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- PDB-8cdd: PfRH5-PfCyRPA-PfRIPR complex from Plasmodium falciparum bound to ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cdd
タイトルPfRH5-PfCyRPA-PfRIPR complex from Plasmodium falciparum bound to antibody Cy.003
要素
  • Cy.003 heavy chain
  • Cy.003 light chain
  • Cysteine-rich protective antigen
  • Reticulocyte-binding protein homolog 5
  • Rh5-interacting protein
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / Plasmodium falciparum / erythrocyte-invasion / PfRCR / blood stage malaria vaccine
機能・相同性
機能・相同性情報


rhoptry lumen / rhoptry / microneme lumen / microneme / symbiont entry into host / host cell membrane / bicellular tight junction / apical part of cell / heparin binding / cytoplasmic vesicle ...rhoptry lumen / rhoptry / microneme lumen / microneme / symbiont entry into host / host cell membrane / bicellular tight junction / apical part of cell / heparin binding / cytoplasmic vesicle / host extracellular space / host cell surface receptor binding / host cell plasma membrane / protein-containing complex / extracellular region / 生体膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Rh5 coiled-coil domain / Rh5 coiled-coil domain / Cysteine-rich protective antigen 6 bladed domain / Cysteine-Rich Protective Antigen 6 bladed domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain signature 2. / EGF様ドメイン
類似検索 - ドメイン・相同性
Rh5-interacting protein / Reticulocyte-binding protein homolog 5 / Cysteine-rich protective antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Farrell, B. / Higgins, M.K.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust220797/Z/20/Z 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: The PfRCR complex bridges malaria parasite and erythrocyte during invasion.
著者: Brendan Farrell / Nawsad Alam / Melissa N Hart / Abhishek Jamwal / Robert J Ragotte / Hannah Walters-Morgan / Simon J Draper / Ellen Knuepfer / Matthew K Higgins /
要旨: The symptoms of malaria occur during the blood stage of infection, when parasites invade and replicate within human erythrocytes. The PfPCRCR complex, containing PfRH5 (refs. ), PfCyRPA, PfRIPR, ...The symptoms of malaria occur during the blood stage of infection, when parasites invade and replicate within human erythrocytes. The PfPCRCR complex, containing PfRH5 (refs. ), PfCyRPA, PfRIPR, PfCSS and PfPTRAMP, is essential for erythrocyte invasion by the deadliest human malaria parasite, Plasmodium falciparum. Invasion can be prevented by antibodies or nanobodies against each of these conserved proteins, making them the leading blood-stage malaria vaccine candidates. However, little is known about how PfPCRCR functions during invasion. Here we present the structure of the PfRCR complex, containing PfRH5, PfCyRPA and PfRIPR, determined by cryogenic-electron microscopy. We test the hypothesis that PfRH5 opens to insert into the membrane, instead showing that a rigid, disulfide-locked PfRH5 can mediate efficient erythrocyte invasion. We show, through modelling and an erythrocyte-binding assay, that PfCyRPA-binding antibodies neutralize invasion through a steric mechanism. We determine the structure of PfRIPR, showing that it consists of an ordered, multidomain core flexibly linked to an elongated tail. We also show that the elongated tail of PfRIPR, which is the target of growth-neutralizing antibodies, binds to the PfCSS-PfPTRAMP complex on the parasite membrane. A modular PfRIPR is therefore linked to the merozoite membrane through an elongated tail, and its structured core presents PfCyRPA and PfRH5 to interact with erythrocyte receptors. This provides fresh insight into the molecular mechanism of erythrocyte invasion and opens the way to new approaches in rational vaccine design.
履歴
登録2023年1月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.42024年2月7日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rh5-interacting protein
B: Cysteine-rich protective antigen
C: Reticulocyte-binding protein homolog 5
D: Cy.003 light chain
E: Cy.003 heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)270,0625
ポリマ－270,0625
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10250 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area74680 Å2

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要素

#1: タンパク質 Rh5-interacting protein / PfRipr


分子量: 124275.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
遺伝子: RIPR, PFC1045C, PF3D7_0323400
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: O97302
#2: タンパク質 Cysteine-rich protective antigen / Inactive sialidase CyRPA / PfCyRPA


分子量: 40184.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
遺伝子: CyRPA, pfd1130w, PF3D7_0423800 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8IFM8
#3: タンパク質 Reticulocyte-binding protein homolog 5 / PfRH5


分子量: 60157.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
遺伝子: RH5, PFD1145c, PF3D7_0424100
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q8IFM5
#4: タンパク質 Cy.003 light chain


分子量: 22083.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#5: 抗体 Cy.003 heavy chain


分子量: 23362.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: PfRH5-PfCyRPA-PfRIPR complex bound to Fab fragment from antibody Cy.003
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 48.97 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 500277 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00313419
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.63918118
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.4341766
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0441972
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0032323

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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