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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7zw6 | ||||||
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タイトル | Oligomeric structure of SynDLP | ||||||
要素 | Slr0869 protein | ||||||
キーワード | LIPID BINDING PROTEIN / BDLP / cyanobacteria (藍藻) / membrane remodeling | ||||||
機能・相同性 | Mitofusin family / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / GTPase activity / GTP binding / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Slr0869 protein 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | ||||||
データ登録者 | Gewehr, L. / Junglas, B. / Jilly, R. / Franz, J. / Wenyu, E.Z. / Weidner, T. / Bonn, M. / Sachse, C. / Schneider, D. | ||||||
資金援助 | European Union, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: SynDLP is a dynamin-like protein of Synechocystis sp. PCC 6803 with eukaryotic features. 著者: Lucas Gewehr / Benedikt Junglas / Ruven Jilly / Johannes Franz / Wenyu Eva Zhu / Tobias Weidner / Mischa Bonn / Carsten Sachse / Dirk Schneider / 要旨: Dynamin-like proteins are membrane remodeling GTPases with well-understood functions in eukaryotic cells. However, bacterial dynamin-like proteins are still poorly investigated. SynDLP, the dynamin- ...Dynamin-like proteins are membrane remodeling GTPases with well-understood functions in eukaryotic cells. However, bacterial dynamin-like proteins are still poorly investigated. SynDLP, the dynamin-like protein of the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803, forms ordered oligomers in solution. The 3.7 Å resolution cryo-EM structure of SynDLP oligomers reveals the presence of oligomeric stalk interfaces typical for eukaryotic dynamin-like proteins. The bundle signaling element domain shows distinct features, such as an intramolecular disulfide bridge that affects the GTPase activity, or an expanded intermolecular interface with the GTPase domain. In addition to typical GD-GD contacts, such atypical GTPase domain interfaces might be a GTPase activity regulating tool in oligomerized SynDLP. Furthermore, we show that SynDLP interacts with and intercalates into membranes containing negatively charged thylakoid membrane lipids independent of nucleotides. The structural characteristics of SynDLP oligomers suggest it to be the closest known bacterial ancestor of eukaryotic dynamin. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7zw6.cif.gz | 1.2 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7zw6.ent.gz | 1023.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7zw6.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zw/7zw6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zw/7zw6 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 14993MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
NCS oper:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 93705.398 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア) 株: PCC 6803 / Kazusa / 遺伝子: slr0869 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta-gami 2 (DE3) / 参照: UniProt: P73765 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: filamentous homo-oligomer of SynDLP / タイプ: CELL / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||||||
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由来(天然) | 生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア) | ||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: Rosetta-gami 2 (DE3) | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 293 K / 詳細: Blotting force -10 Blotting time 3 s |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 49000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 2000 nm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 26.5 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8322 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
-解析
ソフトウェア |
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C2 (2回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 977199 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 119.29 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS |
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