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- PDB-6edj: Cryo-EM structure of Woodchuck hepatitis virus capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6edj
タイトルCryo-EM structure of Woodchuck hepatitis virus capsid
要素External core antigen
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE (ウイルス様粒子) / WHV / Capsid structure
機能・相同性
機能・相同性情報


virus-mediated perturbation of host defense response => GO:0019049 / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / T=4 icosahedral viral capsid / : / virus-mediated perturbation of host defense response / viral penetration into host nucleus / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / structural molecule activity ...virus-mediated perturbation of host defense response => GO:0019049 / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / T=4 icosahedral viral capsid / : / virus-mediated perturbation of host defense response / viral penetration into host nucleus / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / DNA binding / RNA binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Hepatitis B virus, capsid N-terminal / Hepatitis core protein, putative zinc finger / Hepatitis core antigen / Viral capsid core domain supefamily, Hepatitis B virus / Hepatitis core antigen
類似検索 - ドメイン・相同性
External core antigen / External core antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Woodchuck hepatitis virus (マーモセット肝炎ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.52 Å
データ登録者Zhao, Z. / Wang, J.C. / Zlotnick, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01-AI11893 米国
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2019
タイトル: Structural Differences between the Woodchuck Hepatitis Virus Core Protein in the Dimer and Capsid States Are Consistent with Entropic and Conformational Regulation of Assembly.
著者: Zhongchao Zhao / Joseph Che-Yen Wang / Giovanni Gonzalez-Gutierrez / Balasubramanian Venkatakrishnan / Roi Asor / Daniel Khaykelson / Uri Raviv / Adam Zlotnick /
要旨: Hepadnaviruses are hepatotropic enveloped DNA viruses with an icosahedral capsid. Hepatitis B virus (HBV) causes chronic infection in an estimated 240 million people; woodchuck hepatitis virus (WHV), ...Hepadnaviruses are hepatotropic enveloped DNA viruses with an icosahedral capsid. Hepatitis B virus (HBV) causes chronic infection in an estimated 240 million people; woodchuck hepatitis virus (WHV), an HBV homologue, has been an important model system for drug development. The dimeric capsid protein (Cp) has multiple functions during the viral life cycle and thus has become an important target for a new generation of antivirals. Purified HBV and WHV Cp spontaneously assemble into 120-dimer capsids. Though they have 65% identity, WHV Cp has error-prone assembly with stronger protein-protein association. We have taken advantage of the differences in assemblies to investigate the basis of assembly regulation. We determined the structures of the WHV capsid to 4.5-Å resolution by cryo-electron microscopy (cryo-EM) and of the WHV Cp dimer to 2.9-Å resolution by crystallography and examined the biophysical properties of the dimer. We found, in dimer, that the subdomain that makes protein-protein interactions is partially disordered and rotated 21° from its position in capsid. This subdomain is susceptible to proteolysis, consistent with local disorder. WHV assembly shows similar susceptibility to HBV antiviral molecules, suggesting that HBV assembly follows similar transitions. These data show that there is an entropic cost for assembly that is compensated for by the energetic gain of burying hydrophobic interprotein contacts. We propose a series of stages in assembly that incorporate a disorder-to-order transition and structural shifts. We suggest that a cascade of structural changes may be a common mechanism for regulating high-fidelity capsid assembly in HBV and other viruses. Virus capsids assemble spontaneously with surprisingly high fidelity. This requires strict geometry and a narrow range of association energies for these protein-protein interactions. It was hypothesized that requiring subunits to undergo a conformational change to become assembly active could regulate assembly by creating an energetic barrier and attenuating association. We found that woodchuck hepatitis virus capsid protein undergoes structural transitions between its dimeric and its 120-dimer capsid states. It is likely that the closely related hepatitis B virus capsid protein undergoes similar structural changes, which has implications for drug design. Regulation of assembly by structural transition may be a common mechanism for many viruses.
履歴
登録2018年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-9031
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9031
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: External core antigen
B: External core antigen
C: External core antigen
D: External core antigen


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5064
ポリマ－68,5064
非ポリマー00
水0
1
A: External core antigen
B: External core antigen
C: External core antigen
D: External core antigen
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,110,352240
ポリマ－4,110,352240
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: External core antigen
B: External core antigen
C: External core antigen
D: External core antigen
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 343 kDa, 20 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)342,52920
ポリマ－342,52920
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: External core antigen
B: External core antigen
C: External core antigen
D: External core antigen
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 411 kDa, 24 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)411,03524
ポリマ－411,03524
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
External core antigen / capsid / HBeAg / Precore protein / p25


分子量: 17126.465 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 31-179 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Woodchuck hepatitis virus (マーモセット肝炎ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0C6J4, UniProt: P0C6J2*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Woodchuck hepatitis virus / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Woodchuck hepatitis virus (マーモセット肝炎ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 30 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMAN2粒子像選択
2RELION粒子像選択
5EMAN2CTF補正
6RELIONCTF補正
9MDFFモデルフィッティング
10PHENIXモデルフィッティング
12PHENIXモデル精密化
15RELION分類
16RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 4.52 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 7911 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6ECS

6ecs


Accession code: 6ECS / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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