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万見
- PDB-8psm: Asymmetric unit of the yeast fatty acid synthase in the non-rotat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8psm
タイトルAsymmetric unit of the yeast fatty acid synthase in the non-rotated state with ACP at the malonyl/palmitoyl transferase domain (FASx sample)
要素
  • Fatty acid synthase subunit alpha脂肪酸合成酵素
  • Fatty acid synthase subunit beta脂肪酸合成酵素
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN (細胞質基質) / Fatty acid synthase (脂肪酸合成酵素) / acyl carrier protein / FAS / ACP
機能・相同性
機能・相同性情報


: / fatty-acyl-CoA synthase system / : / fatty-acyl-CoA synthase activity / fatty acid synthase complex / (3R)-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase activity / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase / palmitoyltransferase activity / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase activity / oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase ...: / fatty-acyl-CoA synthase system / : / fatty-acyl-CoA synthase activity / fatty acid synthase complex / (3R)-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase activity / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase / palmitoyltransferase activity / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase activity / oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase / (3R)-3-hydroxypalmitoyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase activity / holo-[acyl-carrier-protein] synthase activity / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase activity / fatty acid synthase activity / 3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase / (3R)-3-hydroxymyristoyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase activity / beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH) activity / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / long-chain fatty acid biosynthetic process / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / lipid droplet / magnesium ion binding / ミトコンドリア / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Fatty acid synthase, meander beta sheet domain / Fatty acid synthase subunit beta, N-terminal domain / : / N-terminal domain in fatty acid synthase subunit beta / Fatty acid synthase meander beta sheet domain / Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, fungi / Fatty acid synthase subunit alpha, acyl carrier domain / Fatty acid synthase subunit alpha Acyl carrier domain / Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, central domain / Fatty acid synthase alpha subunit, yeast ...Fatty acid synthase, meander beta sheet domain / Fatty acid synthase subunit beta, N-terminal domain / : / N-terminal domain in fatty acid synthase subunit beta / Fatty acid synthase meander beta sheet domain / Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, fungi / Fatty acid synthase subunit alpha, acyl carrier domain / Fatty acid synthase subunit alpha Acyl carrier domain / Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, central domain / Fatty acid synthase alpha subunit, yeast / Fatty acid synthase subunit beta/Fas1-like, helical / Fatty acid synthase type I, helical / Fatty acid synthase type I helical domain / 脂肪酸合成酵素 / N-terminal of MaoC-like dehydratase / N-terminal half of MaoC dehydratase / Starter unit:ACP transacylase / Starter unit:ACP transacylase in aflatoxin biosynthesis / Holo-[acyl carrier protein] synthase / Phosphopantetheine-protein transferase domain / MaoC-like dehydratase domain / MaoC like domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain superfamily / 4'-phosphopantetheinyl transferase superfamily / HotDog domain superfamily / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site. / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Aldolase-type TIM barrel / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンモノヌクレオチド / 4'-PHOSPHOPANTETHEINE / Fatty acid synthase subunit beta / Fatty acid synthase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Singh, K. / Bunzel, G. / Graf, B. / Yip, K.M. / Stark, H. / Chari, A.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Cell / 年: 2023
タイトル: Reconstruction of a fatty acid synthesis cycle from acyl carrier protein and cofactor structural snapshots.
著者: Kashish Singh / Georg Bunzel / Benjamin Graf / Ka Man Yip / Meina Neumann-Schaal / Holger Stark / Ashwin Chari /
要旨: Fatty acids (FAs) play a central metabolic role in living cells as constituents of membranes, cellular energy reserves, and second messenger precursors. A 2.6 MDa FA synthase (FAS), where the ...Fatty acids (FAs) play a central metabolic role in living cells as constituents of membranes, cellular energy reserves, and second messenger precursors. A 2.6 MDa FA synthase (FAS), where the enzymatic reactions and structures are known, is responsible for FA biosynthesis in yeast. Essential in the yeast FAS catalytic cycle is the acyl carrier protein (ACP) that actively shuttles substrates, biosynthetic intermediates, and products from one active site to another. We resolve the S. cerevisiae FAS structure at 1.9 Å, elucidating cofactors and water networks involved in their recognition. Structural snapshots of ACP domains bound to various enzymatic domains allow the reconstruction of a full yeast FA biosynthesis cycle. The structural information suggests that each FAS functional unit could accommodate exogenous proteins to incorporate various enzymatic activities, and we show proof-of-concept experiments where ectopic proteins are used to modulate FAS product profiles.
履歴
登録2023年7月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fatty acid synthase subunit alpha
B: Fatty acid synthase subunit alpha
G: Fatty acid synthase subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)644,1245
ポリマ－643,3093
非ポリマー8152
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area12640 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area155540 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Fatty acid synthase subunit alpha / 脂肪酸合成酵素


分子量: 207184.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
参照: UniProt: P19097, fatty-acyl-CoA synthase system, 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase, beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I
#2: タンパク質 Fatty acid synthase subunit beta / 脂肪酸合成酵素


分子量: 228940.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
参照: UniProt: P07149, fatty-acyl-CoA synthase system, 3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase, enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH), [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase, ...参照: UniProt: P07149, fatty-acyl-CoA synthase system, 3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase, enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH), [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase, [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase, oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase
#3: 化合物 ChemComp-PNS / 4'-PHOSPHOPANTETHEINE / パンテテイン4′-りん酸 / Phosphopantetheine


分子量: 358.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H23N2O7PS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN / フラビンモノヌクレオチド


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Yeast fatty acid synthase脂肪酸合成酵素 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #2 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
緩衝液pH: 6.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 25000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 5000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1.14CTF補正
10RELION3.1初期オイラー角割当
11RELION3.1最終オイラー角割当
13RELION3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 58437 / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 3.1→182.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.903 / SU B: 9.581 / SU ML: 0.16 / ESU R: 0.272
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.27001 --
obs0.27001 398110 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 101.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å2-0.37 Å2-0.11 Å2
2--0.86 Å2-0.1 Å2
3----0.94 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 29625
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0070.01330243
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0020.01728883
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.4931.64440966
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.1911.5866741
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg6.22153768
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg35.35223.5411474
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg14.937155318
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg15.64715137
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0590.23993
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0060.0234213
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.026642
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it7.99810.07415096
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other7.98710.07415095
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it11.71115.13918856
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other11.71315.1418857
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it9.58411.18715147
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other9.58411.18815148
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other15.10716.32422111
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined18.19532907
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other18.19532908
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.444 29525 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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