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万見
- PDB-8vc2: CryoEM structure of insect gustatory receptor BmGr9 in the presen... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vc2
タイトルCryoEM structure of insect gustatory receptor BmGr9 in the presence of fructose
要素Gustatory receptor
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / gustatory receptor / homotetramer / ligand-gated ion channel (リガンド依存性イオンチャネル) / seven transmembrane
機能・相同性7TM chemoreceptor / 7tm Chemosensory receptor / sensory perception of taste / シグナル伝達 / 細胞膜 / Chem-PSC / Gustatory receptor
機能・相同性情報
生物種Bombyx mori (カイコ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.98 Å
データ登録者Frank, H.M. / Walsh Jr., R.M. / Garrity, P.A. / Gaudet, R.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
Other governmentR21DC018497 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM120996 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI157194 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2023
タイトル: Structure of an insect gustatory receptor.
著者: Heather M Frank / Sanket Walujkar / Richard M Walsh / Willem J Laursen / Douglas L Theobald / Paul A Garrity / Rachelle Gaudet /
要旨: Gustatory Receptors (GRs) are critical for insect chemosensation and are potential targets for controlling pests and disease vectors. However, GR structures have not been experimentally determined. ...Gustatory Receptors (GRs) are critical for insect chemosensation and are potential targets for controlling pests and disease vectors. However, GR structures have not been experimentally determined. We present structures of Gr9 (BmGr9), a fructose-gated cation channel, in agonist-free and fructose-bound states. BmGr9 forms a tetramer similar to distantly related insect Olfactory Receptors (ORs). Upon fructose binding, BmGr9's ion channel gate opens through helix S7b movements. In contrast to ORs, BmGR9's ligand-binding pocket, shaped by a kinked helix S4 and a shorter extracellular S3-S4 loop, is larger and solvent accessible in both agonist-free and fructose-bound states. Also unlike ORs, fructose binding by BmGr9 involves helix S5 and a binding pocket lined with aromatic and polar residues. Structure-based sequence alignments reveal distinct patterns of ligand-binding pocket residue conservation in GR subfamilies associated with distinct ligand classes. These data provide insight into the molecular basis of GR ligand specificity and function.
履歴
登録2023年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gustatory receptor
B: Gustatory receptor
C: Gustatory receptor
D: Gustatory receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)221,3268
ポリマ－218,2894
非ポリマー3,0364
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Gustatory receptor


分子量: 54572.320 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bombyx mori (カイコ) / 遺伝子: Gr9 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: B3GTD7
#2: 化合物
ChemComp-PSC / (7R,17E,20E)-4-HYDROXY-N,N,N-TRIMETHYL-9-OXO-7-[(PALMITOYLOXY)METHYL]-3,5,8-TRIOXA-4-PHOSPHAHEXACOSA-17,20-DIEN-1-AMINIUM 4-OXIDE / PHOSPHATIDYLCHOLINE / 2-LINOLEOYL-1-PALMITOYL-SN-GYCEROL-3-PHOSPHOCHOLINE / ホスファチジルコリン


分子量: 759.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H81NO8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: リン脂質*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Fructose-bound BmGr9 homotetramer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.21805 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Bombyx mori (カイコ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8.25
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 105000 X / 倍率（補正後）: 60240 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3.995 sec. / 電子線照射量: 80.144 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9002
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1crYOLO1.9.6粒子像選択
2SerialEM4.1画像取得
4CTFFIND4.1.14CTF補正
7Coot0.9.8.91モデルフィッティングManual rebuilding and refining of the model.
8ISOLDE1.6.1モデルフィッティングRemodeling using molecular dynamics.
10PHENIX1.20.1-4487-000モデル精密化Initial docking of model and real space refinement.
11RELION4.0.1初期オイラー角割当
12cryoSPARC3.3.2最終オイラー角割当
14cryoSPARC3.3.2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1141024
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.98 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 233351 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 43.02 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: cross-correlation coefficient
詳細: Initial fitting was done using DockInMap in PHENIX and refined through cycles of manual rebuilding in Coot, real-space refinement in PHENIX, and remodeling by simulations run in the ISOLDE plugin of ChimeraX.
原子モデル構築詳細: ColabFold generated / Source name: Other / タイプ: in silico model
精密化交差検証法: NONE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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