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万見
- PDB-6z05: Campylobacter jejuni serine protease HtrA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z05
タイトルCampylobacter jejuni serine protease HtrA
要素DegQ family serine endoprotease
キーワードLYASE (リアーゼ) / Campylobacter jejuni / serine protease (セリンプロテアーゼ) / HtrA / dodecamer
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase Do / ペリプラズム / serine-type endopeptidase activity
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1C, Do / PDZドメイン / Peptidase S1C / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Periplasmic serine endoprotease DegP-like
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.8 Å
データ登録者Grinzato, A. / Kandiah, E. / Zanotti, G.
引用ジャーナル: Gut Microbes / 年: 2020
タイトル: Functional analysis and cryo-electron microscopy of serine protease HtrA.
著者: Urszula Zarzecka / Alessandro Grinzato / Eaazhisai Kandiah / Dominik Cysewski / Paola Berto / Joanna Skorko-Glonek / Giuseppe Zanotti / Steffen Backert /
要旨: is a predominant zoonotic pathogen causing gastroenteritis and other diseases in humans. An important bacterial virulence factor is the secreted serine protease HtrA (HtrA ), which targets tight ... is a predominant zoonotic pathogen causing gastroenteritis and other diseases in humans. An important bacterial virulence factor is the secreted serine protease HtrA (HtrA ), which targets tight and adherens junctional proteins in the gut epithelium. Here we have investigated the function and structure of HtrA using biochemical assays and cryo-electron microscopy. Mass spectrometry analysis identified differences and similarities in the cleavage site specificity for HtrA by comparison to the HtrA counterparts from and . We defined the architecture of HtrA at 5.8 Å resolution as a dodecamer, built of four trimers. The contacts between the trimers are quite loose, a fact that explains the flexibility and mobility of the dodecameric assembly. This flexibility has also been studied through molecular dynamics simulation, which revealed opening of the dodecamer to expose the proteolytically active site of the protease. Moreover, we examined the rearrangements at the level of oligomerization in the presence or absence of substrate using size exclusion chromatography, which revealed hexamers, dodecamers and larger oligomeric forms, as well as remarkable stability of higher oligomeric forms (> 12-mers) compared to previously tested homologs from other bacteria. Extremely dynamic decay of the higher oligomeric forms into lower forms was observed after full cleavage of the substrate by the proteolytically active variant of HtrA . Together, this is the first report on the in-depth functional and structural analysis of HtrA , which may allow the construction of therapeutically relevant HtrA inhibitors in the near future.
履歴
登録2020年5月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11003
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DegQ family serine endoprotease
B: DegQ family serine endoprotease
C: DegQ family serine endoprotease
D: DegQ family serine endoprotease
E: DegQ family serine endoprotease
F: DegQ family serine endoprotease
G: DegQ family serine endoprotease
H: DegQ family serine endoprotease
I: DegQ family serine endoprotease
J: DegQ family serine endoprotease
K: DegQ family serine endoprotease
L: DegQ family serine endoprotease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)566,18912
ポリマ－566,18912
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
DegQ family serine endoprotease / Serine protease HtrA


分子量: 47182.379 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
遺伝子: htrA, AY595_01940, B7T14_05270, BB943_00930, BB980_02965, BOI95_01210, CA962_01090, CKH46_05385, CW563_00090, DK813_04915, DQX79_02990, DUH84_04555, DW530_01050, F0N90_05545, F1O60_00260, ...遺伝子: htrA, AY595_01940, B7T14_05270, BB943_00930, BB980_02965, BOI95_01210, CA962_01090, CKH46_05385, CW563_00090, DK813_04915, DQX79_02990, DUH84_04555, DW530_01050, F0N90_05545, F1O60_00260, F3L27_00375, F6319_03730, F7858_01545, FR416_00510, FRM19_03410, FRQ83_01860, FZ422_01615, FZU65_03575
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A620LS18

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: HtrA dodecamer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 44 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: T (正4面体型対称)
3次元再構成解像度: 5.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 113843 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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