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- PDB-8wh9: Structure of DDM1-nucleosome complex in ADP-BeFx state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wh9
タイトルStructure of DDM1-nucleosome complex in ADP-BeFx state
要素
  • ATP-dependent DNA helicase DDM1
  • DNA (antisense strand)
  • DNA (sense strand)
  • Histone H2A.6
  • Histone H2B.6
  • Histone H3.1ヒストンH3
  • Histone H4ヒストンH4
キーワードGENE REGULATION (遺伝子発現の調節) / complex / nucleosome (ヌクレオソーム) / chromatin remodeling (クロマチンリモデリング) / structural protein-hydrolase-dna complex (構造)
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-mediated transformation / トランスポゾン / chloroplast thylakoid / chromocenter / response to water deprivation / 原形質連絡 / plant-type vacuole / DNA methylation-dependent heterochromatin formation / チラコイド / ATP-dependent chromatin remodeler activity ...DNA-mediated transformation / トランスポゾン / chloroplast thylakoid / chromocenter / response to water deprivation / 原形質連絡 / plant-type vacuole / DNA methylation-dependent heterochromatin formation / チラコイド / ATP-dependent chromatin remodeler activity / 色素体 / 葉緑体 / heterochromatin formation / epigenetic regulation of gene expression / DNA helicase activity / 葉緑体 / response to bacterium / response to wounding / ペルオキシソーム / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / ヘリカーゼ / クロマチンリモデリング / protein heterodimerization activity / 核小体 / ATP hydrolysis activity / DNA binding / extracellular region / ATP binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
HELLS, N-terminal / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. ...HELLS, N-terminal / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B.6 / ヒストンH3 / ヒストンH4 / Histone H2A.6 / ATP-dependent DNA helicase DDM1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.31 Å
データ登録者Liu, Y. / Zhang, Z. / Du, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Plants / 年: 2024
タイトル: Molecular basis of chromatin remodelling by DDM1 involved in plant DNA methylation.
著者: Yue Liu / Zhihui Zhang / Hongmiao Hu / Wei Chen / Fan Zhang / Qian Wang / Changshi Wang / Kaige Yan / Jiamu Du /
要旨: Eukaryotic gene regulation occurs at the chromatin level, which requires changing the chromatin structure by a group of ATP-dependent DNA translocases-namely, the chromatin remodellers. In plants, ...Eukaryotic gene regulation occurs at the chromatin level, which requires changing the chromatin structure by a group of ATP-dependent DNA translocases-namely, the chromatin remodellers. In plants, chromatin remodellers function in various biological processes and possess both conserved and plant-specific components. DECREASE IN DNA METHYLATION 1 (DDM1) is a plant chromatin remodeller that plays a key role in the maintenance DNA methylation. Here we determined the structures of Arabidopsis DDM1 in complex with nucleosome in ADP-BeF-bound, ADP-bound and nucleotide-free conformations. We show that DDM1 specifically recognizes the H4 tail and nucleosomal DNA. The conformational differences between ADP-BeF-bound, ADP-bound and nucleotide-free DDM1 suggest a chromatin remodelling cycle coupled to ATP binding, hydrolysis and ADP release. This, in turn, triggers conformational changes in the DDM1-bound nucleosomal DNA, which alters the nucleosome structure and promotes DNA sliding. Together, our data reveal the molecular basis of chromatin remodelling by DDM1.
履歴
登録2023年9月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.1
B: Histone H4
C: Histone H2A.6
D: Histone H2B.6
E: Histone H3.1
F: Histone H4
G: Histone H2A.6
H: Histone H2B.6
I: DNA (sense strand)
J: DNA (antisense strand)
K: ATP-dependent DNA helicase DDM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)291,87313
ポリマ－291,38011
非ポリマー4932
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 9分子 AEBFCGDHK

#1: タンパク質 Histone H3.1 / ヒストンH3


分子量: 15300.968 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: HTR2, At1g09200, T12M4.9, HTR3, At3g27360, K1G2.8, HTR13, At5g10390, F12B17_260, HTR9, At5g10400, F12B17_250, HTR1, At5g65360, MNA5.9
発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P59226
#2: タンパク質 Histone H4 / ヒストンH4


分子量: 11436.467 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At1g07660, F24B9.25, At1g07820, F24B9.8, At2g28740, F8N16.2, T11P11.4, At3g45930, F16L2_140, At3g46320, F18L15.40, At3g53730, F5K20_30, At5g59690, MTH12.10, At5g59970, MMN10.22
発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P59259
#3: タンパク質 Histone H2A.6 / HTA1 / Protein RESISTANT TO AGROBACTERIUM TRANSFORMATION 5


分子量: 13680.854 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: RAT5, H2A-1, At5g54640, MRB17.14 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9LD28
#4: タンパク質 Histone H2B.6 / H2BAt / HTB9


分子量: 16474.459 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: H2B, At3g45980, F16L2.190 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: O23629
#7: タンパク質 ATP-dependent DNA helicase DDM1 / Protein CHROMATIN REMODELING 1 / AtCHR1 / CHR01 / Protein DECREASED DNA METHYLATION 1 / AtDDM1 / ...Protein CHROMATIN REMODELING 1 / AtCHR1 / CHR01 / Protein DECREASED DNA METHYLATION 1 / AtDDM1 / Protein SOMNIFEROUS 1 / SWI/SNF2-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin DDM1


分子量: 86844.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: DDM1, CHA1, CHR1, SOM1, SOM4, At5g66750, MSN2.14 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9XFH4, ヘリカーゼ

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (sense strand)


分子量: 45123.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#6: DNA鎖 DNA (antisense strand)


分子量: 45626.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 2種, 2分子

#8: 化合物 ChemComp-BEF / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION


分子量: 66.007 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: BeF3
#9: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: DDM1-nucleosome complex in ADP-BeFx state / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.29 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 6776
画像スキャン動画フレーム数/画像: 32 / 利用したフレーム数/画像: 1-32

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解析

EMソフトウェア名称: RELION / バージョン: 3.1 / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 3898721
3次元再構成解像度: 3.31 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 156597 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0116209
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.44323103
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d25.3636541
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.1222618
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0071930

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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