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万見
- PDB-8j80: Cryo-EM structure of hZnT7-Fab complex in zinc state 1, determine... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8j80
タイトルCryo-EM structure of hZnT7-Fab complex in zinc state 1, determined in heterogeneous conformations- one subunit in an inward-facing zinc-bound and the other in an outward-facing zinc-unbound conformation
要素
  • Heavy chain of YN7114-08 Fab
  • Light chain of YN7114-08 Fab
  • Zinc transporter 7Zinc transporter protein
キーワードMETAL TRANSPORT / zinc (亜鉛) / proton (陽子) / transporter (運搬体タンパク質) / Golgi apparatus (ゴルジ体) / metal transporter / histidine-rich loop
機能・相同性
機能・相同性情報


zinc ion import into Golgi lumen / Golgi cis cisterna membrane / zinc ion transmembrane transporter activity / intracellular zinc ion homeostasis / sarcoplasmic reticulum membrane / cytoplasmic vesicle / vesicle / ゴルジ体 / perinuclear region of cytoplasm / ゴルジ体 ...zinc ion import into Golgi lumen / Golgi cis cisterna membrane / zinc ion transmembrane transporter activity / intracellular zinc ion homeostasis / sarcoplasmic reticulum membrane / cytoplasmic vesicle / vesicle / ゴルジ体 / perinuclear region of cytoplasm / ゴルジ体 / ミトコンドリア / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Zinc transporter Msc2-like / Cation efflux protein / Cation efflux transmembrane domain superfamily / Cation efflux family
類似検索 - ドメイン・相同性
Zinc transporter 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.68 Å
データ登録者Han, B.B. / Inaba, K. / Watanabe, S.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)18H03978 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)21H04758 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)21H05247 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structures of human zinc transporter ZnT7 reveal the mechanism of Zn uptake into the Golgi apparatus.
著者: Han Ba Bui / Satoshi Watanabe / Norimichi Nomura / Kehong Liu / Tomoko Uemura / Michio Inoue / Akihisa Tsutsumi / Hiroyuki Fujita / Kengo Kinoshita / Yukinari Kato / So Iwata / Masahide Kikkawa / Kenji Inaba /
要旨: Zinc ions (Zn) are vital to most cells, with the intracellular concentrations of Zn being tightly regulated by multiple zinc transporters located at the plasma and organelle membranes. We herein ...Zinc ions (Zn) are vital to most cells, with the intracellular concentrations of Zn being tightly regulated by multiple zinc transporters located at the plasma and organelle membranes. We herein present the 2.2-3.1 Å-resolution cryo-EM structures of a Golgi-localized human Zn/H antiporter ZnT7 (hZnT7) in Zn-bound and unbound forms. Cryo-EM analyses show that hZnT7 exists as a dimer via tight interactions in both the cytosolic and transmembrane (TM) domains of two protomers, each of which contains a single Zn-binding site in its TM domain. hZnT7 undergoes a TM-helix rearrangement to create a negatively charged cytosolic cavity for Zn entry in the inward-facing conformation and widens the luminal cavity for Zn release in the outward-facing conformation. An exceptionally long cytosolic histidine-rich loop characteristic of hZnT7 binds two Zn ions, seemingly facilitating Zn recruitment to the TM metal transport pathway. These structures permit mechanisms of hZnT7-mediated Zn uptake into the Golgi to be proposed.
履歴
登録2023年4月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zinc transporter 7
C: Light chain of YN7114-08 Fab
E: Heavy chain of YN7114-08 Fab
B: Zinc transporter 7
F: Heavy chain of YN7114-08 Fab
D: Light chain of YN7114-08 Fab
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,3037
ポリマ－184,2386
非ポリマー651
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Zinc transporter 7 / Zinc transporter protein / ZnT-7 / Solute carrier family 30 member 7 / Znt-like transporter 2


分子量: 43004.320 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC30A7, ZNT7, ZNTL2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8NEW0
#2: 抗体 Light chain of YN7114-08 Fab


分子量: 24140.529 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: 抗体 Heavy chain of YN7114-08 Fab


分子量: 24974.102 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human ZnT7-Fab complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL CRYO ARM 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 1700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.68 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 105351 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00511443
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.72815579
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d16.9844034
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0481783
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0071973

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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