serve to regulate differences in ligand selectivity.
履歴
登録2006年2月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2006年4月3日-
マップ公開2006年4月3日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.489813226
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.489813226
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1213.gif

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1213.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 422.9 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This a 3D reconstruction of the soluble fragment of the mannose receptor
ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.3 Å
密度
表面レベル1: 1.88 / ムービー #1: 3.4898132
最小 - 最大-3.7008 - 9.32741
平均 (標準偏差)0.00000000175807 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-24-24-24
サイズ484848
Spacing484848
セルA=B=C: 254.4 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.35.35.3
M x/y/z484848
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z254.400254.400254.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-96-96-96
NX/NY/NZ192192192
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-24-24-24
NC/NR/NS484848
D min/max/mean-3.7019.3270.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Soluble Form of Mouse Mannose Receptor

全体名称: Soluble Form of Mouse Mannose Receptor
要素
  • 試料: Soluble Form of Mouse Mannose Receptor
  • タンパク質・ペプチド: Mannose Receptor

-
超分子 #1000: Soluble Form of Mouse Mannose Receptor

超分子名称: Soluble Form of Mouse Mannose Receptor / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: monomer / Number unique components: 1
分子量実験値: 160 KDa / 理論値: 180 KDa / 手法: Gel Filtration Chromatography

-
分子 #1: Mannose Receptor

分子名称: Mannose Receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: MR
詳細: MR(CD206) is a member of mannose receptor family of transmembrane receptors which acts as a molecular scavenger that binds and internalises potentially harmful glycoproteins and may also ...詳細: MR(CD206) is a member of mannose receptor family of transmembrane receptors which acts as a molecular scavenger that binds and internalises potentially harmful glycoproteins and may also mediate phagocytosis of a wide variety of microbes.
コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 別称: Mouse / Organelle: Supernatant / 細胞中の位置: membrane
分子量実験値: 180 KDa / 理論値: 160 KDa
組換発現生物種: 293T / 組換プラスミド: pMH

-
実験情報

-
構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 10mMTris,140mM Nacl,10 mM CaCl2
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Protein was adsorbed to glow-discharged carbon-coated grids and negatively stained with 2% w/v uranyl acetate
グリッド詳細: 400 mesh copper-rhodium grid
凍結凍結剤: NONE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 1230
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系倍率（補正後）: 38000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.9 mm / 倍率（公称値）: 40000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
詳細Electron microscope was JEOL JEM-120, 120kV. Specimen holder, JEOL type M: 207EM-11020. Images were colected in low-dose conditions
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK 4489 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.3 µm / 詳細: Minolta Dimage Scan Multi Pro. Scan at 2400 dpi / ビット/ピクセル: 16

-
画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 33.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN
詳細: Angular refinement using a blob as starting reference volume
使用した粒子像数: 7322
詳細Particles were selected using boxer program from EMAN (J.Struct.Biol. (1999) 128:82-97)

-
原子モデル構築 1

初期モデル(PDB ID:

1dqo

,

2fn2

,

2msb

,

1egi

)
詳細Protocol: Rigid Body. Fiting was performed manually using UCSF Chimera package (J. Comput. Chem. (2004: 24, 1605-1612)
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る