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万見
- PDB-8afz: Architecture of the ESCPE-1 membrane coat -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8afz
タイトルArchitecture of the ESCPE-1 membrane coat
要素
  • Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
  • Sorting nexin-1
  • Sorting nexin-5
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / sorting nexins / PX domain / BAR domain / endosomes (エンドソーム) / retrograde transport (軸索輸送) / endocytic recycling / cargo recognition / protein coat / membrane recruitment / membrane deformation / membrane tubules.
機能・相同性
機能・相同性情報


retromer, tubulation complex / lamellipodium morphogenesis / 飲作用 / cytoplasmic side of early endosome membrane / leptin receptor binding / tubular endosome / macropinocytic cup / early endosome to Golgi transport / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / clathrin coat ...retromer, tubulation complex / lamellipodium morphogenesis / 飲作用 / cytoplasmic side of early endosome membrane / leptin receptor binding / tubular endosome / macropinocytic cup / early endosome to Golgi transport / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / clathrin coat / retromer complex binding / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor receptor activity / insulin-like growth factor binding / retromer complex / transferrin receptor binding / insulin-like growth factor II binding / trans-Golgi network transport vesicle / positive regulation by host of viral process / retinoic acid binding / retrograde transport, endosome to Golgi / lysosomal transport / phagocytic cup / epidermal growth factor receptor binding / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / nuclear envelope lumen / dynactin binding / D-mannose binding / endocytic vesicle / G-protein alpha-subunit binding / regulation of macroautophagy / animal organ regeneration / response to retinoic acid / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / 小胞 / ruffle / phosphatidylinositol binding / receptor-mediated endocytosis / post-embryonic development / secretory granule membrane / trans-Golgi network membrane / liver development / phosphoprotein binding / intracellular protein transport / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / insulin receptor binding / ゴルジ体 / cytoplasmic side of plasma membrane / receptor internalization / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / signaling receptor activity / lamellipodium / Clathrin-mediated endocytosis / early endosome membrane / 精子形成 / vesicle / リソソーム / エンドソーム / endosome membrane / エンドソーム / cadherin binding / positive regulation of apoptotic process / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein heterodimerization activity / ゴルジ体 / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of DNA-templated transcription / ゴルジ体 / enzyme binding / 細胞膜 / シグナル伝達 / protein homodimerization activity / protein-containing complex / extracellular exosome / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Sorting nexin, N-terminal / Sorting nexin-1 / Sorting Nexin 1, PX domain / Sorting nexin, N-terminal domain / SNX5, PX domain / Sorting nexin-5 / Sorting nexin-5/6/32 / Sorting nexin Vps5-like, C-terminal / Vps5 C terminal like / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat ...Sorting nexin, N-terminal / Sorting nexin-1 / Sorting Nexin 1, PX domain / Sorting nexin, N-terminal domain / SNX5, PX domain / Sorting nexin-5 / Sorting nexin-5/6/32 / Sorting nexin Vps5-like, C-terminal / Vps5 C terminal like / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / MRH domain / MRH domain profile. / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / フィブロネクチンII型ドメイン / Fibronectin type II domain superfamily / フィブロネクチンII型ドメイン / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / AH/BAR domain superfamily / Kringle-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Cation-independent mannose-6-phosphate receptor / Sorting nexin-1 / Sorting nexin-5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10 Å
データ登録者Lopez-Robles, C. / Scaramuzza, S. / Astorga-Simon, E. / Ishida, M. / Williamsom, C.D. / Banos-Mateos, S. / Gil-Carton, D. / Romero, M. / Vidaurrazaga, A. / Fernandez-Recio, J. ...Lopez-Robles, C. / Scaramuzza, S. / Astorga-Simon, E. / Ishida, M. / Williamsom, C.D. / Banos-Mateos, S. / Gil-Carton, D. / Romero, M. / Vidaurrazaga, A. / Fernandez-Recio, J. / Rojas, A.L. / Bonifacino, J.S. / Castano-Diez, D. / Hierro, A.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPID2020-119132GB-100 スペイン
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Architecture of the ESCPE-1 membrane coat.
著者: Carlos Lopez-Robles / Stefano Scaramuzza / Elsa N Astorga-Simon / Morié Ishida / Chad D Williamson / Soledad Baños-Mateos / David Gil-Carton / Miguel Romero-Durana / Ander Vidaurrazaga / ...著者: Carlos Lopez-Robles / Stefano Scaramuzza / Elsa N Astorga-Simon / Morié Ishida / Chad D Williamson / Soledad Baños-Mateos / David Gil-Carton / Miguel Romero-Durana / Ander Vidaurrazaga / Juan Fernandez-Recio / Adriana L Rojas / Juan S Bonifacino / Daniel Castaño-Díez / Aitor Hierro /
要旨: Recycling of membrane proteins enables the reuse of receptors, ion channels and transporters. A key component of the recycling machinery is the endosomal sorting complex for promoting exit 1 (ESCPE-1) ...Recycling of membrane proteins enables the reuse of receptors, ion channels and transporters. A key component of the recycling machinery is the endosomal sorting complex for promoting exit 1 (ESCPE-1), which rescues transmembrane proteins from the endolysosomal pathway for transport to the trans-Golgi network and the plasma membrane. This rescue entails the formation of recycling tubules through ESCPE-1 recruitment, cargo capture, coat assembly and membrane sculpting by mechanisms that remain largely unknown. Herein, we show that ESCPE-1 has a single-layer coat organization and suggest how synergistic interactions between ESCPE-1 protomers, phosphoinositides and cargo molecules result in a global arrangement of amphipathic helices to drive tubule formation. Our results thus define a key process of tubule-based endosomal sorting.
履歴
登録2022年7月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年6月28日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / citation ...atom_site / citation / citation_author / pdbx_struct_oper_list / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_torsion / struct_sheet_range
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.beg_label_comp_id / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_comp_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_comp_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
解説: Atomic clashes / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12023年7月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sorting nexin-1
B: Sorting nexin-5
C: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,8023
ポリマ－109,8023
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Sorting nexin-1 /


分子量: 59144.340 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNX1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13596
#2: タンパク質 Sorting nexin-5 /


分子量: 46891.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNX5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5X3
#3: タンパク質・ペプチド Cation-independent mannose-6-phosphate receptor / CI Man-6-P receptor / CI-MPR / M6PR / 300 kDa mannose 6-phosphate receptor / MPR 300 / Insulin-like ...CI Man-6-P receptor / CI-MPR / M6PR / 300 kDa mannose 6-phosphate receptor / MPR 300 / Insulin-like growth factor 2 receptor / Insulin-like growth factor II receptor / IGF-II receptor / M6P/IGF2 receptor / M6P/IGF2R


分子量: 3766.033 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGF2R, MPRI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11717

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: Endosomal Sorting Complex for Promoting Exit 1 (ESCPE-1)
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.110 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 282 K / 詳細: Incubation time 30s Blotting time 2s

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 2.8 e/Å2 / Avg electron dose per subtomogram: 114 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1
画像スキャン動画フレーム数/画像: 10

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 10 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 15116 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selectionNum. of tomograms: 57 / Num. of volumes extracted: 77436

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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