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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7dpf | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Coxsackievirus B1 mature virion | ||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS (ウイルス) / Coxsackievirus B1 / mature virion / Cryo-EM (低温電子顕微鏡法) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / : ...symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / : / カプシド / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / DNA複製 / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / symbiont entry into host cell / RNA依存性RNAポリメラーゼ / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / RNA binding / ATP binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Coxsackievirus B1 (コクサッキーウイルス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | ||||||
データ登録者 | Zheng, Q. / Li, S. | ||||||
引用 | ジャーナル: Cell Host Microbe / 年: 2021 タイトル: Cryo-EM structures reveal the molecular basis of receptor-initiated coxsackievirus uncoating. 著者: Longfa Xu / Qingbing Zheng / Rui Zhu / Zhichao Yin / Hai Yu / Yu Lin / Yuanyuan Wu / Maozhou He / Yang Huang / Yichao Jiang / Hui Sun / Zhenghui Zha / Hongwei Yang / Qiongzi Huang / Dongqing ...著者: Longfa Xu / Qingbing Zheng / Rui Zhu / Zhichao Yin / Hai Yu / Yu Lin / Yuanyuan Wu / Maozhou He / Yang Huang / Yichao Jiang / Hui Sun / Zhenghui Zha / Hongwei Yang / Qiongzi Huang / Dongqing Zhang / Zhenqin Chen / Xiangzhong Ye / Jinle Han / Lisheng Yang / Che Liu / Yuqiong Que / Mujin Fang / Ying Gu / Jun Zhang / Wenxin Luo / Z Hong Zhou / Shaowei Li / Tong Cheng / Ningshao Xia / 要旨: Enterovirus uncoating receptors bind at the surface depression ("canyon") that encircles each capsid vertex causing the release of a host-derived lipid called "pocket factor" that is buried in a ...Enterovirus uncoating receptors bind at the surface depression ("canyon") that encircles each capsid vertex causing the release of a host-derived lipid called "pocket factor" that is buried in a hydrophobic pocket formed by the major viral capsid protein, VP1. Coxsackievirus and adenovirus receptor (CAR) is a universal uncoating receptor of group B coxsackieviruses (CVB). Here, we present five high-resolution cryoEM structures of CVB representing different stages of virus infection. Structural comparisons show that the CAR penetrates deeper into the canyon than other uncoating receptors, leading to a cascade of events: collapse of the VP1 hydrophobic pocket, high-efficiency release of the pocket factor and viral uncoating and genome release under neutral pH, as compared with low pH. Furthermore, we identified a potent therapeutic antibody that can neutralize viral infection by interfering with virion-CAR interactions, destabilizing the capsid and inducing virion disruption. Together, these results define the structural basis of CVB cell entry and antibody neutralization. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7dpf.cif.gz | 152.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7dpf.ent.gz | 119.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7dpf.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dp/7dpf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dp/7dpf | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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| x 60
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| x 5
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| x 6
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 31207.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Coxsackievirus B1 (コクサッキーウイルス) 参照: UniProt: W8GTF7 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 29122.744 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Coxsackievirus B1 (コクサッキーウイルス) 参照: UniProt: A0A2S0RQC2 |
#3: タンパク質 | 分子量: 26328.764 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Coxsackievirus B1 (コクサッキーウイルス) 参照: UniProt: A0A0G4PYT0 |
#4: タンパク質 | 分子量: 7484.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Coxsackievirus B1 (コクサッキーウイルス) 参照: UniProt: A0A2S1FMR1 |
#5: 化合物 | ChemComp-PLM / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Coxsackievirus B1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1-#4 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Coxsackievirus B1 (コクサッキーウイルス) |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F30 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | 電子線照射量: 25 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY |
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3次元再構成 | 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 35999 / 対称性のタイプ: POINT |