[日本語] English
万見
- PDB-8tux: Capsid of mature PP7 virion with 3'end region of PP7 genomic RNA -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tux
タイトルCapsid of mature PP7 virion with 3'end region of PP7 genomic RNA
要素
  • 3'end of PP7 genomic RNA
  • Capsid proteinカプシド
  • Maturation protein A
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / Maturation protein / PP7 / pepevirus
機能・相同性
機能・相同性情報


virion attachment to host cell pilus / T=3 icosahedral viral capsid / virion component / regulation of translation / symbiont entry into host cell / RNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage PP7, coat / Phage PP7 coat protein / Assembly protein / Phage maturation protein / Bacteriophage RNA-type, capsid
類似検索 - ドメイン・相同性
: / リボ核酸 / RNA (> 10) / カプシド / Maturation protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas phage PP7 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Thongchol, J. / Zhang, J. / Zeng, L.
資金援助 米国, 7件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R21AI156846 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM141659 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-1902392 米国
Other privateTexas A and M University T3 米国
Other privateTexas A and M University X-grants 米国
Other privateTexas A and M University, Center for phage technology grant 米国
National Science Foundation (NSF, United States)PHY-1734030 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2024
タイトル: Removal of type IV pili by a small RNA virus.
著者: Jirapat Thongchol / Zihao Yu / Laith Harb / Yiruo Lin / Matthias Koch / Matthew Theodore / Utkarsh Narsaria / Joshua Shaevitz / Zemer Gitai / Yinghao Wu / Junjie Zhang / Lanying Zeng /
要旨: The retractile type IV pilus (T4P) is important for virulence of the opportunistic human pathogen . The single-stranded RNA (ssRNA) phage PP7 binds to T4P and is brought to the cell surface through ...The retractile type IV pilus (T4P) is important for virulence of the opportunistic human pathogen . The single-stranded RNA (ssRNA) phage PP7 binds to T4P and is brought to the cell surface through pilus retraction. Using fluorescence microscopy, we discovered that PP7 detaches T4P, which impairs cell motility and restricts the pathogen's virulence. Using cryo-electron microscopy, mutagenesis, optical trapping, and Langevin dynamics simulation, we resolved the structure of PP7, T4P, and the PP7/T4P complex and showed that T4P detachment is driven by the affinity between the phage maturation protein and its bound pilin, plus the pilus retraction force and speed, and pilus bending. Pilus detachment may be widespread among other ssRNA phages and their retractile pilus systems and offers new prospects for antibacterial prophylaxis and therapeutics.
履歴
登録2023年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
R: 3'end of PP7 genomic RNA
m: Maturation protein A
M: Maturation protein A
a1: Capsid protein
b1: Capsid protein
c1: Capsid protein
d1: Capsid protein
e1: Capsid protein
f1: Capsid protein
g1: Capsid protein
h1: Capsid protein
i1: Capsid protein
j1: Capsid protein
k1: Capsid protein
l1: Capsid protein
m1: Capsid protein
n1: Capsid protein
o1: Capsid protein
p1: Capsid protein
q1: Capsid protein
r1: Capsid protein
s1: Capsid protein
t1: Capsid protein
u1: Capsid protein
v1: Capsid protein
w1: Capsid protein
x1: Capsid protein
y1: Capsid protein
z1: Capsid protein
A1: Capsid protein
B1: Capsid protein
C1: Capsid protein
D1: Capsid protein
E1: Capsid protein
F1: Capsid protein
G1: Capsid protein
H1: Capsid protein
I1: Capsid protein
J1: Capsid protein
K1: Capsid protein
L1: Capsid protein
M1: Capsid protein
N1: Capsid protein
O1: Capsid protein
P1: Capsid protein
Q1: Capsid protein
R1: Capsid protein
S1: Capsid protein
T1: Capsid protein
U1: Capsid protein
V1: Capsid protein
W1: Capsid protein
X1: Capsid protein
Y1: Capsid protein
Z1: Capsid protein
01: Capsid protein
11: Capsid protein
21: Capsid protein
31: Capsid protein
41: Capsid protein
51: Capsid protein
61: Capsid protein
71: Capsid protein
A2: Capsid protein
B2: Capsid protein
C2: Capsid protein
D2: Capsid protein
E2: Capsid protein
F2: Capsid protein
G2: Capsid protein
H2: Capsid protein
I2: Capsid protein
J2: Capsid protein
K2: Capsid protein
L2: Capsid protein
M2: Capsid protein
N2: Capsid protein
O2: Capsid protein
P2: Capsid protein
Q2: Capsid protein
R2: Capsid protein
S2: Capsid protein
T2: Capsid protein
U2: Capsid protein
V2: Capsid protein
W2: Capsid protein
X2: Capsid protein
Y2: Capsid protein
Z2: Capsid protein
a2: Capsid protein
b2: Capsid protein
c2: Capsid protein
d2: Capsid protein
e2: Capsid protein
f2: Capsid protein
g2: Capsid protein
h2: Capsid protein
i2: Capsid protein
j2: Capsid protein
k2: Capsid protein
l2: Capsid protein
m2: Capsid protein
n2: Capsid protein
o2: Capsid protein
p2: Capsid protein
q2: Capsid protein
r2: Capsid protein
s2: Capsid protein
t2: Capsid protein
u2: Capsid protein
v2: Capsid protein
w2: Capsid protein
x2: Capsid protein
y2: Capsid protein
z2: Capsid protein
02: Capsid protein
12: Capsid protein
22: Capsid protein
32: Capsid protein
42: Capsid protein
52: Capsid protein
62: Capsid protein
72: Capsid protein
82: Capsid protein
92: Capsid protein
2a: Capsid protein
2b: Capsid protein
2c: Capsid protein
2d: Capsid protein
2e: Capsid protein
2f: Capsid protein
2g: Capsid protein
2h: Capsid protein
2i: Capsid protein
2j: Capsid protein
2k: Capsid protein
2l: Capsid protein
2m: Capsid protein
2n: Capsid protein
2o: Capsid protein
2p: Capsid protein
2q: Capsid protein
2r: Capsid protein
2s: Capsid protein
2t: Capsid protein
2u: Capsid protein
2v: Capsid protein
2w: Capsid protein
2x: Capsid protein
2y: Capsid protein
2z: Capsid protein
2A: Capsid protein
2B: Capsid protein
2C: Capsid protein
2D: Capsid protein
2E: Capsid protein
2F: Capsid protein
2G: Capsid protein
2H: Capsid protein
2I: Capsid protein
2J: Capsid protein
2K: Capsid protein
2L: Capsid protein
2M: Capsid protein
2N: Capsid protein
2O: Capsid protein
2P: Capsid protein
2Q: Capsid protein
2R: Capsid protein
2S: Capsid protein
2T: Capsid protein
2U: Capsid protein
2V: Capsid protein
2W: Capsid protein
2X: Capsid protein
2Y: Capsid protein
2Z: Capsid protein
aa: Capsid protein
ab: Capsid protein
ac: Capsid protein
ad: Capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,607,396181
ポリマ－2,607,396181
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

#1: RNA鎖 3'end of PP7 genomic RNA


分子量: 30456.055 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pseudomonas phage PP7 (ファージ) / 参照: GenBank: NC_001628
#2: タンパク質 Maturation protein A / MP / Assembly protein / A protein


分子量: 50763.766 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pseudomonas phage PP7 (ファージ) / 参照: UniProt: Q38061
#3: タンパク質 ...
Capsid protein / カプシド / CP / Coat protein


分子量: 13906.811 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pseudomonas phage PP7 (ファージ) / 参照: UniProt: P03630

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Pseudomonas phage PP7 / タイプ: COMPLEX
詳細: Maturation proteins of PP7, 3'end region of PP7 genomic RNA, coat protein shell of PP7
Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Pseudomonas phage PP7 (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Pseudomonas aeruginosa
ウイルス殻直径: 280 nm
緩衝液pH: 7.4
詳細: 137 mM NaCl, 2.7 mM KCl, 8 mM Na2HPO4, and 2 mM KH2PO4, pH 7.4
緩衝液成分濃度: 1 x / 名称: PBS
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 51.5 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
4RELIONCTF補正
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 644601 / 対称性のタイプ: POINT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る